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Enzymkinetik 07:28 min

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Transkript Enzymkinetik

Guten Tag und herzlich willkommen. Dieses Video befasst sich mit der Enzymkinetik. Schematisch kann man formulieren: Ein Enzym E reagiert mit einem Substrat S zu einem Produkt P und das Enzym E wird wieder freigesetzt. Die Enzymkinetik beschreibt die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion. Sie sollte Auskunft darüber geben, wie effektiv das Enzym E diese Reaktion katalysiert. Der Film ist folgendermaßen gegliedert: 1. Reaktion mit dem Enzym 2. Die kinetische Gleichung 3. Das Fließgleichgewicht 4. Sättigung der Enzymmoleküle mit Substrat 5. Die Michaelis-Menten-Gleichung 6. Zusammenfassung   1. Reaktion mit dem Enzym Es gilt heute als gesichert, dass bei einer enzymatischen Reaktion in lebenden Systemen ein Enzym E mit einem Substrat S zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES reagiert. Dabei findet in der einen Richtung eine Geschwindigkeit mit der Geschwindigkeitskonstante k1 statt. Die Rückreaktion erfolgt mit der Geschwindigkeitskonstanten k-1. Außerdem bildet sich aus dem Enzym-Substrat-Komplex mit der Geschwindigkeitskonstanten k2 das Reaktionsprodukt P und das Enzym E wird wieder freigesetzt. k1 ist somit die Geschwindigkeitskonstante der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes und k-1 ist die Geschwindigkeitskonstante des Zerfalls des Enzym-Substrat-Komplexes zum Enzym und Substrat. k2 ist die Geschwindigkeitskonstante der Reaktion der Bildung des Produktes und der Enzymrückbildung.   Aus den Reaktionsgleichungen soll nun 2. die kinetische Gleichung formuliert werden. Kernpunkt der Überlegungen ist dabei die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Die Geschwindigkeit dessen Bildung ist bekanntlich definiert als 1. Ableitung der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes nach der Zeit. Die Reaktionsgeschwindigkeit sollte proportional zu k1 und den Konzentrationen des Enzyms und des Substrates sein. Die Zerfallsreaktion des Enzym-Substrat-Komplexes zum Enzym und Substrat muss berücksichtigt werden. Daher muss k-1 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes subtrahiert werden. Genauso muss die Komponente in Richtung Produkt und Enzymrückbildung berücksichtigt werden. Also -k2 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes. Diese kinetische Gleichung ist so nur schwer verarbeitbar. Deshalb werden einige Näherungen eingeführt.   3. Das Fließgleichgewicht Man kann in sehr guter Näherung davon ausgehen, dass die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes konstant ist. Begründet wird dies damit, dass die Konzentration der Substanz S viel größer ist, als die Konzentration des Enzyms E. Der Komplex ES wird etwa genauso schnell gebildet, wie er abreagiert. Diese Situation bezeichnet man als Fließgleichgewicht FG. Die Summe gebildeter und zerfallener Teilchen ist 0. Die Konzentration von ES ist konstant und damit ist die Ableitung der Konzentration ES nach der Zeit gleich 0.   4. Sättigung der Enzymmoleküle mit Substrat Der Substratüberschuss hat noch eine andere Auswirkung. Nämlich die, dass die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion von der Substanzkonzentration unabhängig wird. Das ist die Folge davon, dass alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind. Es ergibt sich eine konstante Reaktionsgeschwindigkeit VMAX. Wir treffen hier eine sogenannte Reaktion nullter Ordnung bezüglich des Substrates an. Ausgehend von der kinetischen Gleichung und unter Annahme der aufgeführten Näherungen kamen vor etwa 100 Jahren die beiden Forscher Michaelis und Menten zu der nach ihnen im Punkt 5 genannten Gleichung. Das Ergebnis ist, dass die Anfangsgeschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion sich als Funktion der Konzentration des Substrates darstellen lässt. V0 = VMAX × Konzentration des Substrates dividiert durch KM + Konzentration des Substrates. Die Michaelis-Menten-Gleichung kann grafisch sehr anschaulich dargestellt werden. Wie erwähnt ist V0 die Anfangsgeschwindigkeit der Enzymreaktion. KM ist die sogenannte Michaelis-Konstante. Die Michaelis-Konstante ist von der Dimension eine Konzentration. Sie gibt an, bei welcher Substanzkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht. Für Acetylcholin-Esterase beträgt der Wert für KM 9,5 ×10^-5 mol/l. Je kleiner KM ist, umso effektiver wirkt das Enzym. Kleine Werte KM bedeuten eine hohe Affinität zum Substrat.   6. Zusammenfassung Eine typische Enzymreaktion kann folgendermaßen beschrieben werden:  Ein Enzym E reagiert mit einem Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES. Dieser kann wieder zerfallen zu einem Enzym E und zum Substrat S. Außerdem reagiert der Enzym-Substrat-Komplex ES zum Reaktionsprodukt P und das Enzym E wird wieder frei. Daraus ergibt sich folgende kinetische Gleichung: Die Reaktionsgeschwindigkeit Ableitung der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes nach der Zeit ist gleich k1 × Konzentration des Enzyms × Konzentration des Substrats minus k-1 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes minus k2 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes. Um daraus eine brauchbare kinetische Gleichung abzuleiten, werden einige Näherungen gemacht. Eine ist, dass ein Fließgleichgewicht vorliegt. D. h. dass die Menge des Enzymsubstrates konstant ist. Daraus ergibt sich für die Reaktionsgeschwindigkeit ein Wert von 0. Aus der Tatsache, dass die Substratkonzentration viel größer ist, als die Konzentration des Enzyms ergibt sich, dass die maximale Reaktionsgeschwindigkeit als konstant anzusehen ist. Durch geeignete Umformung erhält man einen Zusammenhang zwischen der Geschwindigkeit der Reaktion V0 und der Substanzkonzentration. Die Gleichung geht auf Michaelis und Menten zurück. KM ist die sogenannte Michaelis-Konstante. Je kleiner sie ist, umso effektiver arbeitet das Enzym. Der funktionale Zusammenhang kann sehr anschaulich grafisch dargestellt werden.

Ich danke für die Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.

1 Kommentar
  1. Erster Kommentar

    Von Lerndeutsch2, vor 29 Tagen

Enzymkinetik Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Enzymkinetik kannst du es wiederholen und üben.

  • Definiere das Wesen eines Fließgleichgewichtes.

    Tipps

    Das Substrat wird ständig chemisch umgesetzt, das Enzym nicht.

    Das gesamte Enzym E bildet ständig den Komplex ES.

    Was ergibt die Ableitung einer Konstanten?

    Lösung

    Die Geschwindigkeitskonstanten sind nur bei unveränderter Temperatur konstant. Das Enzym ist das „Werkzeug“, das Substrat der „Stoff“. Vom „Stoff“ ist natürlich viel mehr vorhanden. Da ständig das gesamte Enzym im Einsatz ist, ändert sich auch die Konzentration des Komplexes praktisch nicht. Die Summe der Teilchen des ES, die sich bilden und zerfallen, sind also Null. Die erste Ableitung einer Konstante ist Null.

  • Entscheide, welche Rolle der Enzym-Substratkomplex (ES) in der Reaktionsgleichung besitzt.

    Tipps

    Schau dir die Reaktionsgleichung an. Wie viele Reaktionspfeile führen zum ES? Wie viele Reaktionspfeile führen vom ES weg?

    Lösung

    Bei der Bildung eines Enzym-Substratkomplexes entsteht dieser als Produkt aus dem Substrat und dem Enzym. Außerdem reagiert der Komplex zu Produkt und Enzym und es läuft die Rückreaktion zu Enzym und Substrat. Der ES ist also einmal Produkt der Reaktion von Enzym und Substrat und zweimal Edukt. Einmal bei der Rückreaktion zu Enzym und Substrat und einmal bei der Folgereaktion zu Produkt und Enzym.

    Der Enzym-Substratkomplex Der Komplex uns in Atem hält,
    verschiedenartig er zerfällt.
    Auf einzige Weise er entsteht.
    Wisst ihr nun, wie die Antwort geht?

    André Otto

  • Beschreibe die Reaktionsgeschwindigkeit der Bildung des ES.

    Tipps

    Die Konzentration gibt dir Auskunft über die Anzahl der Teilchen in einer Lösung.

    Je mehr Teilchen sich in einer Lösung befinden, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinandertreffen und miteinander reagieren.

    Lösung

    Wie schnell sich der Enzym-Substratkomplex bildet, hängt von der Anzahl der Teilchen in Lösung ab. Die Anzahl pro Volumeneinheit wird auch über die Konzentration ausgedrückt. Wenn nun also viele Teilchen in Lösung sind, dann wird auch die Wahrscheinlichkeit größer, dass diese Teilchen aufeinandertreffen und miteinander eine Reaktion eingehen. Wenn sich also die Konzentration von Enzym oder Substrat erhöhen, dann erhöht sich auch die Geschwindigkeit, mit der sich der ES bildet. Wird allerdings die Konzentration des ES erhöht, vermindert sich die Reaktionsgeschwindigkeit.

  • Erkläre die Auswirkung kleiner Werte für die Michaelis-Konstante (MK).

    Tipps

    Für den Grenzübergang setzt man einfach die MK gleich Null.

    Nach Kürzen ist das Ergebnis schon da und muss nur interpretiert werden.

    Lösung

    Es ist zu erkennen, dass für die Betrachtung im Bruchterm der Michaelis-Menten-Gleichung die MK die einzige Variable ist. Betrachtet man sehr kleine Werte für MK, kann man ruhig den Grenzfall (MK = 0) annehmen.

    $ v_0 = \frac{v_{Max} \cdot [S]}{[S]}$ für $K_M \rightarrow 0$

    Der entstandene Bruchterm wird durch Kürzen weiter vereinfacht.

    $ v_0 = v_{Max}$

    Das Ergebnis liefert die Gleichheit beider beteiligter Reaktionsgeschwindigkeiten. Daraus leitet sich die Bestätigung her, dass bei sehr kleinen Konstanten die Enzymaktivität gegen die Maximalgeschwindigkeit strebt.

  • Erkläre, was unter der Sättigung des Enzymmoleküls mit Substrat zu verstehen ist.

    Tipps

    Bei einer großen Konzentration führt eine Reaktion praktisch zu keiner relativen Änderung der Konzentration.

    Eine Reaktion nullter Ordnung bedeutet, dass die Reaktionsgeschwindigkeit konstant ist.

    Lösung

    Eine Reaktion nullter Ordnung heißt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit unverändert bleibt. Damit ist die rechte Seite der kinetischen Gleichung konstant. Das ist nur möglich, wenn alle beteiligten Konzentrationen als unveränderlich angenommen werden. Dieser Fall tritt bei einer Sättigung ein. Für ES wurde das bereits begründet. Die Konzentration des Substrats ist sehr groß und damit relativ konstant. Die Konzentration des Enzyms muss auch unverändert bleiben.

  • Beweise, dass bei sehr hoher Substratkonzentration [S] die Anfangsgeschwindigkeit und Maximalgeschwindigkeit gleich groß sind.

    Tipps

    [S] ist einzige Variable des rechten Terms.

    Strebt ein Wert unter dem Bruchstrich gegen unendlich, strebt der gesamte Term gegen Null.

    Lösung

    Der rechte Term enthält nur [S] als Variable. Beim Grenzübergang entsteht ein Ausdruck „unendlich/unendlich“, der nicht auswertbar ist. Um das Problem zu umgehen, werden Zähler und Nenner des Terms durch [S] dividiert. Der Grenzwert ist nun leicht berechenbar und liefert das gewünschte Ergebnis.

    Die Gleichung wird im Nenner und Zähler durch [S] dividiert:

    $ V_0 = \frac{ V_{Max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$ $:[S]$

    $ V_0 = \frac{V_{Max}}{\frac{K_M}{[S]} + 1}$

    Nun kann angenommen werden, dass $[S]$ gegen unendlich strebt.

    Für $[S]$ gegen unendlich strebt $ \frac{K_M}{[S]}$ gegen $0$

    $V_0 = \frac{ V_{Max}}{+1}$

    $ V_0 = V_{Max}$