Enzymkinetik
- Enzymkinetik – Chemie
- Enzymkinetik – Definition
- Die Herleitung der Michaelis-Menten-Gleichung
- Die allgemeine Reaktionsgleichung für enzymatische Reaktionen
- Berechnung der Reaktionsgeschwindigkeit enzymatischer Reaktionen
- Grafische Darstellung enzymkinetischer Parameter
- Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität
- Häufig gestellte Fragen zum Thema Enzymkinetik
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Grundlagen zum Thema Enzymkinetik
Enzymkinetik – Chemie
Die Enzymkinetik ist ein wichtiges Gebiet der Biochemie. Sie beschäftigt sich mit der Geschwindigkeit von enzymatischen Reaktionen. Um verschiedene kinetische Parameter zu bestimmen, werden verschiedene Gleichungen aufgestellt und Diagramme gezeichnet und abgelesen. In der Enzymkinetik spielt die Michaelis-Menten-Gleichung dabei eine wichtige Rolle. Wie genau die Bestimmung der kinetischen Parameter funktioniert, wird im folgenden Text zur Enzymkinetik einfach erklärt.
Enzymkinetik – Definition
Mit der Enzymkinetik wird die Geschwindigkeit von enzymatischen Reaktionen beschrieben. Sie beschäftigt sich unter anderem mit dem Zusammenhang der Reaktionsgeschwindigkeit und der Substratkonzentration.
Das Ziel der Enzymkinetik ist es, beschreiben zu können, wie effektiv ein Enzym (Chemie) sein Substrat umsetzt.
Die Herleitung der Michaelis-Menten-Gleichung
Zur Herleitung der Michaelis-Menten-Gleichung wird eine allgemeine Reaktionsgleichung für enzymatische Reaktionen verwendet. Um daraus nun diese wichtige Formel der Enzymkinetik herzuleiten, müssen noch einige Annahmen getroffen werden. Wie genau die Herleitung funktioniert, wird in den folgenden Abschnitten erklärt.
Die allgemeine Reaktionsgleichung für enzymatische Reaktionen
Vorgänge, bei denen die Reaktionen eines Substrats durch ein Enzym katalysiert werden, können durch eine allgemeine Reaktionsgleichung dargestellt werden. Sie besteht aus zwei Teilschritten.
$\ce{E + S <=>[k_1][k_{-1}] ES ->[k_2] P + E }$
Im ersten Teilschritt reagiert das Enzym $(E)$ mit seinem Substrat $(S)$ und mit der Geschwindigkeitskonstante $k_1$ zum Enzym-Substrat-Komplex $(ES)$. Diese Reaktion ist reversibel. Es handelt sich also um eine Gleichgewichtsreaktion.
Die Rückreaktion ist der Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes $(ES)$ zum Enzym $(E)$ und zum Substrat $(S)$ mit der Geschwindigkeitskonstante $k_{-1}$.
Nachdem der Enzym-Substrat-Komplex $(ES)$ gebildet wurde, kann außer dem Zerfall noch eine weitere Reaktion ablaufen. Der Enzym-Substrat-Komplex $(ES)$ kann mit der Geschwindigkeitskonstanten $k_2$ weiter zum Produkt $(P)$ reagieren, wobei das freie Enzym $(E)$ wieder regeneriert wird. Dieser Schritt ist nicht reversibel und es besteht kein Gleichgewicht.
Berechnung der Reaktionsgeschwindigkeit enzymatischer Reaktionen
Zur Berechnung der Geschwindigkeit der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes $(ES)$ müssen neben der Bildung aus dem Enzym $(E)$ und dem Substrat $(S)$ mit $k_1$ auch der Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes $(ES)$ zum Enzym $(E)$ und zum Substrat $(S)$ mit $k_{-1}$ und zum Produkt $(P)$ und zum Enzym $(E)$ mit $k_2$ beachtet werden. Da die Geschwindigkeit der Bildung von $ES$ die erste Ableitung der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes $([ES])$ nach der Zeit ist, ergibt sich folgende Gleichung:
$\frac{d[ES]}{dt} = k_1\cdot[E][S] - k_{-1}\cdot[ES] - k_2\cdot[ES]$
Die erste Annahme zur Vereinfachung dieser Gleichung ist die Annahme des Fließgleichgewichts. Dabei wird zunächst festgelegt, dass die Substratkonzentration $([S])$ sehr viel größer ist als die Enzymkonzentration $([E])$. Hieraus lässt sich nun schließen, dass immer genauso viel Enzym-Substrat-Komplex $(ES)$ nachgebildet wird, wie in derselben Zeit abreagiert.
Die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes $([ES])$ ist also konstant und damit ist $\pu{{d[ES]//dt} = 0}$.
Die oben gezeigte Gleichung lässt sich nun umformen zu:
$k_1\cdot[E][S]=k_{-1}\cdot[ES]+k_2\cdot[ES]$
beziehungsweise
$\frac{k_{-1}+k_2}{k_1}\cdot[ES]=[E][S]$
Da der geschwindigkeitsbestimmende Schritt die Bildung des Produkts $(P)$ aus dem Enzym-Substrat-Komplex $(ES)$ ist, kann die Reaktionsgeschwindigkeit beschrieben werden als:
$V_0 = k_2 \cdot[ES]$
Setzt man hier nun die obere Gleichung für $[ES]$ ein, erhält man die Michaelis-Menten-Gleichung.
$\frac{V_{max}\cdot[S]}{K_M+[S]}=V_0~~~~$ mit $~~~~\frac{k_{-1}+k_2}{k_1}=K_M$
Der Wert $K_M$ ist die Michaelis-Konstante. Sie hat die Dimension einer Konzentration und gibt an, dass bei der Substratkonzentration die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird. Je kleiner der Wert für $K_M$ ist, desto höher ist die Affinität des Enzyms zum Substrat und desto effektiver kann das Enzym das Substrat umsetzen. Für die Enzymkinetik ist die Berechnung und die Bestimmung der kinetischen Parameter mithilfe der Michaelis-Menten-Gleichung von zentraler Bedeutung.
Grafische Darstellung enzymkinetischer Parameter
Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration kann auf verschiedene Arten grafisch dargestellt werden. Zum einen kann die direkt-lineare Auftragung gewählt werden, zum anderen gibt es auch verschiedene Linearisierungsverfahren in der Enzymkinetik wie zum Beispiel das Lineweaver-Burk-Diagramm.
Enzymkinetik – direkt-lineare Auftragung
Für die direkt-lineare Auftragung werden die gemessenen Anfangsgeschwindigkeiten $(V_0)$ für die bekannten Substratkonzentrationen $([S])$ direkt in einem Diagramm gegeneinander aufgetragen. Daraus resultiert eine Hyperbel, die sich an die Maximalgeschwindigkeit $(V_{max})$ anschmiegt. Am Wert der halbmaximalen Geschwindigkeit lässt sich die Michaelis-Konstante $(K_M)$ ablesen. Die direkt-lineare Auftragung ist in der folgenden Abbildung gezeigt.
Das Lineweaver-Burk-Diagramm
Da der Wert der Michaelis-Konstante $(K_M)$ aus der direkt-linearen Auftragung nicht genau abgelesen werden kann, weil sich die Kurve an $V_{max}$ nur annähert, können andere Verfahren zur genaueren Bestimmung genutzt werden. Eine Variante ist das Lineweaver-Burk-Diagramm. Hier wird die Michaelis-Menten-Gleichung durchweg reziprok umgestellt. Für das Diagramm wird nun $\frac{1}{V_0}$ gegen $\frac{1}{[S]}$ aufgetragen. Dies resultiert in einer Geraden. Da beide Werte reziprok aufgetragen werden, nennt man diese Darstellung auch doppelt-reziproke Auftragung. Ein Beispiel für ein Lineweaver-Burk-Diagramm ist in der folgenden Abbildung gezeigt.
Die wichtigsten Daten der Geraden im Lineweaver-Burk-Diagramm sind in der folgenden Tabelle aufgelistet:
| y-Achsenabschnitt | Schnittpunkt x-Achse | Steigung der Geraden |
|---|---|---|
| $\frac{1}{V_{max}}$ | $-\frac{1}{K_M}$ | $\frac{K_M}{V_{max}}$ |
Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität
Die Enzymaktivität kann durch verschiedene Mechanismen beeinflusst werden. Solche Einflussfaktoren der Enzymaktivität nennt man Inhibitoren. Es gibt drei verschiedene Arten der reversiblen Inhibition: die kompetitive, die unkompetitive und die nicht kompetitive Inhibition. Die verschiedenen Arten der Inhibition können sich unterschiedlich auf die kinetischen Parameter $K_M$ und $V_{max}$ auswirken. Wie genau diese Auswirkung aussieht, wird in der folgenden Tabelle gezeigt:
| Inhibition | Auswirkung auf $K_M$ | Auswirkung auf $V_{max}$ |
|---|---|---|
| kompetitiv | wird scheinbar größer | keine Änderung |
| unkompetitiv | wird scheinbar kleiner | wird kleiner |
| nicht kompetitiv | keine Änderung | wird kleiner |
Häufig gestellte Fragen zum Thema Enzymkinetik
Transkript Enzymkinetik
Guten Tag und herzlich willkommen. Dieses Video befasst sich mit der Enzymkinetik. Schematisch kann man formulieren: Ein Enzym E reagiert mit einem Substrat S zu einem Produkt P und das Enzym E wird wieder freigesetzt. Die Enzymkinetik beschreibt die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion. Sie sollte Auskunft darüber geben, wie effektiv das Enzym E diese Reaktion katalysiert. Der Film ist folgendermaßen gegliedert: 1. Reaktion mit dem Enzym 2. Die kinetische Gleichung 3. Das Fließgleichgewicht 4. Sättigung der Enzymmoleküle mit Substrat 5. Die Michaelis-Menten-Gleichung 6. Zusammenfassung 1. Reaktion mit dem Enzym Es gilt heute als gesichert, dass bei einer enzymatischen Reaktion in lebenden Systemen ein Enzym E mit einem Substrat S zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES reagiert. Dabei findet in der einen Richtung eine Geschwindigkeit mit der Geschwindigkeitskonstante k1 statt. Die Rückreaktion erfolgt mit der Geschwindigkeitskonstanten k-1. Außerdem bildet sich aus dem Enzym-Substrat-Komplex mit der Geschwindigkeitskonstanten k2 das Reaktionsprodukt P und das Enzym E wird wieder freigesetzt. k1 ist somit die Geschwindigkeitskonstante der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes und k-1 ist die Geschwindigkeitskonstante des Zerfalls des Enzym-Substrat-Komplexes zum Enzym und Substrat. k2 ist die Geschwindigkeitskonstante der Reaktion der Bildung des Produktes und der Enzymrückbildung. Aus den Reaktionsgleichungen soll nun 2. die kinetische Gleichung formuliert werden. Kernpunkt der Überlegungen ist dabei die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes. Die Geschwindigkeit dessen Bildung ist bekanntlich definiert als 1. Ableitung der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes nach der Zeit. Die Reaktionsgeschwindigkeit sollte proportional zu k1 und den Konzentrationen des Enzyms und des Substrates sein. Die Zerfallsreaktion des Enzym-Substrat-Komplexes zum Enzym und Substrat muss berücksichtigt werden. Daher muss k-1 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes subtrahiert werden. Genauso muss die Komponente in Richtung Produkt und Enzymrückbildung berücksichtigt werden. Also -k2 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes. Diese kinetische Gleichung ist so nur schwer verarbeitbar. Deshalb werden einige Näherungen eingeführt. 3. Das Fließgleichgewicht Man kann in sehr guter Näherung davon ausgehen, dass die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes konstant ist. Begründet wird dies damit, dass die Konzentration der Substanz S viel größer ist, als die Konzentration des Enzyms E. Der Komplex ES wird etwa genauso schnell gebildet, wie er abreagiert. Diese Situation bezeichnet man als Fließgleichgewicht FG. Die Summe gebildeter und zerfallener Teilchen ist 0. Die Konzentration von ES ist konstant und damit ist die Ableitung der Konzentration ES nach der Zeit gleich 0. 4. Sättigung der Enzymmoleküle mit Substrat Der Substratüberschuss hat noch eine andere Auswirkung. Nämlich die, dass die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion von der Substanzkonzentration unabhängig wird. Das ist die Folge davon, dass alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind. Es ergibt sich eine konstante Reaktionsgeschwindigkeit VMAX. Wir treffen hier eine sogenannte Reaktion nullter Ordnung bezüglich des Substrates an. Ausgehend von der kinetischen Gleichung und unter Annahme der aufgeführten Näherungen kamen vor etwa 100 Jahren die beiden Forscher Michaelis und Menten zu der nach ihnen im Punkt 5 genannten Gleichung. Das Ergebnis ist, dass die Anfangsgeschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion sich als Funktion der Konzentration des Substrates darstellen lässt. V0 = VMAX × Konzentration des Substrates dividiert durch KM + Konzentration des Substrates. Die Michaelis-Menten-Gleichung kann grafisch sehr anschaulich dargestellt werden. Wie erwähnt ist V0 die Anfangsgeschwindigkeit der Enzymreaktion. KM ist die sogenannte Michaelis-Konstante. Die Michaelis-Konstante ist von der Dimension eine Konzentration. Sie gibt an, bei welcher Substanzkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht. Für Acetylcholin-Esterase beträgt der Wert für KM 9,5 ×10^-5 mol/l. Je kleiner KM ist, umso effektiver wirkt das Enzym. Kleine Werte KM bedeuten eine hohe Affinität zum Substrat. 6. Zusammenfassung Eine typische Enzymreaktion kann folgendermaßen beschrieben werden: Ein Enzym E reagiert mit einem Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES. Dieser kann wieder zerfallen zu einem Enzym E und zum Substrat S. Außerdem reagiert der Enzym-Substrat-Komplex ES zum Reaktionsprodukt P und das Enzym E wird wieder frei. Daraus ergibt sich folgende kinetische Gleichung: Die Reaktionsgeschwindigkeit Ableitung der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes nach der Zeit ist gleich k1 × Konzentration des Enzyms × Konzentration des Substrats minus k-1 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes minus k2 × Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes. Um daraus eine brauchbare kinetische Gleichung abzuleiten, werden einige Näherungen gemacht. Eine ist, dass ein Fließgleichgewicht vorliegt. D. h. dass die Menge des Enzymsubstrates konstant ist. Daraus ergibt sich für die Reaktionsgeschwindigkeit ein Wert von 0. Aus der Tatsache, dass die Substratkonzentration viel größer ist, als die Konzentration des Enzyms ergibt sich, dass die maximale Reaktionsgeschwindigkeit als konstant anzusehen ist. Durch geeignete Umformung erhält man einen Zusammenhang zwischen der Geschwindigkeit der Reaktion V0 und der Substanzkonzentration. Die Gleichung geht auf Michaelis und Menten zurück. KM ist die sogenannte Michaelis-Konstante. Je kleiner sie ist, umso effektiver arbeitet das Enzym. Der funktionale Zusammenhang kann sehr anschaulich grafisch dargestellt werden.
Ich danke für die Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.
Enzymkinetik Übung
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Entscheide, welche Rolle der Enzym-Substratkomplex (ES) in der Reaktionsgleichung besitzt.
TippsSchau dir die Reaktionsgleichung an. Wie viele Reaktionspfeile führen zum ES? Wie viele Reaktionspfeile führen vom ES weg?
LösungBei der Bildung eines Enzym-Substratkomplexes entsteht dieser als Produkt aus dem Substrat und dem Enzym. Außerdem reagiert der Komplex zu Produkt und Enzym und es läuft die Rückreaktion zu Enzym und Substrat. Der ES ist also einmal Produkt der Reaktion von Enzym und Substrat und zweimal Edukt. Einmal bei der Rückreaktion zu Enzym und Substrat und einmal bei der Folgereaktion zu Produkt und Enzym.
Der Enzym-Substratkomplex Der Komplex uns in Atem hält,
verschiedenartig er zerfällt.
Auf einzige Weise er entsteht.
Wisst ihr nun, wie die Antwort geht?André Otto
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Beschreibe die Reaktionsgeschwindigkeit der Bildung des ES.
TippsDie Konzentration gibt dir Auskunft über die Anzahl der Teilchen in einer Lösung.
Je mehr Teilchen sich in einer Lösung befinden, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinandertreffen und miteinander reagieren.
LösungWie schnell sich der Enzym-Substratkomplex bildet, hängt von der Anzahl der Teilchen in Lösung ab. Die Anzahl pro Volumeneinheit wird auch über die Konzentration ausgedrückt. Wenn nun also viele Teilchen in Lösung sind, dann wird auch die Wahrscheinlichkeit größer, dass diese Teilchen aufeinandertreffen und miteinander eine Reaktion eingehen. Wenn sich also die Konzentration von Enzym oder Substrat erhöhen, dann erhöht sich auch die Geschwindigkeit, mit der sich der ES bildet. Wird allerdings die Konzentration des ES erhöht, vermindert sich die Reaktionsgeschwindigkeit.
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Erkläre, was unter der Sättigung des Enzymmoleküls mit Substrat zu verstehen ist.
TippsBei einer großen Konzentration führt eine Reaktion praktisch zu keiner relativen Änderung der Konzentration.
Eine Reaktion nullter Ordnung bedeutet, dass die Reaktionsgeschwindigkeit konstant ist.
LösungEine Reaktion nullter Ordnung heißt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit unverändert bleibt. Damit ist die rechte Seite der kinetischen Gleichung konstant. Das ist nur möglich, wenn alle beteiligten Konzentrationen als unveränderlich angenommen werden. Dieser Fall tritt bei einer Sättigung ein. Für ES wurde das bereits begründet. Die Konzentration des Substrats ist sehr groß und damit relativ konstant. Die Konzentration des Enzyms muss auch unverändert bleiben.
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Beweise, dass bei sehr hoher Substratkonzentration [S] die Anfangsgeschwindigkeit und Maximalgeschwindigkeit gleich groß sind.
Tipps[S] ist einzige Variable des rechten Terms.
Strebt ein Wert unter dem Bruchstrich gegen unendlich, strebt der gesamte Term gegen Null.
LösungDer rechte Term enthält nur [S] als Variable. Beim Grenzübergang entsteht ein Ausdruck „unendlich/unendlich“, der nicht auswertbar ist. Um das Problem zu umgehen, werden Zähler und Nenner des Terms durch [S] dividiert. Der Grenzwert ist nun leicht berechenbar und liefert das gewünschte Ergebnis.
Die Gleichung wird im Nenner und Zähler durch [S] dividiert:
$ V_0 = \frac{ V_{Max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$ $:[S]$
$ V_0 = \frac{V_{Max}}{\frac{K_M}{[S]} + 1}$
Nun kann angenommen werden, dass $[S]$ gegen unendlich strebt.
Für $[S]$ gegen unendlich strebt $ \frac{K_M}{[S]}$ gegen $0$
$V_0 = \frac{ V_{Max}}{+1}$
$ V_0 = V_{Max}$
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Definiere das Wesen eines Fließgleichgewichtes.
TippsDas Substrat wird ständig chemisch umgesetzt, das Enzym nicht.
Das gesamte Enzym E bildet ständig den Komplex ES.
Was ergibt die Ableitung einer Konstanten?
LösungDie Geschwindigkeitskonstanten sind nur bei unveränderter Temperatur konstant. Das Enzym ist das „Werkzeug“, das Substrat der „Stoff“. Vom „Stoff“ ist natürlich viel mehr vorhanden. Da ständig das gesamte Enzym im Einsatz ist, ändert sich auch die Konzentration des Komplexes praktisch nicht. Die Summe der Teilchen des ES, die sich bilden und zerfallen, sind also Null. Die erste Ableitung einer Konstante ist Null.
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Erkläre die Auswirkung kleiner Werte für die Michaelis-Konstante (MK).
TippsFür den Grenzübergang setzt man einfach die MK gleich Null.
Nach Kürzen ist das Ergebnis schon da und muss nur interpretiert werden.
LösungEs ist zu erkennen, dass für die Betrachtung im Bruchterm der Michaelis-Menten-Gleichung die MK die einzige Variable ist. Betrachtet man sehr kleine Werte für MK, kann man ruhig den Grenzfall (MK = 0) annehmen.
$ v_0 = \frac{v_{Max} \cdot [S]}{[S]}$ für $K_M \rightarrow 0$
Der entstandene Bruchterm wird durch Kürzen weiter vereinfacht.
$ v_0 = v_{Max}$
Das Ergebnis liefert die Gleichheit beider beteiligter Reaktionsgeschwindigkeiten. Daraus leitet sich die Bestätigung her, dass bei sehr kleinen Konstanten die Enzymaktivität gegen die Maximalgeschwindigkeit strebt.
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