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Bedeutung von Chelatkomplexen

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André Otto
Bedeutung von Chelatkomplexen
lernst du in der 12. Klasse - 13. Klasse

Beschreibung Bedeutung von Chelatkomplexen

Dieses Video zeigt euch, welche Bedeutung Chelat-Komplexe bei lebenswichtigen Prozessen haben. Im ersten Teil werden euch biochemische Chelatkomplexe vorgestellt. Ihr lernt im speziellen die Metallenzyme und das Hämoglobin kennen. Danach wird euch näher gebracht in wie weit und in welchen Bereichen Chelatkomplexe Anwendung finden. Hier zu wird euch ein Beispiel der Medizin das Morbus Wilson Syndrom vorgestellt.

Transkript Bedeutung von Chelatkomplexen

Guten Tag und herzlich willkommen. Dieses Video heißt: "Bedeutung von Chelatkomplexen". Der Film gehört zur Reihe "Metallkomplexe". Als Vorkenntnisse solltest Du gründliches Wissen über Metallkomplexe mitbringen. Es gibt bereits eine Reihe Videos zu diesem Thema. Ziel des Videos ist es, bei Dir eine Vorstellung über die Bedeutung von Chelatkomplexen für die Lebensprozesse zu entwickeln. Gliederung: 1. Biochemische Chelatkomplexe 2. Metalloenzyme 3. Hämoglobin 4. Chelatoren in der Anwendung 5. Morbus Wilson 6. Zusammenfassung   1. Biochemische Chelatkomplexe Von den Elementen des Periodensystems der Elemente, sind vor allem die d-Elemente, die sogenannten Übergangsmetalle geeignet, um Metallionen für einen Chelatkomplex zu bilden. Ich möchte jene Metallionen aufzählen, die man hauptsächlich in der Biochemie antrifft. Außerdem möchte ich die entsprechenden Koordinationszahlen angeben. Manganionen trifft man in den Oxidationsstufen 2, 3 und 4 mit den Koordinationszahlen von 4 bis 6. Eisenionen weisen in beiden Oxidationsstufen +2 und +3 die Koordinationszahl 6 auf. Schließlich findet man Kupfer(II)-Ionen und Zinkionen. Beide Ionen besitzen die Koordinationszahl 4. Wichtig für die Bildung eines Chelatkomplexes sind nicht nur die Metallionen, sondern auch der Chelator, der zusammen mit den Metallionen, einen Chelatkomplex bildet. Dabei ist es wichtig, dass der Chelator einen geeigneten Hohlraum für das Metallion zur Verfügung stellt.

  1. Metalloenzyme Ein Drittel aller Enzyme enthalten Metallionen. In den sogenannten Peptidasen bewirken die Zinkionen, dass die Peptidasen eine reaktionsfähige Konformation einnehmen. Es gibt aber auch das Element Bor in Peptidasen. Hier ein Beispiel. Cytochrom C ist ein Eisenchelat. Es handelt sich um eine redoxaktive Verbindung. Das Eisenion kann die Oxidationsstufen 2 und 3 einnehmen. Cytochrom C übt eine wichtige Funktion in der Atmungskette aus. Schauen wir uns nun die Carboanhydrase an. Im Zentrum dieses Enzyms sitzt ein Zinkion. Carboanhydrase ist ein Enzym, das die Einstellung des Kohlenstoffdioxid-Hydrogencarbonat-Gleichgewichtes beschleunigt. Carboanhydrase dient der Überführung von Kohlenstoffdioxid in das wässrige Medium. Somit ist es die Voraussetzung für die Entstehung des Blutpuffers. Im Zusammenhang mit dem Begriff der Metalloenzyme möchte ich noch einige Sätze über Zinkfinger-Proteine verlieren. Zuerst möchte ich einen typischen Vertreter zeichnen. Ich beginne mit dem unteren Teil und Ihr seht, es handelt sich um eine Helix. Auf der Helix sitzt eine Aminosäure. Sie tritt in koordinative Wechselwirkung mit dem Zinkion. Hier grün gekennzeichnet. Eine weitere Aminosäure bildet ebenfalls eine koordinative Bindung mit dem Zinkion aus. Durch zwei weitere Aminosäurereste kommen zwei weitere koordinative Bindungen hinzu. Diese sitzen auf einer Proteinstruktur, die eine gewisse Faltung aufweist. Der obere Teil des Moleküls ist ein antiparalleles Beta-Faltblatt. Bei der Struktur unten handelt es sich um eine Alpha-Helix. Bei den Aminosäure Liganden handelt es sich oben um zwei Moleküle Cystein und unten um zwei Moleküle Histidin. Die Wirkung der Zinkfinger Proteine besteht in der strukturellen Wirkung auf das Protein, auf das sie einwirken. Mit ihrem Dazutun geschieht die Bindung an die DNA. Dadurch wird das Ablesen des genetischen Codes möglich. Zinkfinger-Proteine haben keine katalytische Wirkung. Sie sind keine Enzyme.

  2. Hämoglobin Ich möchte, bevor wir es besprechen, das Molekül Hämoglobin zeichnen. Zunächst einmal sind das 5 Fünf-Ringe heterozyklischer Verbindungen. Die unteren Heterozyklen haben Substituenten und sind über ein konjugiertes System miteinander zu einem Super-Ring verbunden. Bei den Heterozyklen handelt es sich durchweg um stickstoffheterozyklische Verbindungen. Der Heterozyklus oben hat zwei Stickstoff Atome im Ring. Ebenso beim Ring unten befindet sich in jedem einzelnen der kleinen Heterozyklen ein einziges Stickstoff Atom. Zwei der 4 Heterozyklen des Supermoleküls tragen eine negative elektrische Ladung und sind Anionen. Der Super-Ring unten besetzt bei einem Eisen(II)-Ion 4 der im ganzen 6 vorhandenen Koordinationsplätze. Man nennt den großen Ring auch Tetrapyrrolring System oder auch Porphyrin. Der 5. der 6 Ligandenplätze wird durch das Molekül oben belegt. Der Heterozyklus oben stellt einen Histidin-Rest dar. Am Histidin-Rest sitzt eine Proteinkette. Der 6. freie Ligandenplatz kann durch ein Sauerstoffmolekül besetzt werden. Die Koordinationszahl des Eisen(II)-Ions in diesem Chelatkomplex ist 6. Die Ladung des Chelatkomplexes ist 0. Hämoglobin gewährleistet im menschlichen Organismus den Sauerstofftransport im Blut. Der Komplex des Kohlenstoffmonoxids mit dem Hämoglobin ist etwa 200-mal stärker als der Komplex des Hämoglobins mit Sauerstoff. Daher können schon relativ geringe Mengen an Kohlenstoffmonoxid in kurzer Zeit zum Tode führen. Die Erklärung findet man in der Lewis-Struktur des Kohlenstoffmonoxidmoleküls.  Am Kohlenstoffatom befindet sich eine negative Ladung, am Sauerstoffatom eine positive Ladung. Mit der negativen Seite kann das Kohlenstoffmonoxidmolekül gut mit den Eisen(II)-Ionen wechselwirken. Es ist damit ein guter Ligand.

  3. Chelatoren in der Anwendung Ein Chelator kann verschiedene Funktionen ausüben. Er kann in seiner Funktion als Reaktiv auf Schwermetallionen bei Lebewesen einwirken. Dem Lebewesen werden essenzielle Spurenelemente entzogen. Es kommt zur Krankheit. Im schlimmsten Fall zum Tode. Chelatoren kann man bei der Vergiftung mit Schwermetallen einsetzen. Es bilden sich schwer lösliche Komplexe und die Schwermetallionen verlassen den Körper. Im Ergebnis kommt es zu einer Entgiftung. Chelatoren können im Blut das Calcium chelatisieren und vermindern somit seine Gerinnung. EDTA und Citronensäure werden als Chelatoren bei der Blutabnahme verwendet. Die dabei verwendeten Monovetten sind schon standardmäßig mit Chelatoren ausgestattet. Chelatoren werden in der qualitativen Analyse verwendet. Mit Ihrer Hilfe werden Schwermetallionen titriert. Den Umschlagpunkt bestimmt man mit Metallindikatoren.

  4. Morbus Wilson Morbus Wilson ist eine genetisch bedingte Kupferspeicherkrankheit, die zur Leberzirrhose oder psychischen Veränderungen führt. Charakteristisch für Morbus Wilson ist der braune Ring um die Pupille im Auge. Man nennt ihn Cornealring oder Kayser-Fleischer-Ring. Lebensrettend können zwei Maßnahmen eingeleitet werden. Die 1. Maßnahme ist die Lebertransplantation. Die 2. Möglichkeit ist die lebenslange Gabe eines Chelators z. B. von Pinicillamin.  

  5. Zusammenfassung Chelat-Komplexe haben eine große Bedeutung bei Lebensprozessen und in der Zivilisation. Bei Lebensprozessen muss der Chelator von seiner Größe auf das Metallion abgestimmt sein. Potenzielle Metallionen sind die d-Elemente. Am häufigsten treten bei Lebensprozessen Manganionen in den Oxidationsstufen 2, 3 und 4 auf. Außerdem trifft man Eisenionen in den Oxidationsstufen 2 und 3 sowie Cobalt ebenfalls in den beiden Oxidationsstufen 2 und 3. Ferner findet man Kupfer(II)-Ionen und Zinkionen. Etwa ein Drittel aller Enzyme sind Metalloenzyme. Zinkionen findet man in Metalloenzymen häufig. Der Chelatkomplex Cytochrom C ist redoxativ. Carboanhydrase bewirkt die Einstellung des chemischen Gleichgewichtes zwischen Kohlenstoffdioxid und Hydrogencarbonat. Hämoglobin ist für den Sauerstofftransport verantwortlich. Zinkfingerproteine enthalten Zink sind aber keine Enzyme. Sie schaffen bindungsfähige Strukturen für weitere Prozesse. Es gibt einige wichtige Anwendungen von Chelatoren. Bei der Vergiftung durch Schwermetallionen, führen Gaben von Chelatoren zur Entgiftung. Chelatoren binden Calcium und können somit die Koagulation des Blutes verhindern. Chelatoren führen zum Ionenentzug und können Organismen schädigen. Chelate spielen eine große Rolle in der quantitativen Analyse bei der Titration von Schwermetallionen. Außerdem werden sie bei der Therapie von Morbus Wilson eingesetzt.

Ich danke für die Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.      

Bedeutung von Chelatkomplexen Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Bedeutung von Chelatkomplexen kannst du es wiederholen und üben.
  • Gib die Reaktion an, die von Carboanhydrasen katalysiert wird.

    Tipps

    Wasser reagiert in dieser Reaktion als Säure.

    Lösung

    Die Reaktion, die von der Carboanhydrase katalysiert wird, ist eine überlebenswichtige Reaktion für alle Säugetiere. Der pH-Wert des Blutes der Säugetiere wird durch einen Hydrogencarbonat-Puffer stabil gehalten. Würde er vom festgelegten pH-Wert abweichen, würden viele biochemisch wichtige Reaktionen nicht mehr wie erforderlich ablaufen.

    Die Enzyme der Familie der Carboanhydrasen regulieren das Gleichgewicht zwischen Kohlendioxid und Hydrogencarbonat, indem die oben angegebene Reaktion katalysiert wird. Wichtiger Bestandteil dieser Enzyme ist ein $Zn^{2+}$-Ion, das von der Aminosäurekette chelatisiert wird.

  • Bestimme die Metall-Ionen, die in den Chelatkomplexen enthalten sind.

    Tipps

    $Zn^{2+}$-Ionen katalysieren die Reaktion von Kohlenstoffdioxid mit Wasser.

    Einige Chelatkomplexe könnten auch mehrere Ionen komplexieren. Dann wähle das Ion, welches zu keinem anderen Chelatkomplex passt.

    Lösung

    Hämoglobin ist ein komplexes Protein, das den Sauerstofftransport im Blut von Säugetieren bewerkstelligt. Dabei wird das Sauerstoffmolekül an ein $Fe^{2+}$-Ion gebunden, das an fünf der sechs Bindungsstellen an das Biomolekül bindet.

    Peptidasen sind eine ganze Protein-Klasse. Es sind fast 300 Peptidasen bekannt. Diese Enzyme schneiden andere Enzyme, Peptide oder Proteine an bestimmten Stellen. Viele Peptidasen enthalten Metall-Kationen, es ist sogar eine borhaltige Peptidase bekannt.

    Cytochrom c ist Bestandteil des Cytochrom-c-Komplexes, ein zentraler Enzym-Komplex aus mehreren Untereinheiten in der Atmungskette aller Lebewesen. Mit Hilfe dieses Proteins, das ein $Fe^{3+}$ oder in der reduzierten Form ein $Fe^{2+}$-Ion enthält, wird das Sauerstoffmolekül zu Wasser reduziert, die energieliefernde Reaktion bei der Zellatmung.

    Carboanhydrasen enthalten $Zn^{2+}$-Ionen und dienen der Katalyse der Reaktion $CO_2 + H_2O \rightleftarrows {HCO_3}^- + H^+$.

  • Beschreibe die Aufgabe des dargestellten Chelatkomplexes.

    Tipps

    Bei dem orange dargestellten Molekül handelt es sich nicht um das Protein, sondern um das Biomolekül, an welches das Protein bindet (Substrat).

    Das Substrat ist ein sehr großes Molekül, das in Form einer $\alpha$-Helix vorliegt.

    Lösung

    Zinkfingerproteine sind relativ einfach zu erkennen. Im Bereich des Zinkfingers verfügen sie über die gleiche Struktur: Eine $\alpha$-Helix und zwei $\beta$-Faltblätter bilden eine fingerartige Struktur, an deren Spitze ein Zink(II)-Kation sitzt, an welchem die Aminosäuren koordiniert werden und so die Struktur stabilisiert wird. Die Zink-Ionen werden dabei tetraedrisch von vier Aminosäure-Resten umgeben.

    In der Regel verfügen diese Proteine über mehrere Zinkfinger-Domänen, die so angeordnet sind, dass das Protein an eine bestimmte DNA-Sequenz binden kann. Dort steuert es die Expression von Genprodukten in der entsprechenden Region.

  • Erkläre die tödliche Wirkung von Blausäure.

    Tipps

    Der Cyanido-Komplex von $Fe^{3+}$ ist sehr stabil, der von $Fe^{2+}$ deutlich weniger.

    Lösung

    Kaliumcyanid, auch Zyankali genannt, gilt als einer der giftigsten, bekannten Stoffe und wurde vielfach zu Giftmorden eingesetzt. Die giftige Wirkung beruht auf dem $CN^-$-Ion. Dieses ist auch in der sehr flüchtigen Blausäure enthalten, die aus angesäuerten cyanidhaltigen Lösungen entweicht und schnell über die Lungen aufgenommen wird.

    Das Cyanid-Anion ist ähnlich groß wie das Disauerstoff-Molekül und bindet an ähnliche Metall-Kationen. Besonders stark bindet es an Eisen(III)-Ionen. Das ist verantwortlich für die fatale Wirkung des Cyanid-Ions: Das Ion bindet an die Sauerstoffbindungsstellen der Cytochrom-c-Oxidase, einem Enzym des Cytochrom-c-Komplexes der Atmungskette. An diesem Enzym wird das $O_2$-Molekül gebunden und anschließend vom Cytochrom c reduziert. Dies ist der Schritt der Atmungskette, in dem der Organismus seine Energie erzeugt, da dabei der Sauerstoff mit $H^+$-Ionen zu Wasser reagiert. Ist dieses Enzym blockiert, kommt es zum Erliegen der Atmungskette. Die betroffenen Zellen können nun keine Energie mehr erzeugen und sterben. Die Symptome ähneln denen eines Erstickungstodes, daher wird dies auch als inneres Ersticken bezeichnet.

    Eine Behandlung mit einem Gegengift muss schnell erfolgen. Das Gegengift bildet dabei einen unlöslichen Komplex mit den Cyanid-Ionen, sodass diese unschädlich gemacht werden.

  • Nenne Metall-Ionen, die man in biochemisch wichtigen Chelatkomplexen finden kann.

    Tipps

    Die tödliche Itai-Itai-Krankheit wird von Cadmium verursacht.

    Lösung

    Metall-Ionen in biochemischen Chelatkomplexen nehmen sehr spezielle Aufgaben wahr. Sie sind wichtig für die Struktur von Proteinen, indem sie für die richtige Faltung der Aminosäureketten sorgen.

    In vielen Fällen sind sie auch für die katalytische Wirkung von Enzymen verantwortlich. Die Metall-Ionen werden dabei in einem Chelatkomplex von Biomolekülen umgeben, so dass nur eine Bindungsstelle unbesetzt ist. Durch das umgebende Protein wird dafür gesorgt, dass nur das Zielmolekül (Substrat) mit dem Metall-Ion wechselwirken kann. Das Zusammenspiel von Aminosäurekette und Metall-Ion ist also in sehr vielen Fällen extrem wichtig für die Enzymwirkung. Das Metall-Kation kann daher nie gegen ein anderes ausgetauscht werden!

  • Erkläre die biologische Relevanz der Besonderheiten des Hämoglobins.

    Tipps

    Hämoglobin bindet den Sauerstoff, $CO_2$ wird nicht gebunden.

    Lösung

    Hämoglobin ist ein schönes Beispiel dafür, wie im Organismus durch Wahl eines sehr speziellen Chelat-Liganden die Eigenschaften eines Metall-Komplexes so modifiziert werden, dass er den Ansprüchen des Organismus optimal entspricht. Durch die Struktur des umgebenden Proteins und die chemischen Eigenschaften der Seitenketten des Chelat-Liganden kommt es zu diesen günstigen Eigenschaften.

    Durch die Abhängigkeit der Stabilität des Komplexes von der $CO_2$-Konzentration wird gewährleistet, dass der Sauerstoff besonders dort abgegeben wird, wo er gebraucht wird. In diesen Geweben kommt es zu einer erhöhten Stoffwechselrate, daher wird mehr $CO_2$ produziert. Dies senkt die Stabilität des Komplexes und Sauerstoff wird in diesem Gewebe vermehrt abgegeben.

    Ein Hämoglobin-Protein enthält vier Untereinheiten, die je eine der sauerstoffbindenden Komplexe enthalten. Hier ist ein weiterer, ungewöhnlicher Effekt zu beobachten: Ist eine Bindungsstelle mit Sauerstoff besetzt, erhöht dies die Affinität der übrigen drei Sauerstoffbindungsstellen. Dies wird als kooperativer Effekt des Hämoglobins bezeichnet und ist ein weiteres Beispiel dafür, wie die Struktur des umgebenden Proteins die Eigenschaften eines Chelatkomplexes beeinflusst.

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