Peptidbindung und Primärstruktur

Die Peptidbindung und Primärstruktur– Chemie

In der Biologie hast du sicher schon von Eiweißen gehört. Eiweiße werden auch als Proteine bezeichnet und setzen sich aus Aminosäuren zusammen. Diese sind wiederum über eine ganz bestimmte Art von Bindungen miteinander verknüpft – die Peptidbindungen. Im Folgenden wollen wir uns mit der Peptidbindung und der so entstehenden Primärstruktur von Polypeptidketten auseinandersetzen.

Vorkenntnisse
Für ein besseres Verständnis solltest du die chemischen Eigenschaften von Aminosäuren kennen. Die Begriffe Zwitterion und Neutralform solltest du in diesem Zusammenhang kennen. Schau dir dazu gern das Video Aminosäuren – chemische Struktur und Eigenschaften an. Zudem solltest du dir das Video zu Veresterung und Acylierung angeschaut haben.

Peptidbindung und Primärstruktur – Definition

Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung. Dabei reagiert die Carboxygruppe ($\ce{-COOH}$) der einen Aminosäure mit der Aminogruppe ($\ce{-NH2}$) einer weiteren Aminosäure. Werden zwei Aminosäuren durch eine Peptidbindung verknüpft, ergibt sich ein Dipeptid. Bei einer Kette einer geringen Anzahl an Aminosäuren (bis zu 10) spricht man von einem Oligopeptid. Darüber hinaus lautet die Bezeichnung Polypeptid. Natürlich vorkommende Polypeptidketten enthalten meist 50 bis 2 000 Aminosäuren und werden als Proteine bezeichnet. Im Übrigen definiert man in der Chemie die Abfolge, also die Sequenz einzelner Aminosäuren, als die Primärstruktur eines Proteins. In der Fachliteratur hast du bestimmt schon von der Aminosäuresequenz gelesen.

Entstehung der Peptidbindung

Schauen wir uns die Entstehung der Peptidbindung an einem konkreten Beispiel an: Die Verknüpfung zweier Glycinmoleküle. Aus der Definition wissen wir, dass die Carboxygruppe von einem Glycin mit der Aminogruppe des anderen Glycins reagiert. Dabei wird aus der Carboxygruppe eine Hydroxygruppe ($\ce{-OH}$) entfernt und aus der Aminogruppe ein Wasserstoffatom ($\ce{H}$). In Summe wird also bei dieser Reaktion ein Molekül Wasser ($\ce{H2O}$) freigesetzt. Die Reaktion ist daher auch eine Kondensationsreaktion. Die beiden Molekülfragmente der Glycine verbinden sich zu Glycyl-Glycin unter Bildung einer Amidbindung. Das neu entstandene Molekül gehört daher in die Gruppe der Säureamide. Im Fall von Aminosäuren bezeichnet man die Amidbindung als Peptidbindung. Sie verbindet das Aminoende der einen mit dem Carboxyende einer weiteren Aminosäure. Im Umkehrschluss bedeutet das, dass es immer ein Carboxy- und ein Aminoende gibt.

Spaltung der Peptidbindung

Da eine Peptidbindung (oder Amidbindungen im Allgemeinen) durch eine Kondensationsreaktion entsteht, liegt es nahe, dass die Spaltung durch deren Umkehrreaktion – also eine Hydrolyse – erfolgt. Hier kommt es zur Reaktion mit Wasser, wodurch es zur Spaltung der Peptidbindung kommt. Die Hydrolysereaktion lässt sich beschleunigen (katalysieren) durch:

• Temperaturerhöhung,
• Säure- oder Basenkatalyse,
• die Enzymklasse der Peptidasen, auch Proteasen oder Proteinasen genannt.

Eigenschaften der Peptidbindung

Betrachtet man eine Peptidbindung genauer, so stellt man fest, dass es sich um konjugierte Doppelbindungen, also ein $\pi$-Elektronensystem handelt: Die $\pi$-Elektronen der Doppelbindung der Carbonylgruppe ($\ce{C=O}$) und des freien, nicht bindenden Elektronenpaars am Stickstoffatom ($\overline{\ce{N}}$) nehmen in dem Molekül keine feste Position ein, sie sind delokalisiert. Daher lassen sich für die Peptidbindung zwei mesomere Grenzstrukturen formulieren.

Daraus ergeben sich zwei Eigenschaften der Peptidbindung:

• Sie ist stabil.
• Ihre Bindungsgeometrie ist planar.

Isomerie der Peptide

Den Begriff der Isomerie hast du sicherlich schon einmal gehört. Isomere Verbindungen weisen zwar die gleiche Summenformel und Molekülmasse auf, unterscheiden sich aber in ihrer Struktur. Auch unter Oligo- und Polypeptiden kommt ein spezieller Fall der Isomerie vor: die Konstitutionsisomerie. Wie kannst du dir das vorstellen?
Betrachten wir beispielhaft ein Dipeptid, also eine Verbindung aus zwei Aminosäuren: Glycin und Alanin. Wenn Glycin und Alanin ein Dipeptid bilden, so entstehen zwei isomere Verbindungen:

Zum einen kann die Carboxygruppe des Glycins mit der Aminogruppe des Alanins reagieren. Es entsteht, chemisch gesprochen, Glycyl-Alanin. Dabei wird ein Wassermolekül freigesetzt.

$\underset{Glycin}{\ce{NH2-CH2-\color{red}{COOH}}} + \underset{Alanin}{\ce{CH3-CH(\color{red}{NH2})-COOH} \ce{->[\ce{H2O}]} }$
$\underset{Glycl-Alanin}{\ce{H2C(NH2)-\color{red}{CO-NH}-CH(CH3)(COOH)}}$

Der Glycinrest bildet das Aminoende, der Alaninrest das Carboxyende.

Auch der umgekehrte Fall ist möglich. Dabei reagiert die Carboxygruppe des Alanins mit der Aminogruppe des Glycins. Es entsteht, chemisch gesprochen, Alanyl-Glycin. Auch bei dieser Reaktion kommt es zur Freisetzung eines Wassermoleküls.

$\underset{Alanin}{\ce{CH3-CH(NH2)-\color{red}{COOH}}} + \underset{Glycin}{\ce{\color{red}{NH2}-CH2-COOH}} \ce{->[\ce{H2O}]}$
$\underset{Alanyl-Glycin}{\ce{CH3-CH(NH2)-\color{red}{CO-NH}-CH2-COOH}}$

Hier bildet dann der Alaninrest das Aminoende und der Glycinrest das Carboxyende.
Zur Unterscheidung spricht man in der Biologie im Fall von Polypeptidketten von einem N‑Terminus (Aminosäure mit Aminoende) und einem C‑Terminus (Aminosäure mit Carboxyende). Das ist insofern wichtig, da Polypeptidketten in biologischen Systemen immer am C‑Terminus verlängert werden.

Je mehr Aminosäuren eine Peptidkette enthält, desto mehr Konstitutionsisomere sind möglich. Die Zahl der Konstitutionsisomere kann man mit $\ce{n!}$ berechnen, wobei $\ce{n}$ der Anzahl der unterschiedlichen Aminosäuren entspricht.

Dieses Video

Die Reaktion zweier Aminosäuren miteinander ist der erste Schritt zur Bildung von Eiweißen bzw. Proteinen. In diesem Video lernst du die Peptidbindung anhand einiger Beispiele kennen. Durch welche Reaktion entstehen Peptidbindungen und wie lassen sie sich wieder spalten? Im Anschluss an das Video kannst du dir diese Fragen beantworten. Außerdem stehen dir interaktive Übungen und ein Arbeitsblatt zum Herunterladen zur Verfügung, um dein neu gewonnenes Wissen zu festigen.