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Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?

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André Otto
Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?
lernst du in der 9. Klasse - 10. Klasse - 11. Klasse

Beschreibung Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?

In diesem Video werden dir die wichtigsten Kräfte zwischen funktionellen Gruppen bei Proteinen beschrieben und dargestellt. Dabei sollen die Bindungskräfte die Sekundärstruktur weiter stabilisieren und diese zur Tertiär- und Quartärstruktur transformieren. Um dies zu veranschaulichen werden die Strukturformeln der betreffenden funktionellen Gruppen dargestellt sowie die an ihnen oder auf sie wirkenden Kräfte. Wenn du mehr dazu erfahren willst, dann schau dir das Video an

Transkript Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?

Guten Tag und herzlich willkommen! Dieses Video heißt "Proteine und Peptide - welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?"   Als Vorkenntnisse für dieses Video solltet ihr unbedingt mitbringen: Peptide, Primärstruktur, Sekundärstruktur. Was sind Wasserstoffbrücken? Was sind polare Gruppen? Was bedeutet Hydratisierung? Was versteht man unter den Begriffen hydrophob und hydrophil? Und was sind Chelatkomplexe? Ziel des Videos ist es, euch eine Übersicht über die wichtigsten Bindungskräfte, auch Bindekräfte genannt, zwischen Peptidketten zu vermitteln. Der Film ist klein und besteht aus drei Abschnitten: 1. Die vier Strukturebenen 2. Bindekräfte und 3. Zusammenfassung.   1. Die vier Strukturebenen Die vier Strukturebenen von Proteinen und Peptiden sind in der Abbildung dargestellt. Die Komplexität der Strukturen wächst von oben nach unten. Wir haben bereits erstens die Primärstruktur kennengelernt. Primärstruktur bedeutet Sequenz der Aminosäuren in der Polypeptidkette. Über Sekundärstruktur zweitens haben wir ebenfalls gesprochen. Sekundärstruktur liegt vor, wenn Polypeptidketten eine Faltblattstruktur oder eine α-Helix ausbilden. Darüber hinaus gibt es noch Strukturen, die eine höhere Organisation beinhalten. Drittens die Tertiärstruktur. Tertiärstruktur liegt vor, wenn ein Kontakt des Moleküls mit dem eigenen Peptidgerüst und der Umgebung stattfindet. Noch höher organisiert ist das Protein, wenn viertens die Quartärstruktur vorliegt. Quartärstruktur bedeutet eine nicht kovalente Verknüpfung von Untereinheiten.   2. Bindekräfte Es gibt verschiedene Bindekräfte im Polypeptidmolekül, die ich hier aufzählen möchte: A) die Wasserstoffbrücken B) polare Gruppen, die hydratisiert werden C) elektrostatische Anziehung D) hydrophobe Wechselwirkung E) Disulfidbrücken und F) Chelatkomplexe. Beginnen wir mit A), den Wasserstoffbrücken. Als Beispiel wählen wir die Wechselwirkung zwischen einer Hydroxylgruppe und einem Stickstoffatom, das sich in einem heterozyklischen Ring befindet. Die Reste entsprechen den Aminosäuren Serin und Histidin. B) polare Gruppen, die hydratisiert werden. Nehmen wir an, wir haben eine Aminosäure, die über freie Carboxylgruppen verfügt. Diese soll dissoziiert vorliegen. Dann sind die Wasserteilchen, die diese Carboxylgruppe umgeben, so gerichtet, dass ihre positive Ladung in Richtung der Carboxylgruppe zeigt. Man spricht dann von Hydratisierung. Alle Aminosäuren sind zur Hydratisierung befähigt. In unserem Fall haben wir es entweder mit Glycin oder einer sauren Aminosäure zu tun. C) Die elektrostatische Anziehung. Elektrostatische Anziehung ist besonders effektiv zwischen einer basischen Aminosäure, deren basischer Teil protoniert ist, und einer sauren Aminosäure, dessen saurer Teil dissoziiert ist. Positive und negative Ladung ziehen sich an. Es kommt zur sogenannten elektrostatischen Anziehung. Eine effektive Wechselwirkung könnte zwischen den Aminosäuren Lysin und Glutaminsäure stattfinden. D) Hydrophobe Wechselwirkung. Hydrophobe Wechselwirkungen finden besonders effektiv zwischen großen, unpolaren, organischen Gruppen statt. Man nennt diese Kräfte, wie in unserem Fall, auch Dispersionskräfte. In unserem Fall findet eine Wechselwirkung zwischen zwei Molekülen Phenylalanin über ihre Benzolringe statt. E) Disulfidbrücken. Disulfidbrücken können aus Aminosäuren entstehen, die schwefelhaltig sind. Es kommt dann zu einer kovalenten chemischen Bindung. In unserem Fall haben zwei Moleküle Cystein eine Disulfidbrücke gebildet. F) Chelatkomplexe. Chelate werden von Metallen gebildet, die eine Koordinationszahl von mindestens 4 besitzen. In unserem Fall haben wir drei verschiedene Liganden. Eine Carboxylgruppe, an der sich ein Aminosäurerest befindet, eine Hydroxylgruppe und noch eine Aminogruppe. Aus dem zweifach positiv geladenen Metallion und den vier Liganden hat sich ein Chelat gebildet. Das führt zur Stabilisierung des gesamten Moleküls.   3. Zusammenfassung Es gibt verschiedene Kräfte, die die Raumstruktur von Proteinen und Peptiden stabilisieren. Es handelt sich dabei um A) Wasserstoffbrücken, B) polare Gruppen, die hydratisiert werden, C) elektrostatische Anziehung, D) hydrophobe Wechselwirkung, E) Disulfidbrücken und F) Chelatkomplexe. Bei den Kräften A) bis F) handelt es sich um sogenannte Bindekräfte. Die aufgezählten Bindekräfte sind unerlässlich für den Aufbau von Proteinen und Peptiden, für deren Tertiär- und Quartärstruktur.   Ich danke für die Aufmerksamkeit! Alles Gute! Auf Wiedersehen!                                        

2 Kommentare

2 Kommentare
  1. Das sind van-der-Waals-Kräfte. Ein Video dazu gibt es.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor etwa 8 Jahren
  2. Die einzelnen Bindungskräfte könnten noch etwas eingehender erklärt werden. Ich weiss z.B. nicht, worin genau nun die hydrophoben Wechselwirkungen bestehen...

    Von Sonstewer, vor etwa 8 Jahren

Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur? Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur? kannst du es wiederholen und üben.
  • Beschreibe die vier Strukturebenen in Peptiden und Proteinen.

    Tipps

    Von mikroskopisch nach makroskopisch...

    Lösung

    Die Struktur eines Proteins bestimmt seine Funktion. Damit diese gewährleistet ist, spielen unterschiedliche Faktoren eine Rolle. Proteine sind riesige Moleküle, daher ist die Betrachtung auf molekularer Ebene unübersichtlich und wenig aussagekräftig. Je nachdem, welche Eigenschaften eines Proteins untersucht werden sollen, macht es Sinn, die Struktur auf unterschiedlichen Ebenen zu betrachten.
    Die molekulare Ebene, also die Abfolge und Verknüpfung der einzelnen Atome eines Peptids, ist wenig aussagekrätfig und nur selten von Interesse. Da Peptide aus nur wenigen, immer gleichen Bestandteilen, den Aminosäuren, aufgebaut sind, ist es sinnvoll, als kleinste Betrachtungsebene die Abfolge der Aminosäuren festzulegen. Diese wird als Primärstruktur bezeichnet.
    Die Peptidketten bestehen oft aus vielen tausend Aminosäuren und liegen daher nicht als lineare Kette, sondern in sich verdreht vor. Dabei tauchen immer wieder typische Strukturelemente auf, die daher eigene Namen bekommen haben. Dies sind zum Beispiel die $\alpha-$Helix und die $\beta-$Faltblätter. Diese Faltungen zu typischen Mustern werden als Sekundärstruktur bezeichnet.
    In einem Peptid liegen in der Regel mehrere Strukturelemente der Primärstruktur vor. Über unterschiedliche Wechselwirkungen ordnen sich diese in einer räumlichen Struktur an, die für die ordnungsgemäße Funktion des Proteins wichtig ist. Diese Abfolge und Verknüpfung der Strukturelemente wird als Tertiärstruktur bezeichnet.
    Schließlich ist es häufig der Fall, das mehrere Peptidketten miteinander wechselwirken und sich in einer speziellen Weise räumlich anordnen. Diese Peptide bilden zusammen ein Protein oder Enzym. Häufig sind in diese Strukturen auch andere Elemente eingebunden, wie zum Beispiel Metall-Kationen, die das aktive Zentrum von Proteinen bilden. Die Anordnung aller Peptidketten und sonstiger Proteinbestandteile wird als Quartärstruktur bezeichnet.
    Die Kenntnis aller Strukturebenen ist wichtig, wenn man die Funktionsweise von Proteinen untersuchen möchte.

  • Gib an, welche Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren vorliegen.

    Tipps

    Was ist der lateinische Name für Schwefel?

    Sieh dir die besonderen Strukturmerkmale der Verbindungen an.

    Lösung

    Über ihre unterschiedlichen Reste können Aminosäuren in unterschiedlicher Weise wechselwirken. Durch diese Wechselwirkungen kommt es zur räumlichen Anordnung innerhalb der Peptidketten, aber auch zwischen Peptidketten. Die Wechselwirkungen sind also entscheidend für die Wirksamkeit von Proteinen und Enzymen.
    Wasserstoffbrückenbindungen sind sehr häufig und können zwischen Aminosäuren auftreten, die $OH$-Gruppen enthalten und über Sauerstoff- oder Stickstoffatome mit freien Elektronenpaaren verfügen.
    Im Gegensatz dazu werden die Aminosäure-Moleküle verändert, wenn es zur Ausbildung einer Disulfidbrücke zwischen zwei Aminosäuren mit $SH$-Gruppen kommt. Hierbei werden die $H^+$-Ionen der $SH$-Gruppen abgegeben. Da die Schwefel-Atome dann negativ geladen wären, müssen noch zwei Elektronen abgegeben werden. Die Aminosäuren müssen also in einer Redoxreaktion mit einem Oxidationsmittel reagieren. Die Bindung ist eine kovalente Bindung und daher also sehr stark.
    Elektrostatische Wechselwirkungen sind ebenfalls relativ stark und können immer dann auftreten, wenn gegensätzlich geladene Gruppen der Aminosäuren sich räumlich nahe kommen.
    Dispersionskräfte sind im Allgemeinen recht schwach. Dies gilt auch für die hydrophoben Wechselwirkungen, die zwischen großen, hydrophoben Resten von Aminosäuren bestehen können.

    Peptide können auch Wechselwirkungen mit anderen Molekülen oder Ionen eingehen. Stark polare Gruppen können von einer Hydrathülle umgeben sein, die Wechselwirkungen mit anderen Peptiden verhindern. Zur Ausbildung der Quartärstruktur sind häufig die Bildung von Chelatkomplexen mit Metall-Kationen von großer Bedeutung.

  • Erkläre das Vorkommen der unterschiedlichen Bindungskräfte.

    Tipps

    Sulfur = Schwefel

    Die Sekundärstruktur bildet sich durch intermolekulare Wechselwirkungen, also Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Aminosäuren.

    Lösung

    Die unterschiedlichen Bindungskräfte unterscheiden sich hinsichtlich ihrer Stärke und den Bindungsabständen. Daraus resultieren unterschiedliche Anteile der Bindungen bei der Faltung der Peptide zu den unterschiedlichen Strukturebenen.
    Die häufigste Bindungsart ist die Wasserstoffbrückenbindung. Das liegt daran, dass die meisten der biologisch relevanten Aminosäuren zur Ausbildung einer oder sogar mehrerer Wasserstoffbrückenbindungen fähig sind. Die Bindungen unterscheiden sich in ihrer Stabilität, sind jedoch deutlich stabiler als unpolare Wechselwirkungen. Die Bindungslängen liegen etwas über denen kovalenter Bindungen. Daher eignen sich Wasserstoffbrücken gut zum Aufbau der Sekundärstruktur, da hier der Abstand zwischen den Aminosäuren relativ gering ist.
    In der Tertiärstruktur der Peptide sind die Abstände der Aminosäuren, zwischen denen Wechselwirkungen bestehen, sehr unterschiedlich groß. Je nach Erfordernissen kommt daher die ganze Palette der möglichen Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren vor: von den kurzen und starren Disulfidbrücken, über ionische Wechselwirkungen, die eine variable Bindungslänge haben, jedoch stärker sind je kürzer sie sind, bis zu den schwachen hydrophoben Wechselwirkungen.
    Beim Aufbau der Quartärstruktur sind schließlich auch Wechselwirkungen zwischen Peptiden und Nicht-Peptiden von Bedeutung.

  • Erkenne die Aminosäuren, zwischen denen folgende Bindungen auftreten können.

    Tipps

    In $NaCl$-Kristallen werden die Ionen durch elektrostatische Wechselwirkungen zusammengehalten.

    Wasserstoffbrückenbindungen bilden sich zwischen Wasserstoffatomen und einem Atom mit freien Elektronenpaaren.

    Lösung

    Zur Ausbildung von Disulfidbrücken ist das Vorhandensein von Schwefel in der Aminosäure natürlich eine Voraussetzung. Dies ist bei den dargestellten Aminosäuren nur bei einer (Cystein) der Fall.

    Aminosäuren mit großen, unpolaren Resten können hydrophobe Wechselwirkungen miteinander eingehen. Dies ist zum Beispiel bei den dargestellten Aminosäuren mit aromatischen Resten der Fall.

    Elektrostatische Wechselwirkungen sind um so höher, je größer der Ladungsunterschied zweier Moleküle ist. Je nach pH-Wert können Carbonsäure-Gruppen in Form von negativ geladenen Carboxylat-Gruppen vorliegen, Aminogruppen können protoniert werden zu positiv geladenen Ammonium-Gruppen. Dies ist bei genau einem Paar der dargestellten Aminosäuren der Fall.

    Zur Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen ist eine Donorgruppe erforderlich, bei Aminosäuren ist dies die $OH-$Gruppe eines Restes. Das Akzeptormolekül sollte eine hohe Elektronegativität und ein freies Elektronenpaar aufweisen. Dies trifft auf Sauerstoff- und Stickstoffatome zu, die in den Resten vieler Aminosäuren zu finden sind. Nach dem Ausschlussverfahren bleiben nur noch zwei der dargestellten Aminosäuren übrig, die diese Art der Wechselwirkung eingehen können.

  • Beschrifte die Strukturebenen der Peptide und Proteine.

    Tipps

    Wie groß ist jeweils der betrachtete Ausschnitt des Proteins?

    Lösung

    Bei der Darstellung der Primärstruktur wird ausschließlich die Abfolge der Aminosäuren in einem Peptid gezeichnet. Bei dieser werden in der Regel die üblichen Abkürzungen verwendet.
    Betrachtet man einen etwas größeren Bereich eines Peptids und die Faltung zu immer wiederkehrenden Strukturmotiven, so spricht man von der Sekundärstruktur. Strukturmotive können zum Beispiel die $\alpha$-Helix oder das $\beta$-Faltblatt sein. Hier werden meist keine einzelnen Aminosäuren mehr gezeichnet, die Peptidkette wird als Band dargestellt. Nur die Wechselwirkungen innerhalb der Helix werden oft angedeutet.
    Betrachtet man die Tertiärstruktur, werden die Struktureinheiten der Sekundärstruktur nur als Linien angedeutet. So werden Helices als Spiralen und Faltblätter entweder als Zickzacklinie oder als Band mit einem Pfeil darauf gekennzeichnet.
    Betrachtet man vollständige Proteine, die aus mehreren Peptidketten aufgebaut sind, so werden die unterschiedlichen Peptidketten meist farblich unterschiedlich gezeichnet.

  • Bestimme die Stärken der Bindungen, die in Proteinen vorkommen können.

    Tipps

    Kovalente Bindungen sind sehr stark.

    Je höher die Ladungsunterschiede, desto größer die Wechselwirkung.

    Lösung

    Kovalente Bindungen sind starke Bindungen, da zwei Atome von gemeinsamen Elektronenpaaren umgeben und zusammengehalten werden. Unter den betrachteten Bindungsarten ist nur die Disulfidbrücke eine kovalente Bindung. Dies ist daher die stärkste Wechselwirkung.
    Sowohl Ionenbindungen als auch Wasserstoffbrückenbindungen sind Wechselwirkungen zwischen unterschiedlich geladenen oder polarisierten Teilchen. Die Ladungsunterschiede sind bei der reinen elektrostatischen Wechselwirkung, also der Ionenbindung, deutlich höher. Die Bindungskraft ist daher stärker als bei der Wasserstoffbrückenbindung.
    Die hydrophoben Wechselwirkungen gehören wie die Van-der-Waals-Kräfte zu den verhältnismäßig schwachen Dispersionskräften. Daher ist dies die schwächste der vier betrachteten Wechselwirkungen.

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