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Bedeutung von Chelatkomplexen

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Die Autor*innen
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André Otto
Bedeutung von Chelatkomplexen
lernst du in der 12. Klasse - 13. Klasse

Bedeutung von Chelatkomplexen Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Bedeutung von Chelatkomplexen kannst du es wiederholen und üben.
  • Gib die Reaktion an, die von Carboanhydrasen katalysiert wird.

    Tipps

    Wasser reagiert in dieser Reaktion als Säure.

    Lösung

    Die Reaktion, die von der Carboanhydrase katalysiert wird, ist eine überlebenswichtige Reaktion für alle Säugetiere. Der pH-Wert des Blutes der Säugetiere wird durch einen Hydrogencarbonat-Puffer stabil gehalten. Würde er vom festgelegten pH-Wert abweichen, würden viele biochemisch wichtige Reaktionen nicht mehr wie erforderlich ablaufen.

    Die Enzyme der Familie der Carboanhydrasen regulieren das Gleichgewicht zwischen Kohlendioxid und Hydrogencarbonat, indem die oben angegebene Reaktion katalysiert wird. Wichtiger Bestandteil dieser Enzyme ist ein $Zn^{2+}$-Ion, das von der Aminosäurekette chelatisiert wird.

  • Bestimme die Metall-Ionen, die in den Chelatkomplexen enthalten sind.

    Tipps

    $Zn^{2+}$-Ionen katalysieren die Reaktion von Kohlenstoffdioxid mit Wasser.

    Einige Chelatkomplexe könnten auch mehrere Ionen komplexieren. Dann wähle das Ion, welches zu keinem anderen Chelatkomplex passt.

    Lösung

    Hämoglobin ist ein komplexes Protein, das den Sauerstofftransport im Blut von Säugetieren bewerkstelligt. Dabei wird das Sauerstoffmolekül an ein $Fe^{2+}$-Ion gebunden, das an fünf der sechs Bindungsstellen an das Biomolekül bindet.

    Peptidasen sind eine ganze Protein-Klasse. Es sind fast 300 Peptidasen bekannt. Diese Enzyme schneiden andere Enzyme, Peptide oder Proteine an bestimmten Stellen. Viele Peptidasen enthalten Metall-Kationen, es ist sogar eine borhaltige Peptidase bekannt.

    Cytochrom c ist Bestandteil des Cytochrom-c-Komplexes, ein zentraler Enzym-Komplex aus mehreren Untereinheiten in der Atmungskette aller Lebewesen. Mit Hilfe dieses Proteins, das ein $Fe^{3+}$ oder in der reduzierten Form ein $Fe^{2+}$-Ion enthält, wird das Sauerstoffmolekül zu Wasser reduziert, die energieliefernde Reaktion bei der Zellatmung.

    Carboanhydrasen enthalten $Zn^{2+}$-Ionen und dienen der Katalyse der Reaktion $CO_2 + H_2O \rightleftarrows {HCO_3}^- + H^+$.

  • Beschreibe die Aufgabe des dargestellten Chelatkomplexes.

    Tipps

    Bei dem orange dargestellten Molekül handelt es sich nicht um das Protein, sondern um das Biomolekül, an welches das Protein bindet (Substrat).

    Das Substrat ist ein sehr großes Molekül, das in Form einer $\alpha$-Helix vorliegt.

    Lösung

    Zinkfingerproteine sind relativ einfach zu erkennen. Im Bereich des Zinkfingers verfügen sie über die gleiche Struktur: Eine $\alpha$-Helix und zwei $\beta$-Faltblätter bilden eine fingerartige Struktur, an deren Spitze ein Zink(II)-Kation sitzt, an welchem die Aminosäuren koordiniert werden und so die Struktur stabilisiert wird. Die Zink-Ionen werden dabei tetraedrisch von vier Aminosäure-Resten umgeben.

    In der Regel verfügen diese Proteine über mehrere Zinkfinger-Domänen, die so angeordnet sind, dass das Protein an eine bestimmte DNA-Sequenz binden kann. Dort steuert es die Expression von Genprodukten in der entsprechenden Region.

  • Erkläre die tödliche Wirkung von Blausäure.

    Tipps

    Der Cyanido-Komplex von $Fe^{3+}$ ist sehr stabil, der von $Fe^{2+}$ deutlich weniger.

    Lösung

    Kaliumcyanid, auch Zyankali genannt, gilt als einer der giftigsten, bekannten Stoffe und wurde vielfach zu Giftmorden eingesetzt. Die giftige Wirkung beruht auf dem $CN^-$-Ion. Dieses ist auch in der sehr flüchtigen Blausäure enthalten, die aus angesäuerten cyanidhaltigen Lösungen entweicht und schnell über die Lungen aufgenommen wird.

    Das Cyanid-Anion ist ähnlich groß wie das Disauerstoff-Molekül und bindet an ähnliche Metall-Kationen. Besonders stark bindet es an Eisen(III)-Ionen. Das ist verantwortlich für die fatale Wirkung des Cyanid-Ions: Das Ion bindet an die Sauerstoffbindungsstellen der Cytochrom-c-Oxidase, einem Enzym des Cytochrom-c-Komplexes der Atmungskette. An diesem Enzym wird das $O_2$-Molekül gebunden und anschließend vom Cytochrom c reduziert. Dies ist der Schritt der Atmungskette, in dem der Organismus seine Energie erzeugt, da dabei der Sauerstoff mit $H^+$-Ionen zu Wasser reagiert. Ist dieses Enzym blockiert, kommt es zum Erliegen der Atmungskette. Die betroffenen Zellen können nun keine Energie mehr erzeugen und sterben. Die Symptome ähneln denen eines Erstickungstodes, daher wird dies auch als inneres Ersticken bezeichnet.

    Eine Behandlung mit einem Gegengift muss schnell erfolgen. Das Gegengift bildet dabei einen unlöslichen Komplex mit den Cyanid-Ionen, sodass diese unschädlich gemacht werden.

  • Nenne Metall-Ionen, die man in biochemisch wichtigen Chelatkomplexen finden kann.

    Tipps

    Die tödliche Itai-Itai-Krankheit wird von Cadmium verursacht.

    Lösung

    Metall-Ionen in biochemischen Chelatkomplexen nehmen sehr spezielle Aufgaben wahr. Sie sind wichtig für die Struktur von Proteinen, indem sie für die richtige Faltung der Aminosäureketten sorgen.

    In vielen Fällen sind sie auch für die katalytische Wirkung von Enzymen verantwortlich. Die Metall-Ionen werden dabei in einem Chelatkomplex von Biomolekülen umgeben, so dass nur eine Bindungsstelle unbesetzt ist. Durch das umgebende Protein wird dafür gesorgt, dass nur das Zielmolekül (Substrat) mit dem Metall-Ion wechselwirken kann. Das Zusammenspiel von Aminosäurekette und Metall-Ion ist also in sehr vielen Fällen extrem wichtig für die Enzymwirkung. Das Metall-Kation kann daher nie gegen ein anderes ausgetauscht werden!

  • Erkläre die biologische Relevanz der Besonderheiten des Hämoglobins.

    Tipps

    Hämoglobin bindet den Sauerstoff, $CO_2$ wird nicht gebunden.

    Lösung

    Hämoglobin ist ein schönes Beispiel dafür, wie im Organismus durch Wahl eines sehr speziellen Chelat-Liganden die Eigenschaften eines Metall-Komplexes so modifiziert werden, dass er den Ansprüchen des Organismus optimal entspricht. Durch die Struktur des umgebenden Proteins und die chemischen Eigenschaften der Seitenketten des Chelat-Liganden kommt es zu diesen günstigen Eigenschaften.

    Durch die Abhängigkeit der Stabilität des Komplexes von der $CO_2$-Konzentration wird gewährleistet, dass der Sauerstoff besonders dort abgegeben wird, wo er gebraucht wird. In diesen Geweben kommt es zu einer erhöhten Stoffwechselrate, daher wird mehr $CO_2$ produziert. Dies senkt die Stabilität des Komplexes und Sauerstoff wird in diesem Gewebe vermehrt abgegeben.

    Ein Hämoglobin-Protein enthält vier Untereinheiten, die je eine der sauerstoffbindenden Komplexe enthalten. Hier ist ein weiterer, ungewöhnlicher Effekt zu beobachten: Ist eine Bindungsstelle mit Sauerstoff besetzt, erhöht dies die Affinität der übrigen drei Sauerstoffbindungsstellen. Dies wird als kooperativer Effekt des Hämoglobins bezeichnet und ist ein weiteres Beispiel dafür, wie die Struktur des umgebenden Proteins die Eigenschaften eines Chelatkomplexes beeinflusst.

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