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Transkript Proteine – Typen, Eigenschaften und Struktur

Hallo. In diesem Video geht es um Proteine.

Proteine werden auch Eiweiße genannt. Aber sie sind viel mehr als nur das Weiße vom Ei. Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Moleküle. Sie gehören zu den Grundbausteinen jeder lebenden Zelle und sind die Voraussetzung für die Struktur und Funktion der Zellen. Die meisten strukturgebenen Proteine sind faserförmig. Dazu gehört das Aktin, das in den Muskel-, aber auch allen anderen Zellen vorhanden ist, das Kollagen des Bindegewebes und das Keratin, aus dem Haare und Nägel bestehen. Es gibt Motorproteine, wie das Myosin in den Muskelzellen, und Proteine, die andere Stoffe transportieren, zum Beispiel Haemoglobin, das im Blut den Sauerstoff transportiert. Auch die Ionenpumpen und die Kanäle in den Axonen der Nervenzellen sind Proteine. Rezeptoren sind auch Proteine. Sie befinden sich in der Zellmembran und erkennen bestimmte Stoffe und geben dann Signale in das Innere der Zelle weiter, zum Beispiel die Zuckerrezeptoren auf der Zunge. Nicht zuletzt gehören auch die Enzyme zu den Proteinen. Dazu gehören die Verdauungsenzyme, die DNA- und RNA-Polymerase und die Enzyme, die die verschiedenen Stoffwechselwege wie Glykolyse und Citratzyklus katalysieren.

Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem Gewebe oder einer Zelle wird als Proteom bezeichnet. Alle Proteine sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die Abfolge der Aminosäuren ist im genetischen Code festgelegt. Mutationen in einem Gen können Veränderungen im Aufbau des Proteins verursachen, das durch das Gen codiert wird. Die Folge können Fehler in der Proteinfunktion sein. Solche Fehler mit teils vollständigem Wegfall der Proteinaktivität liegen viele erbliche Krankheiten zugrunde.

Zur besseren Beschreibung der Proteine wird ihre Struktur in vier Ebenen unterteilt. Die Primärstruktur beschreibt die Abfolge der Aminosäuren. Also zum Beispiel Serin, Leucin, Tyrosin, Glutamin, Leucin usw.. Diese Ketten aus Aminosäuren bilden verschiedene Sekundärstrukturen. Dabei handelt es sich um häufig auftretende Motive für die räumliche Anordnung der Aminosäuren. Man unterscheidet Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und Beta-Schleifen. Diese verschiedenen Motive kann man sich vorstellen wie verschiedene Strickmuster. Aus diesen Motiven setzt sich die nächste übergeordnete räumliche Struktur, die Tertiärstruktur, zusammen. Wenn wir beim Beispiel der Strickmuster für die Primärstruktur bleiben, wäre die Tertiärstruktur der Pullover, der sich aus verschiedenen Strickmustern zusammensetzt. Die einzelnen Strickmuster können noch keine Funktion erfüllen, aber der Pullover hält uns warm. So ist das auch bei den Proteinen. Erst wenn das Protein in seiner Tertiärstruktur gefaltet ist, kann es seine Funktion erfüllen. Aber ein Pullover allein reicht noch nicht. Wir brauchen noch einige andere Kleidungsstücke damit wir uns wohlfühlen. Auch viele Proteine, zum Beispiel in Rezeptoren oder Antikörpern, funktionieren erst richtig, wenn mehrere Proteine zusammenkommen. Wenn mehrere Proteine eine funktionale Einheit bilden, nennt man diese Struktur Quartärstruktur.

Tertiär- und Quartärstruktur sind flexibel. Bei den meisten Proteinen ändert sich die Form leicht, wenn sie ihre Aufgabe erfüllen. Häufig werden diese Formänderungen dadurch ausgelöst, dass Substanzen an bestimmten Stellen der Proteine binden. Durch chemische Einflüsse wie Säuren oder Salze oder physikalische Einwirkungen wie hohe oder tiefe Temperaturen können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren, also die Primärstruktur, ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung. Das ist auch in unserem Ei vom Anfang passiert, das habe ich gekocht. Die erhöhte Temperatur bei Fieber dient der Denaturierung der Proteine von Bakterien und Viren. Wenn die Körpertemperatur über 40 Grad ansteigt, kann das aber auch für unsere körpereigenen Proteine schädlich sein und lebensgefährliche Folgen haben.

Proteine sind also aus Aminosäuren aufgebaut. Die Aminosäurenkette faltet sich zur Sekundär- und Quartärstruktur und mehrere Proteine können sich zu einer funktionalen Einheit zusammenlagern. Proteine erfüllen eine Vielzahl von Aufgaben in allen lebenden Zellen und Mutationen in Genen können zu Änderungen in der Abfolge der Aminosäuren führen und damit zum Funktionsverlust des Proteins. Durch ungünstige äußere Einflüsse können Proteine denaturieren.

In diesem Video habe ich viele Dinge nur kurz angerissen. Wenn ihr etwas genauer wissen wollt, dann schreibt einen Kommentar. In den nächsten Videos werde ich erklären, wie Proteine in der Zelle hergestellt werden. Tschüss, und danke für's Zuschauen!

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36 Kommentare
  1. Serpil

    Hallo Juliane,
    da Enzyme auch Proteine sind, kann man das. Wenn durch Mutationen Enzyme ihre Funktion verlieren bzw. ihre Funktionen beschränkt sind, können Wirkungsketten unterbrochen bzw. gestört werden.
    LG

    Von Serpil Kilic, vor 8 Monaten
  2. Img 20151011 002133

    In der Zusammenfassung...

    Von Juliane G., vor 8 Monaten
  3. Img 20151011 002133

    In der was sagst du ja, dass Mutationen in Genen einen Funktionsverlust der Proteine bedeuten. Kann man hier auch auf die Enzym-Wirkungskette weiterleiten?

    Von Juliane G., vor 8 Monaten
  4. Haare 2

    Denaturierung bedeutet, dass die Proteine nicht mehr ihre natürliche, funktionale Struktur haben.
    So wie das Eiweiß, in Fleisch oder Eiern, wenn sie gekocht werden. Proteine können aber auch denaturieren, wenn sich der pH-Wert ändert oder die Salzkonzentration, weil dann die Bindungen und Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren nicht mehr funktionieren.

    Von Dicty, vor fast 2 Jahren
  5. Default

    Hey was war nochmal Denaturierung? :)

    Von Umakowski, vor fast 2 Jahren
  1. Img 20151011 002133

    Die beispiele waren sehr hilfreich. Also pulli, mütze und co. :) danke

    Von Juliane G., vor fast 2 Jahren
  2. Haare 2

    Hallo Shakiba, Du hast natürlich recht, dass solche Vergleiche nie ganz "sauber" sind aber eben dem Verständnis dienen. Dein Vorschlag ist auf jeden Fall gut.

    Von Dicty, vor fast 2 Jahren
  3. Default

    Das Beispiel mit den einzelnen Strickmustern und dem Pullover hat mir sehr gefallen denn dadurch konnte ich es mir direkt merken :) Ich würde jedoch die Primärstruktur mit einzelnen Maschen vergleichen da die Maschen im Strickmuster (also Sekundärstruktur) immer noch enthalten sind. Halt ''untergeordnet''.
    Ich hoffe ihr versteht was ich meine :)
    Danke fürs Video!
    Hat sofort ''Klick'' gemacht :D

    Von Shakiba Siddiqui, vor fast 2 Jahren
  4. Anna maria

    Hallo Vanessa,
    die räumliche Struktur (also 3D) eines lokalen Bereichs des Proteins wird als Sekundärstruktur bezeichnet. Die räumliche Anordnung der gesamten Aminosäurekette nennt man Tertiärstruktur.
    Lager sich mehrere Untereinheiten dieser Aminosäureketten (in Tertiärstruktur) aneinander, so spricht man von einer Quartärstruktur.
    Ich hoffe, ich habe deine Frage richtig verstanden?

    Von Anna Maria Z., vor fast 2 Jahren
  5. Default

    Können sie bitte nochmal die Benennung von 3D proteinn erklären

    Von Jakobs Vanessa, vor fast 2 Jahren
  6. Marcel

    Die Denaturierung bezeichnet den Prozess, bei dem eine Struktur so verändert wird, dass sie ihre Funktion verliert. Am Beispiel von Proteinen kann z.B. Hitze zu einer Denaturierung führen. Die Bindungen innerhalb des Proteins lösen sich (zunächst Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Wals-Kräfte) und das Protein verliert seine eigentliche Form bzw. Struktur. Die eigentliche Funktion kann so nicht mehr ausgeübt werden. Eine Denaturierung ist aber nicht automatisch mit einer kompletten Zersetzung des Proteins in seine Bestandteile gleich zu setzen!

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
  7. Marcel

    Hallo :)

    Mit der stärksten "Kraft" sind sicher die Disulfidbrücken gemeint. Anders als z.B. bei Wasserstoffbrückenbindungen oder Van-der-Wals-Kräften handelt es sich hierbei aber um richtige kovalente Bindungen zwischen Atomen (zwischen Schwefelatomen)und nicht nur um Anziehungskräfte zwischen Atomen. Sie sind daher sehr viel stabiler.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
  8. Default

    Können Sie bitte auf meine Frage antworten.Das war nämlich in meiner Klausur und wüsste die Antwort nicht .

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  9. Default

    Ich habe eine Frage und zwar was ist die stärkste Kraft in Tertiärstruktur? Und warum ist die am stärksten? Und bitte können Sie Denaturierung noch mehr erklären? .. Danke schön..

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  10. Default

    Wunderbarer, erleuchtungsliefernder Überblick! Danke!

    Von Mirimail, vor mehr als 2 Jahren
  11. Haare 2

    Bei der Hitzedenaturierung werden vor allem die Wasserstoffbrückenbindungen gebrochen und neue gebildet:
    http://de.wikipedia.org/wiki/Denaturierung_%28Biochemie%29#Hitzedenaturierung

    Von Dicty, vor mehr als 2 Jahren
  12. Default

    Hallo! Gute Übersicht! Könntest du evtl mit knappen Worten die verschiednen Einflüsse auf die betroffenen Wechselwirkungen / Verbindungen bei der Denaturierung beschreiben bitte?

    Danke!

    Von Catmas, vor mehr als 2 Jahren
  13. Haare 2

    Zur Helikase: Diese kann einen DNA-Strang entwinden und Binungen zwischen Basenpaaren lösen. Proteine bestehen aber aus Aminosäuren nicht aus Nukleotiden.

    Von Dicty, vor fast 3 Jahren
  14. Haare 2

    @Niek, ich selber produziere im Moment keine Videos aber Du kannst hier einen Vorschlag machen: http://www.sofatutor.com/feedback/new
    Sicherlich wird sich dann einer der anderen Produzenten bald mit dem Thema beschäftigen.

    Von Dicty, vor fast 3 Jahren
  15. Jan

    Hallo Steve,
    du hast Recht. Die Helicase entwindet den DNA-Doppelstrang durch Lösen der Wasserstoffbrücken zwischen den organischen Basen.

    Von Jan Ruppe, vor fast 3 Jahren
  16. Default

    Na gut .... aber löst die Helicase denn jetzt die Wechselwirkungen in form von Wasserstoffbrücken auf oder wie spaltet sich die Doppelhelix denn auf wenn nicht so ?

    Danke für das Video .

    Von Steve K., vor fast 3 Jahren
  17. Default

    hallo,
    könnten sie vielleicht ein weiteres Video drehen das jede der 4 Strukturen nochmal ausführlicher erklärt?

    Von Niek Haschemi, vor fast 3 Jahren
  18. Haare 2

    Da gibt es unterschiedliche Kräfte. Die Aminosäuren haben, je nach angehängter Kette unterschiedliche eigenschaften (hydrphil, hydrophob, unterschiedliche Ladung) die dazu führen können, dass sich teile der Aminosäurekette anziehen und entsprechend falten, Dabei spielen häufig Wasserstoffbrückenbindungen eine Rolle. Es gibt aber auch Atombindungen, z.B. über eingebaute Schwefelatome.
    Vielleicht kannst Du im Bereich organische Chemie diese Frage noch mal stellen.

    Von Dicty, vor etwa 3 Jahren
  19. Default

    Hallo ich habe eine Frage,
    und zwar wie diese Strukturen zusammen gehalten werden.
    Freue mich auf eine schnelle Antwort:-)

    Von S Bornheim, vor etwa 3 Jahren
  20. Default

    Hallo ich habe eine Frage,
    und zwar wie diese Strukturen zusammen gehalten werden.
    Freue mich auf eine schnelle Antwort:-)

    Von S Bornheim, vor etwa 3 Jahren
  21. Default

    @Javidsharifi

    Peptidbindungen sind im gehören im Allgemeinen zu den Proteine und Aminosäuren, wenn du einen kleinen überblick benötigst, dann wäre es sehr ratsam da mal reinzuschauen. Ansonsten um näheres darüber zu wissen würde ich das dann schon zu Organische Chemie zählen wie meine Vorkommentatorin ja erwähnte. :)

    Von Elijah Yacoub, vor mehr als 3 Jahren
  22. Haare 2

    Hallo, danke für den Hinweis. Im Moment mache ich keine Videos, Du kannst alle Ideen aber an das Sofatutorteam weiterleiten:
    http://www.sofatutor.com/feedback/new

    Dein Vorschlag geht auch mehr in Richtung Organische Chemie, vielleicht gibt es da so etwas sogar schon.

    Viel Erfolg beim Lernen (oder was immer Du tust), Katja

    Von Dicty, vor mehr als 3 Jahren
  23. Default

    Hallo, danke für deine netten Video, wurde mich aber sehr freuen wenn du auch ein Überblick über Dipeptid sowie Peptidbindung eine kürze Überblick erschaffen wurdest. Danke dir:)

    Von Javidsharifi, vor mehr als 3 Jahren
  24. Default

    echt super! :)

    Von Poesie, vor fast 4 Jahren
  25. Default

    klasse, danke! ;)

    Von Julimeier, vor etwa 4 Jahren
  26. Default

    suuuper video!:) Ich hab mir das immmer viiel zu kompliziert gedacht!
    Zwar musste ich sehr oft stoppen um mitzukommen! Aber ich habs verstanden! top :)))

    Von Jette C, vor mehr als 4 Jahren
  27. Default

    ein bisschen langsamer bitte, man möchte doch noch folgen können

    Von Apfelbaum, vor mehr als 4 Jahren
  28. Default

    Klasse geeignet zum Erneuten Verstehen und zur Wiederholung, Vielen Dank

    Von Arisa1992, vor fast 5 Jahren
  29. Default

    top

    Von Anneke, vor etwa 5 Jahren
  30. Default

    bitte weiter :)

    Von Cyticus, vor mehr als 5 Jahren
  31. Default

    gut gemacht

    Von Deleted User 17673, vor fast 6 Jahren
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