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Der räumliche Aufbau von Proteinen 10:39 min

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Transkript Der räumliche Aufbau von Proteinen

Hallo und ganz herzlich willkommen! In diesem Video geht es um den räumlichen Aufbau von Proteinen. Die Bausteine Proteine werden aus Aminosäuren aufgebaut. Es handelt sich dacei um α – Aminocarbonsäuren. Das α – Kohlenstoff – Atom ist chiral mit L – Konfiguration. Moderner spricht man von (S) – Aminosäuren. Alle Proteine bestehen aus etwa 20 Aminosäuren. Proteine Proteine sind Biopolymere. Sie bestehen aus vielen Aminosäuren, die durch Kondensationsreaktionen lange Ketten ausbilden. Dabei entsteht eine funktionelle Gruppe -CO-NH-. Das ist die Amid – Gruppe. Die chemische Bindung zwischen dem Carbonyl – Kohlenstoff -Atom und dem Stickstoff – Atom nennt man Peptidbindung. Strukturebenen eines Proteins Bei den Proteinen unterscheidet man vier Strukturebenen mit zunehmend Komplexität:

Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur

Die Primärstruktur Jedes Protein besitzt eine genau festgelegte Reihenfolge, in der die Aminosäure – Bausteine angeordnet sind. Ein einfaches Modell dafür ist eine Kette mit Kugeln verschiedener Farbe. Jede Farbe symbolisiert einen bestimmten Aminosäure - Rest. Die Reihenfolge dieser Aminosäure – Bausteine, ihre genaue Kenntnis, bezeichnet man als Aminosäure – Sequenz oder kurz Sequenz. Die Sequenz der Aminosäuren in der Proteinkette nennt man Primärstruktur eines Proteins. Sichelzellanämie Die Bedeutung der Primärstruktur kann man am Beispiel der Sichelzellanämie erkennen. Durch einen genetischen Defekt kommt es zu einer veränderten Aminosäure - Sequenz im Hämoglobin. Man sagt auch Hämoglobin S. Hämoglobin S ist im Vergleich zum normalen Hämoglobin viel weniger löslich. Das führt zur Verklebung von Hämoglobinmolekülen. Die roten Blutkörperchen nehmen eine sichelförmige Gestalt an. Es kommt zur Verstopfung kleiner Blutgefäße. Sekundärstruktur Ein Protein ist stets räumlich komplex angeordnet. Über die Gestalt eines solchen Moleküls gibt die Primärstruktur keine Auskunft. Räumliche Anordnungen von Proteinketten sind recht regelmäßig. Wir wollen die beiden wichtigsten Formen besprechen: α – Helix

β - Faltblatt
Bemerkung: Die Begriffe “α” und “β” haben keinerlei Bedeutung bezüglich der Struktur der Moleküle. Sie bedeuten nur, dass die α – Struktur zeitlich vor der β – Struktur entdeckt wurde. α – Helix Die α – Helix ist eine Form der Sekundärstruktur eines Proteins. Das Protein – Molekül bildet eine Spirale. Statt “Spirale” sagt man gewöhnlich “Helix”. Ich habe ein Modell für eine α – Helix gebaut. Die gelben Markierungen deuten auf Anfang und Ende des Spiralausschnitts hin.

Es wird etwas mehr als eine komplette Windung dargestellt. Die die Stabilität der α – Helix gewährleisten intramolekulare Wasserstoffbindungen. Ich habe sie durch die grünen Streben gekennzeichnet. Es handelt sich um C=O xxx H-N Wasserstoffbrücken. Sie haben eine Stärke von jeweils 21 bis 25 kJ/mol. (Zitat 2 in der Annotation) Man sieht sehr schön, dass alle Amid – Gruppen Wasserstoffstoffbrückenbindungen bilden. Die Wasserstoffbrücken bestehen immer zwischen den Amino - Bausteinen in den relativen Positionen 1 und 5. Achtung: In der Literatur sagt man auch i und i + 4. Die α – Helix kann rechtsgängig oder linksgängig sein. Der Rest R der Aminosäuren ist bei der α – Helix gewöhnlich groß. Um übersichtlich zu bleiben, habe ich im Modell für R = Methyl gewählt. β – Faltblattstruktur

Diese Struktur wird aus zwei nebeneinander liegenden Peptidketten gebildet. Es entsteht ein Faltblatt. 1. Die -CO-NH- - Gruppen sind eben und liegen zwischen den Faltungen. 2. Die α – Kohlenstoff – Atome liegen auf den Faltungslinien. 3. Zwischen den beiden Peptidketten werden intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet.

Tertiärstruktur Man spricht von Tertiärstruktur, wenn zum Beispiel α – Helices und β – Faltblattstrukturen miteinander vermischt sind. Im P13 Protein sieht man das sehr schön. Der Aufbau eines solchen komplexen Moleküls erfolgt nicht willkürlich. Die Bildung einer tertiären Struktur beginnt mit wasserlöslichen Proteinen. Sie falten sich zu kompakteren Strukturen mit einem unpolaren Kern. Die polaren Reste liegen an der Oberfläche. Durch die Tertiärstruktur wird das Proteinmolekül sehr dicht gepackt und ist daher besser vor chemischen Angriff geschützt. Verschiedene Wechselwirkungen, die zur tertiären Struktur führen: a) van der Waals – Kräfte b) Wasserstoffbrückenbindungen c) Ionenbindungen d) Kovalente Bindungen Ein Beispiel für letztere ist die Disulfid – Bindung -S-S-. Sie ist Bestandteil der Haarstruktur und unter anderem für die lockigen Haare verantwortlich.

Quartärstruktur Für die vierte Organisationsebene werden mitunter die Begriffe Dimer, Trimer, Tetramer usw. Verwendet. Polypeptidketten können sich zu Komplexen aus vielen Untereinheiten zusammenlagern. Die Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Ketten sind die gleichen wie bei der Tertiärstruktur: a) van der Waals – Kräfte b) Wasserstoffbrückenbindungen c) Ionenbindungen d) Kovalente Bindungen Das bekannteste Beispiel ist Hämoglobin. Es ist ein Tetramer von vier Einheiten, von vier Tertiärstrukturen.

Das war es auch schon wieder für heute. Ich wünsche euch alles Gut und viel Erfolg. Tschüs Euer André

6 Kommentare
  1. Vielen Dank für das Feedback,
    es hilft unsere Inhalte immer weiter zu verbessern.

    Die entsprechende Stelle in der Übung wurde nun angepasst.

    Von Karsten Schedemann, vor etwa einem Jahr
  2. Hallo mir ist bei der einen Übung ein Fehler in der Lösung aufgefallen. Bei der Bestimmung der neuen Peptidbindung wird gesagt: "Das Verknüpfen von drei Aminosäuren bedeutet auch, dass drei Peptidbindung erzeugt werden."
    Es entstehen jedoch bei drei AS nur zwei Peptidbindungen. Allgemein kann man sagen, dass die Anzahl der AS minus 1 = Anzahl der Peptidbindung.

    Von Gthorma, vor etwa einem Jahr
  3. Liebe(r) Tonolli,
    auch von mir vielen Dank. Für das Lob.
    Ich wünsche dir alles Gute und viel Erfolg.
    André Otto

    Von André Otto, vor fast 2 Jahren
  4. Hallo André,
    vielen Dank für die tollen Videos. Durch dich hat mein Chemisches Halbwissen aus dem Leistungskurs wieder eine Richtung bekommen. Da ich nicht unter jedes Video von dir einen Dank verfassen kann, möchte ich dir hiermit endlich mal für deine gesamte Videobibliothek danken.
    Viele Grüße

    Von Tonolli, vor fast 2 Jahren
  5. Das müssten sie euch aber sagen, was darunter zu verstehen ist.
    Videos: Vielleicht bei Biochemie / Biologie.
    Tut mir leid.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor mehr als 4 Jahren
  1. In meinen Aufgaben heißt es: Beschreiben sie die Parameter und Struktur der Sekundärstrukturen?...also die Struktur kann ich nun beschreiben, aber was ist mit Parameter gemeint?
    gibt es dazu auch ein Video?

    Von Fabiogreco, vor mehr als 4 Jahren
Mehr Kommentare

Der räumliche Aufbau von Proteinen Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Der räumliche Aufbau von Proteinen kannst du es wiederholen und üben.

  • Nenne die Stoffklasse, aus der die Proteine aufgebaut sind.

    Tipps

    Die Stoffklasse, die gesucht ist, enthält zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen.

    Überlege, welche Stoffe sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxygruppe enthalten.

    Lösung

    Die Grundbausteine der Proteine sind die Aminosäuren. Im Speziellen handelt es sich dabei um die sogenannten $\alpha$-Aminosäuren. Dies bedeutet, dass sich die beiden funktionellen Gruppen an demselben Kohlenstoffatom befinden.

    Die funktionellen Gruppen der Aminosäure sind die Carbxygruppe $(-COOH-)$ und die Aminogruppe $(-NH_2-)$. Eine wichtige Aminosäure ist die oben abgebildete. Es handelt sich dabei um Glycin. Wie du siehst, ist sie $\alpha$-ständig, da sich sowohl Aminogruppe als auch Carboxygruppe an demselben C-Atom befinden.

  • Entscheide, bei welcher Bindung es sich um eine Peptidbindung handelt.

    Tipps

    Bei der Bildung einer Peptidbindung wird Wasser abgespalten.

    Welche beiden funktionellen Gruppen bilden eine Peptidbindung?

    Die Moleküle benötigen eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.

    Lösung

    Proteine sind durch Kondensation verknüpfte Aminosäuren. Bei dieser Kondensationsreaktion wird Wasser abgespalten und es bildet sich eine neue Bindung aus: die Peptidbindung.

    Die Hydroxygruppe der Carboxygruppe und das Proton der Aminogruppe gehen eine Bindung ein und spalten sich vom Molekül ab, es entsteht Wasser. Das Kohlenstoffatom der Carboxygruppe ist nun positiv geladen und der Stickstoff der Aminogruppe ist negativ geladen. Die beiden gehen eine Bindung ein und es entsteht die Peptidbindung wie oben abgebildet.

    Bei den anderen gezeigten Beispielen handelt es sich um eine Carbonsäure (1), ein Molekül mit Esterbindung (3) und ein Carbonsäure-Anhydrid (4).

  • Erkläre die Eigenschaften der vier verschiedenen Peptid-Strukturen.

    Tipps

    Mit jeder Struktur steigt die Komplexität.

    Zunächst geht man nur vom 2D-Modell aus.

    Lösung

    Proteine sind sehr komplexe Strukturen. Deshalb zerlegt man diese in vier kleinere Einzelstrukturen, um sie besser nachvollziehen zu können.

    • Die Primärstruktur beschreibt die Anordnung der Aminosäuren im Proteinmolekül. Jedes Protein hat eine genaue Reihenfolge der Aminosäuren, man spricht von einer Aminosäure-Sequenz.
    • Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Struktur der Polypeptidkette. Man unterscheidet dabei die $\alpha$-Helix und das $\beta$-Faltblatt. Bei der $\alpha$-Helix hat das Protein die Form einer Spirale und beim $\beta$-Faltblatt liegen die Peptidketten gefaltet vor.
    • Die Tertiärstruktur erklärt, wie die $\beta$-Faltblatt-Strukturen und $\alpha$-Helices angeordnet und miteinander vermischt sind.
    • Die Quartärstruktur beschreibt abschließend den Komplex, der sich aus den Polypeptidketten zusammensetzt. Ein Beispiel dafür ist das Hämoglobin im Blut (Tetramer).

  • Erläutere, was chemisch gesehen beim Eierkochen passiert.

    Tipps

    Eiweiße sind sehr anfällig gegen Hitze.

    Lösung

    Werden Proteine irreversibel, also nicht mehr umkehrbar, zerstört, dann spricht man von der sogenannten Denaturierung. Bei diesem Vorgang werden vor allem die Sekundärstruktur und die Tertiärstruktur des Proteinmoleküls zerstört. Die Reihenfolge der Aminosäure, also die Primärstruktur, bleibt jedoch erhalten. Bei dem Vorgang gehen die biologischen Funktionen des Moleküls verloren. Wir nutzen das Prinzip der Denaturierung z.B. beim Eierkochen oder auch beim Locken von Haaren.

  • Bestimme die neu gebildeten Peptidbindungen im Protein.

    Tipps

    Überlege dir, welche funktionellen Gruppen an einer Peptidbindung beteiligt sind.

    Lösung

    Das dargestellte Protein besteht aus der Vernetzung von vier Aminosäuren. Diese wurden durch eine Kondensationsreaktion miteinander verknüpft. Dabei entstehen die Peptidbindungen und Wasser wird abgespalten. Das Verknüpfen von vier Aminosäuren bedeutet, dass dabei drei Peptidbindungen erzeugt werden. Diese entsteht immer zwischen dem Carbonyl-Kohlenstoffatom der Carboxygruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe.

  • Bestimme die Bindungsart in folgenden Molekülausschnitten einer Tertiärstruktur.

    Tipps

    Überlege dir, zwischen welchen Atomen sich eine Wasserstoffbrückenbindung ausbilden kann.

    Eine Ionenbindung ist eine elektrostatische Anziehung zwischen einem positiv und einem negativ geladenen Ion.

    Lösung

    In der Tertiärstruktur eines Proteins findet man viele unterschiedliche Bindungsarten. Ganz links findet man die sogenannten Wasserstoffbrückenbindungen. Dabei entsteht eine Anziehungskraft zwischen dem kovalent gebundenen Wasserstoff und dem Sauerstoff. Die Ionenbindung ist in der Struktur in der Mitte links dargestellt. Hier liegen sich ein positiv geladenes Molekül und ein negativ geladenes Molekül gegenüber. Sie ziehen sich aufgrund der unterschiedlichen Ladungen an. In der Mitte rechts sind van-der-Waals-Kräfte dargestellt, die sich zwischen den aromatischen Ringen bilden. Diese drei Bindungsarten sind nicht-kovalente Wechselwirkungen.

    Ganz rechts findet man dann die Disulfidbrücken, wie man sie z.B. auch in Haaren findet. Liegen zwei Schwefelatome der Thiolgruppen vor, so werden diese durch Oxidation kovalent gebunden.