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Proteine – Einführung

Der Proteine Aufbau beeinflusst maßgeblich, wie sie im Körper wirken. Von der Aminosäuresequenz bis zur Quartärstruktur – jede Ebene ist wichtig. Möchtest du wissen, wie Proteine Stoffwechselprozesse katalysieren und Signale weiterleiten? Erfahre mehr über die faszinierenden Details im Lerntext!

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Proteine – Einführung
lernst du in der 10. Klasse - 11. Klasse

Grundlagen zum Thema Proteine – Einführung

Proteine und Aminosäuren

Proteine, auch Eiweiße genannt, sind zentraler Bestandteil der Stoffwechselprozesse aller Organismen. Sie kommen überall in der Natur vor. Proteine bestehen aus einer bestimmten Abfolge und Anordnung von Aminosäuren. Was Proteine und Aminosäuren genau sind und welche Funktionen und Eigenschaften Proteine und Aminosäuren haben, erfährst du in diesem Text.

Aminosäuren – Struktur und Definition

Mit dem Begriff Aminosäure meint man häufig die proteinogenen Aminosäuren. Diese stellen Bausteine der Proteine dar und davon sind 22 bekannt. Von diesen 22 Aminosäuren gehören 20 zu den kanonischen Aminosäuren. Das bedeutet, dass sie durch Codons des genetischen Materials codiert werden. Da diese Aminosäuren in der Biologie eine große Bedeutung haben, befassen wir uns in diesem Text ausschließlich mit genau diesen 20 Aminosäuren. Es existieren jedoch einige Hundert nichtproteinogene natürlich vorkommende sowie synthetisch hergestellte Aminosäuren.

Bei den proteinogenen Aminosäuren handelt es sich um Carbonsäuren, die eine Aminogruppe (NHX2\ce{-NH2}) am α\alpha-Kohlenstoffatom tragen. Man nennt sie deshalb auch α\alpha-Aminosäuren. Dieses Kohlenstoffatom ist mit der Carboxylgruppe (COOH\ce{-COOH}) benachbart. Die Grundstruktur einer Aminosäure lässt sich mithilfe folgender Strukturformel darstellen:

Aminosäure Aufbau

Das R steht für Rest bzw. Seitenkette. Im Aufbau dieses Rests unterscheiden sich die Aminosäuren. Die Seitenketten können aus Alkylgruppen, aromatischen Ringen oder weiteren Carboxylgruppen und Aminogruppen bestehen.

Aminosäuren – Übersicht

Die Einteilung der proteinogenen Aminosäuren erfolgt durch den Rest am α\alpha-Kohlenstoffatom. Besteht dieser aus einer Alkylgruppe, spricht man von aliphatischen Aminosäuren. Enthält die Seitenkette Aromaten, bezeichnet man diese Aminosäuren als aromatisch. Sind zusätzliche Carboxyl- oder Aminogruppen in der Seitenketten vorhanden, handelt es sich um saure bzw. basische Aminosäuren. Vereinzelt ist auch der Einbau von Schwefel oder Hydroxylgruppen möglich. Die folgende Tabelle gibt eine Übersicht über alle 20 proteinogenen Aminosäuren und deren chemische Zuordnung:

Aminosäure Abk.
(Code)
AS-Rest (R) Charakter
von R
Acidität oder
Basizität
von R
Alanin Ala (A) CH3\footnotesize{-CH_3} aliphatisch neutral
Arginin Arg (R) CH2CH2CH2NH\footnotesize{-CH_2CH_2CH_2NH}
C(NH)NH2\footnotesize{-C(NH)NH_2}
aliphatisch basisch (stark)
Asparagin Asn (N) CH2CONH2\footnotesize{-CH_2CONH_2} aliphatisch neutral
Asparaginsäure Asp (D) CH2COOH\footnotesize{-CH_2COOH} aliphatisch sauer
Cystein Cys (C) CH2SH\footnotesize{-CH_2SH} aliphatisch neutral
Glutamin Gln (Q) CH2CH2CONH2\footnotesize{-CH_2CH_2CONH_2} aliphatisch neutral
Glutaminsäure Glu (E) CH2CH2COOH\footnotesize{-CH_2CH_2COOH} aliphatisch sauer
Glycin Gly (G) H\footnotesize{-H} aliphatisch neutral
Histidin His (H) CH2(C3H3N2)\footnotesize{-CH_2(C_3H_3N_2)} aromatisch basisch (schwach)
Isoleucin Ile (I) CH(CH3)CH2CH3\footnotesize{-CH(CH_3)CH_2CH_3} aliphatisch neutral
Leucin Leu (L) CH2CH(CH3)2\footnotesize{-CH_2CH(CH_3)_2} aliphatisch neutral
Lysin Lys (K) CH2CH2CH2CH2NH2\footnotesize{-CH_2CH_2CH_2CH_2NH_2} aliphatisch basisch
Methionin Met (M) CH2CH2SCH3\footnotesize{-CH_2CH_2SCH_3} aliphatisch neutral
Phenylalanin Phe (F) CH2(C6H5)\footnotesize{-CH_2(C_6H_5)} aromatisch neutral
Prolin Pro (P) CH2CH2CH2\footnotesize{{-CH_2CH_2CH_2}-} heterocyclisch neutral
Serin Ser (S) CH2OH\footnotesize{-CH_2OH} aliphatisch neutral
Threonin Thr (T) CH(OH)CH3\footnotesize{-CH(OH)CH_3} aliphatisch neutral
Tryptophan Trp (W) CH2(C8H6N)\footnotesize{-CH_2(C_8H_6N)} aromatisch neutral
Tyrosin Tyr (Y) CH2(C6H4)OH\footnotesize{-CH_2(C_6H_4)OH} aromatisch neutral
Valin Val (V) CH(CH3)2\footnotesize{-CH(CH_3)_2} aliphatisch neutral

Aminosäuren, die ein tierischer Organismus benötigt, jedoch nicht selbst herstellen kann, nennt man essenzielle Aminosäuren. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Beim Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essenzielle Aminosäuren.

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Proteine – Struktur und Definition

Im Folgenden wird die biologische Bedeutung der Proteine betrachtet. Alle Proteine bestehen aus einer Kombination von proteinogenen Aminosäuren. Man nennt diese Abfolge auch Aminosäuresequenz. Die Reihenfolge und die Seitenketten der Aminosäuren bestimmen deren Eigenschaften und legen damit die Strukturmerkmale und die Funktion des Proteins fest. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein ist im genetischen Code der DNA festgelegt.

Zwei Aminosäuren verbinden sich, wenn die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Wasserabspaltung reagiert. Es entsteht ein Dipeptid und die Aminosäuren sind durch eine Peptidbindung miteinander verbunden:

Was sind Proteine, Peptidbindung

Proteine – Strukturebenen

Entstehen lange Ketten, die aus 10 bis etwa 2 000 Aminosäuren bestehen können, spricht man von Polypeptiden. Von Proteinen spricht man bei Polypeptiden mit mehr als 100 verbundenen Aminosäuren. Es existieren bei den Proteinen vier Strukturebenen, die wir uns nun genauer anschauen wollen.

Die Aminosäuresequenz, also die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein, wird dabei als Primärstruktur bezeichnet.

Innerhalb der Polypeptidkette kommt es zur Ausbildung von schwachen Wechselwirkungen zwischen den Peptidbindungen. Diese werden als Wasserstoffbrückenbindungen bezeichnet. Die so entstehende Struktur wird als Sekundärstruktur bezeichnet und liegt in zwei Grundformen vor: der α\alpha-Helix und dem β\beta-Faltblatt. Bei der α\alpha-Helix ist die Grundstruktur des Proteins schraubig ausgebildet und beim β\beta-Faltblatt liegt die Polypeptidkette gefaltet vor.

Die spezifische Raumgestalt eines Proteins wird als Tertiärstruktur bezeichnet. Diese entsteht durch chemische Wechselwirkungen zwischen den Sekundärstrukturen. So können Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrückenbindungen, kovalente Bindungen oder Ionenbindungen ausgebildet werden.

Die Quartärstruktur gibt zum Schluss noch Informationen darüber, wie die einzelnen Tertiärstrukturen angeordnet sind. Diese komplexe Struktur wird ebenfalls durch verschiedene Wechselwirkungen zusammengehalten.

In der folgenden Abbildung ist der räumliche Aufbau der Proteine schematisch dargestellt. Die Sekundärstruktur ist hier als α\alpha-Helix visualisiert.

Strukturebene Proteine, Proteine Steckbrief

Proteinstruktur und ihre Strukturebenen kurz zusammengefasst:

  • Primärstruktur: Sie gibt Auskunft über die Reihenfolge der Aminosäurebausteine (Aminosäuresequenz).
  • Sekundärstruktur: Sie gibt Auskunft über Formen der komplexen räumlichen Struktur (z. B. α\alpha-Helix oder β\beta-Faltblatt).
  • Tertiärstruktur: Sie gibt Auskunft über die Anordnung und die verschiedenen Kombinationen der Sekundärstrukturen.
  • Quartärstruktur: Sie gibt Auskunft über die Anordnung der Tertiärstrukturen.

Proteine – Vorkommen und Beispiele

Proteine haben eine besondere Bedeutung im Stoffwechsel aller Lebewesen. Aber was genau machen Proteine? Es gibt viele unterschiedliche Arten von Proteinen. Als Enzyme katalysieren sie zum Beispiel Stoffwechselprozesse. Außerdem spielen sie als Membranproteine und Rezeptoren eine entscheidende Rolle in der Signalweiterleitung im Körper. Als Strukturproteine sind sie beispielsweise an der Bildung von Haaren beteiligt.

Proteine sind einfach erklärt an allen wesentlichen Lebensprozessen wie Stoff- und Energiewechsel, Vererbung und Fortpflanzung beteiligt. Sie erfüllen dabei im menschlichen Körper sehr viele unterschiedliche Funktionen.

Nachweis von Proteinen

Es gibt verschiedene Verfahren, um Proteine nachweisen zu können. Die wohl bekanntesten sind die Xanthoproteinreaktion und die Biuretreaktion. Die Xanthoproteinreaktion zeigt beim Vorhandensein von aromatischen Proteinen eine gelbe Verfärbung und bei der Biuretreaktion zeigt sich eine Violettfärbung bei Anwesenheit von Verbindungen mit Peptidbindungen. Der Nachweis von Proteinen kann auch über den sogenannten Ninhydrinnachweis stattfinden. Dabei können nur frei liegende Aminogruppen nachgewiesen werden. Es handelt sich also eher um den Nachweis von Aminosäuren.

Transkript Proteine – Einführung

Im Gym gewesen oder den ganzen Tag nur auf der Couch gechillt? Was gibt's jetzt zum Abendessen? Salat? Aber schrumpft davon nicht der Bizeps? Also doch lieber Proteine, um die Gains zu safen? Puh, bevor wir DIESE Fragen klären, sehen wir uns in diesem Video erst einmal an, was "Proteine" überhaupt sind. Proteine, oder auch "Eiweiße", sind biologische Makromoleküle und werden oft als "Bausteine des Lebens" bezeichnet, da sie im menschlichen Körper für sehr viele und sehr wichtige Funktionen benötigt werden. Sie sind essentiell für unsere Muskeln – so viel ist klar. Aber da Muskeln auch daran beteiligt sind, dein Herz schlagen zu lassen oder deinen Kopf aufrecht zu halten, musst du DAFÜR nicht wirklich ins Gym rennen. Als Strukturproteine sind sie außerdem Teil deiner Haut, Knochen und Knorpel. Proteine sind Bestandteile von Enzymen, Antikörpern, dem roten Blutfarbstoff Hämoglobin und Hormonen. Kurz gesagt: Proteine sind essentiell und in sehr vielen Strukturen und Prozessen in unserem Körper vorhanden. Alles klar, dann wollen wir uns den chemischen Aufbau dieser kleinen Racker mal genauer ansehen. Wie bereits erwähnt, sind Proteine "Makromoleküle", also sehr große Moleküle, die aus vielen kleineren Bestandteilen, den "Aminosäuren", aufgebaut sind. In uns Menschen gibt es einundzwanzig dieser Aminosäuren. Keine Sorge, die lernen wir heute nicht im einzelnen kennen! Das Grundgerüst der Aminosäuren ist gleich: An einem zentralen Kohlenstoffatom befinden sich zwei funktionelle Gruppen. Die Aminogruppe und die Carboxygruppe. Der Unterschied liegt in der Seitenkette, die in Länge und auch in zusätzlichen funktionellen Gruppen variieren kann. Verbinden sich Aminosäuren, entsteht ein "Peptid". Die entstehende kovalente Bindung zweier Aminosäuren wird entsprechend "Peptidbindung" genannt. Dabei verbindet sich die Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Da bei dieser Reaktion Wasser frei wird, spricht man von einer "Kondensation". Verbinden sich mehrere Aminosäuren, ist das eine "POLYkondensation". Bei Peptiden unterteilt man zusätzlich in Verbindungen zweier Aminosäuren, also "DIpeptiden", bis zu neun miteinander verknüpfter Aminosäuren, den "OLIGOpeptiden" sowie "POLYpeptiden", bei denen mehr als neun Aminosäuren verbunden sind. Bei mehr als hundert aneinander hängenden Aminosäuren spricht man letztlich von einem "Protein". Alles klar, kommen wir nun zur Struktur der Proteine. Wichtig ist: Proteine tauchen in der Realität nicht als geradlinige Kette auf. Ihre Struktur ist VIEL komplexer; du kannst sie dir ähnlich wie ein Wollknäuel vorstellen. Ja, da kann man schon mal durchdrehen! Aufgrund ihrer Komplexität werden die Strukturen der Proteine noch einmal unterteilt. In Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur. Okay, schauen wir uns nun an, was damit gemeint ist. Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge der Aminosäuren, also die "Aminosäuresequenz". So weit, so einfach. Machen wir weiter mit der Sekundärstruktur. Hier wird es schon ein kleines bisschen anspruchsvoller, denn hier geht es nicht um kovalente Verbindungen wie bei der Primärstruktur, sondern um "zwischenmolekulare Kräfte". So können sich zwischen funktionellen Gruppen zusätzliche Bindungen ausbilden, wie beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen, wodurch eine gefaltete Struktur entsteht. Diese werden bei einer spiralförmigen Anordnung "alpha-Helix" und bei einer regelmäßigen Faltung "beta-Faltblatt" genannt. Die Tertiärstruktur besteht aus mehreren miteinander verbundenen Sekundärstrukturen, wodurch eine erneute Faltung und dadurch eine vollständig raumfüllende Struktur entsteht. Dies ist ebenso auf Wechselwirkungen der funktionellen Gruppen zurückzuführen, wie den eben genannten Wasserstoffbrücken-, aber auch beispielsweise auf zusätzliche "Disulfidbrückenbindungen", die zwischen einigen Aminosäuren gebildet werden können. Und die Quartärstruktur? Diese besteht aus mehreren, untereinander verbundenen Tertiärstrukturen, die sich wiederum aus Sekundärstrukturen und diese sich aus Primärstrukturen aufbauen. So haben wir am Ende unser zusammengefaltetes, verbundenes Proteinknäuel. Die Quartärstruktur unterscheidet sich dabei hinsichtlich der Anordnung der Tertiärstrukturen, also quasi der Untereinheiten. Zuletzt sehen wir uns noch eine für Proteine typische Eigenschaft an. Werden Proteine erhitzt, gerinnt das Eiweiß. Diesen Prozess bezeichnet man als "Denaturierung". Dabei wird die Struktur des Proteins verändert, indem zwischenmolekulare Wechselwirkungen der Aminosäuren aufgebrochen werden. Also FAST so wie hier. Super, das war's erst einmal mit dem Überblick und wir kommen zur Zusammenfassung. Proteine sind biologische Makromoleküle und für viele Funktionen im menschlichen Körper wichtig. Sie bestehen aus Aminosäuren, welche über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Bei der Struktur der Proteine untergliedert man in Primär-, Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstruktur, wobei eine immer weiter gefaltete und raumfüllende Struktur zustande kommt. Werden Proteine erhitzt, denaturieren sie, das heißt die Bindungen werden zerstört. Alles klar, jede Menge input! Fast wie im Gym. Aber jetzt wissen wir ja auch, dass eine proteinreiche Ernährung immer wichtig ist, auch wenn du KEIN krasses Workout hinter dir hast.

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