Cofaktoren – Einteilung, Struktur und Funktion 08:15 min

Hallo. In unserem Körper gibt es Katalysatoren, die die Stoffwechselreaktionen enorm beschleunigen. Somit werden überlebenswichtige Vorgänge viel effizienter. Stell dir vor, eine Schnecke, die normalerweise drei Millimeter pro Sekunde zurücklegt, wäre plötzlich mit Lichtgeschwindigkeit unterwegs und würde 300000 Kilometer pro Sekunde schnell kriechen. Das entspricht etwa der Wirkungssteigerung von Enzymen. Um die Struktur und Funktion von Cofaktoren geht es in diesem Video. Schauen wir uns zunächst die Bedeutung von Cofaktoren an. Viele Enzyme können ihre Funktion als Katalysator mit einer Struktur, welche nur aus Aminosäuren besteht, nicht bewältigen. Sie besitzen andere chemische Strukturen, die Cofaktoren. Für ein Enzym, das einen solchen Cofaktor benötigt um zu funktionieren, wird der Begriff Holoenzym verwendet. Sein Proteinanteil alleine heißt Apoenzym. Der Cofaktor bindet entweder dauerhaft an das Apoenzym oder nur zeitweise. Zu den anorganischen Cofaktoren zählen die Metallionen, die an Enzyme binden und sie so zu sogenannten Metalloenzyme machen. Dem gegenüber stehen die organischen Cofaktoren. Da sie bei der enzymatischen Reaktion bestimmte Molekülgruppen übertragen, ist der Begriff Enzym eigentlich irreführend. Enzyme beschleunigen als Katalysatoren eigentlich Prozesse ohne ihre eigene Struktur zu verändern. Coenzyme tragen ihren Namen, weil sie zusätzlich zum Enzym vorhanden sein müssen, damit die gewünschte Reaktion überhaupt abläuft. Alternativ wird manchmal der Begriff Cosubstrat verwendet. Viele Vitamine wirken direkt – oder indirekt als Vorstufen – als Coenzyme. Weil unser Körper sie nicht selbst synthetisieren kann, müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden. Kommen wir zu den konkreten Beispielen für Coenzyme. Ein bekannter löslicher Vertreter ist NAD+, Nicotin-amid-adenin-dinukleotid. Er bindet zusammen mit einem Substrat an das aktive Zentrum eines Enzyms. Bestimmte Gruppen werden vom Substrat auf das Enzym übertragen und machen es so funktionsfähig. Das Produkt und das chemisch veränderte Coenzym lösen sich vom Enzym. Das Coenzym muss regeneriert werden, bevor es erneut an ein aktives Zentrum binden kann. In diesem Fall wird es auch als Cosubstrat bezeichnet. Kommen wir zurück zum NAD+. Während der Glykolyse, bei der biologischen Oxidation in den Zellen, werden Wasserstoffgruppen auf dieses Coenzym übertragen. So wird es als NADH und H+ zum Transporter für Wasserstoff vom Cytoplasma zu den Mitochondrien. Die Wasserstoffgruppen werden in der Atmungskette unter Energiegewinn zu Wasser oxidiert. Somit koppelt NAD+ diese beiden Reaktionen. Ebenfalls als Elektronenüberträger fungieren FAD, das zu FADH2 wird und NADP+, das zwischenzeitlich in reduzierter Form als NADPH+ und H+ vorliegt. Alle diese Stoffe können Elektronen relativ leicht aufnehmen und an anderer Stelle wieder abgeben. Sie sind wichtige Zwischenstufen bei der Fotosynthese, der Oxidation von Nährstoffen, bei der Energiefreisetzung und bei der Baustoffsynthese in der Zelle. Der Schlüssel ist das niedrige Redoxpotential. Durch dieses sind die Elektronen sehr locker gebunden. (...) bei dem ATP, also Adenosintriphosphat, für den Stoffwechsel gewonnen wird. Das Coenzym A wird beim Übergang vom Cytoplasma ins Mitochondrium an einen Acetylrest über eine lockere Bindung verknüpft. CoA ist ein Abkömmling der Vitamin B-Gruppe. Ein ebenfalls sehr bedeutender Vertreter der Coenzyme ist ATP, Adenosintriphosphat. Das ist der Energieüberträger in unseren Zellen. Er nimmt ein Phosphatmolekül auf beziehungsweise gibt dieses wieder ab. Auch für Metallionen als Cofaktoren gibt es Beispiele. Sie werden trotz ihrer Giftigkeit in kleinen Mengen als Spurenelemente vom Körper benötigt. Sie erfüllen zwei wichtige Funktionen. Zunächst einmal sind sie Ladungsträger und stabilisieren so die dreidimensionale Struktur der Enzyme. Zweitens sind sie die Anheftungsstelle für das Substrat und werden so zum Bindeglied zwischen Enzym und Substrat. Beispielsweise kommen Zink-, Magnesium- und Eisenionen vor. Magnesiumionen werden zum Beispiel von DNA-Polymerasen, bei der Proteinbiosynthese und bei der Glykolyse als Cofaktoren benötigt. Zinkionen kommen beim Abbau von Ethanol, also Alkohol, vor. Eisenionen machen den Abbau von Wasserstoffperoxid möglich und sind Cofaktoren in Häm, dem roten Blutfarbstoff. Das sind nur einige Beispiele, die um zahlreiche ergänzt werden können. Fassen wir noch einmal zusammen: Manche Enzyme bestehen aus einem Komplex mit einem Proteinanteil, dem sogenannten Apoenzym und einem Cofaktor. Sie heißen dann Holoenzyme. Sie binden fest als prosthetische Gruppe oder lose an das Apoenzym. Da Coenzyme zusätzlich zum Enzym vorhanden sein müssen, damit die Reaktion abläuft, werden sie manchmal auch als „Cosubstrate“ bezeichnet. Sie verändern ihre Struktur bei diesem Vorgang. Beispiele sind die Elektronenüberträger NAD+, FAD und NADP+, sowie Coenzym A und der Energieträger ATP, die in nahezu allen Stoffwechselprozessen benötigt werden. Vitamine fungieren direkt oder als Vorstufen der Coenzyme. Beispiele für Metallionen sind Zink-, Magnesium- und Eisenionen. Tschüss. (20 Sekunden)