Der räumliche Aufbau von Proteinen

Hallo und ganz herzlich willkommen! In diesem Video geht es um den räumlichen Aufbau von Proteinen. Die Bausteine Proteine werden aus Aminosäuren aufgebaut. Es handelt sich dacei um α – Aminocarbonsäuren. Das α – Kohlenstoff – Atom ist chiral mit L – Konfiguration. Moderner spricht man von (S) – Aminosäuren. Alle Proteine bestehen aus etwa 20 Aminosäuren. Proteine Proteine sind Biopolymere. Sie bestehen aus vielen Aminosäuren, die durch Kondensationsreaktionen lange Ketten ausbilden. Dabei entsteht eine funktionelle Gruppe -CO-NH-. Das ist die Amid – Gruppe. Die chemische Bindung zwischen dem Carbonyl – Kohlenstoff -Atom und dem Stickstoff – Atom nennt man Peptidbindung. Strukturebenen eines Proteins Bei den Proteinen unterscheidet man vier Strukturebenen mit zunehmend Komplexität:

Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur

Die Primärstruktur Jedes Protein besitzt eine genau festgelegte Reihenfolge, in der die Aminosäure – Bausteine angeordnet sind. Ein einfaches Modell dafür ist eine Kette mit Kugeln verschiedener Farbe. Jede Farbe symbolisiert einen bestimmten Aminosäure - Rest. Die Reihenfolge dieser Aminosäure – Bausteine, ihre genaue Kenntnis, bezeichnet man als Aminosäure – Sequenz oder kurz Sequenz. Die Sequenz der Aminosäuren in der Proteinkette nennt man Primärstruktur eines Proteins. Sichelzellanämie Die Bedeutung der Primärstruktur kann man am Beispiel der Sichelzellanämie erkennen. Durch einen genetischen Defekt kommt es zu einer veränderten Aminosäure - Sequenz im Hämoglobin. Man sagt auch Hämoglobin S. Hämoglobin S ist im Vergleich zum normalen Hämoglobin viel weniger löslich. Das führt zur Verklebung von Hämoglobinmolekülen. Die roten Blutkörperchen nehmen eine sichelförmige Gestalt an. Es kommt zur Verstopfung kleiner Blutgefäße. Sekundärstruktur Ein Protein ist stets räumlich komplex angeordnet. Über die Gestalt eines solchen Moleküls gibt die Primärstruktur keine Auskunft. Räumliche Anordnungen von Proteinketten sind recht regelmäßig. Wir wollen die beiden wichtigsten Formen besprechen: α – Helix

β - Faltblatt
Bemerkung: Die Begriffe “α” und “β” haben keinerlei Bedeutung bezüglich der Struktur der Moleküle. Sie bedeuten nur, dass die α – Struktur zeitlich vor der β – Struktur entdeckt wurde. α – Helix Die α – Helix ist eine Form der Sekundärstruktur eines Proteins. Das Protein – Molekül bildet eine Spirale. Statt “Spirale” sagt man gewöhnlich “Helix”. Ich habe ein Modell für eine α – Helix gebaut. Die gelben Markierungen deuten auf Anfang und Ende des Spiralausschnitts hin.

Es wird etwas mehr als eine komplette Windung dargestellt. Die die Stabilität der α – Helix gewährleisten intramolekulare Wasserstoffbindungen. Ich habe sie durch die grünen Streben gekennzeichnet. Es handelt sich um C=O xxx H-N Wasserstoffbrücken. Sie haben eine Stärke von jeweils 21 bis 25 kJ/mol. (Zitat 2 in der Annotation) Man sieht sehr schön, dass alle Amid – Gruppen Wasserstoffstoffbrückenbindungen bilden. Die Wasserstoffbrücken bestehen immer zwischen den Amino - Bausteinen in den relativen Positionen 1 und 5. Achtung: In der Literatur sagt man auch i und i + 4. Die α – Helix kann rechtsgängig oder linksgängig sein. Der Rest R der Aminosäuren ist bei der α – Helix gewöhnlich groß. Um übersichtlich zu bleiben, habe ich im Modell für R = Methyl gewählt. β – Faltblattstruktur

Diese Struktur wird aus zwei nebeneinander liegenden Peptidketten gebildet. Es entsteht ein Faltblatt. 1. Die -CO-NH- - Gruppen sind eben und liegen zwischen den Faltungen. 2. Die α – Kohlenstoff – Atome liegen auf den Faltungslinien. 3. Zwischen den beiden Peptidketten werden intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet.

Tertiärstruktur Man spricht von Tertiärstruktur, wenn zum Beispiel α – Helices und β – Faltblattstrukturen miteinander vermischt sind. Im P13 Protein sieht man das sehr schön. Der Aufbau eines solchen komplexen Moleküls erfolgt nicht willkürlich. Die Bildung einer tertiären Struktur beginnt mit wasserlöslichen Proteinen. Sie falten sich zu kompakteren Strukturen mit einem unpolaren Kern. Die polaren Reste liegen an der Oberfläche. Durch die Tertiärstruktur wird das Proteinmolekül sehr dicht gepackt und ist daher besser vor chemischen Angriff geschützt. Verschiedene Wechselwirkungen, die zur tertiären Struktur führen: a) van der Waals – Kräfte b) Wasserstoffbrückenbindungen c) Ionenbindungen d) Kovalente Bindungen Ein Beispiel für letztere ist die Disulfid – Bindung -S-S-. Sie ist Bestandteil der Haarstruktur und unter anderem für die lockigen Haare verantwortlich.

Quartärstruktur Für die vierte Organisationsebene werden mitunter die Begriffe Dimer, Trimer, Tetramer usw. Verwendet. Polypeptidketten können sich zu Komplexen aus vielen Untereinheiten zusammenlagern. Die Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Ketten sind die gleichen wie bei der Tertiärstruktur: a) van der Waals – Kräfte b) Wasserstoffbrückenbindungen c) Ionenbindungen d) Kovalente Bindungen Das bekannteste Beispiel ist Hämoglobin. Es ist ein Tetramer von vier Einheiten, von vier Tertiärstrukturen.

Das war es auch schon wieder für heute. Ich wünsche euch alles Gut und viel Erfolg. Tschüs Euer André