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Enzymregulation durch Enzymmodifikation

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Bio.Logisch
Enzymregulation durch Enzymmodifikation
lernst du in der 11. Klasse - 12. Klasse - 13. Klasse

Enzymregulation durch Enzymmodifikation Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Enzymregulation durch Enzymmodifikation kannst du es wiederholen und üben.
  • Beschreibe die Regulation von Enzymen.

    Tipps

    Zwei der fünf Aussagen sind falsch.

    Das Wort reversibel kommt vom Lateinischen reversāre und bedeutet „umdrehen“ oder „zurückwenden“. Der Präfix ir- wird genutzt, um ein Wort ins Negative zu verkehren.

    Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren das Substrat und ein ähnlich aufgebauter Hemmstoff (Inhibitor) um die Besetzung des aktiven Zentrums.

    Lösung

    Bei der Enzymregulation kann über die Enzymmodifikation viel schneller auf Veränderungen reagiert werden als über die Proteinbiosynthese. Modifikationen geschehen an bestehenden Enzymen, wohingegen durch die Proteinbiosynthese die Produktion neuer Enzyme reguliert wird.

    Häufig werden nur die Schlüsselenzyme eines Stoffwechselweges reguliert, weil dies am effizientesten ist. Schlüsselenzyme stehen meist am Anfang einer solchen Reaktionskette.

    Bei der reversiblen Enzymmodifikation ist die Veränderung am Enzym temporär und kann wieder rückgängig gemacht werden. Irreversible Modifikationen sind dagegen permanent, da solche Hemmstoffe eine kovalente Bindung mit den funktionellen Gruppen des Enzyms eingehen und das aktive Zentrum dauerhaft blockieren.

    Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert das Substrat und ein strukturell ähnlich aufgebauter Hemmstoff (Inhibitor) um das aktive Zentrum des Enzyms. Die Tertiärstruktur des Enzyms wird hierbei nicht verändert. Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt bei der kompetitiven Hemmung zu einer Verdrängung des Inhibitors.

    Bei der nicht-kompetitiven Enzymregulation können hemmende Effektoren (Inhibitoren) oder aktivierende Effektoren (Aktivatoren) wirken und entsprechend die Enzymaktivität verändern.

  • Erkläre die Unterschiede zwischen kompetitiver und nicht-kompetitiver Hemmung durch einen allosterischen Inhibitor.

    Tipps

    Enzyme sind substratspezifisch. Ein Enzym erkennt „sein“ Substrat mit dem aktiven Zentrum. Nur wenn ein Stoff dem Substrat sehr ähnlich ist, hat dieser die Möglichkeit, ebenfalls in diesem Zentrum zu binden.

    Ein anderes Wort für kompetitive Hemmung ist Verdrängungshemmung.

    Lösung

    Kompetitive Hemmung
    Hierbei konkurrieren das Substrat und ein ähnlich aufgebauter Hemmstoff um die Besetzung des aktiven Zentrums des Enzyms. Bindet der Inhibitor an das Bindungszentrum, so wird es für das Substrat blockiert. Das Enzym kann das Substrat nicht mehr umsetzen. Der Inhibitor kann durch eine Erhöhung der Substratkonzentration vom aktiven Zentrum verdrängt werden.

    Nicht-kompetitive Hemmung
    Hierbei bindet ein inhibitorischer oder aktivatorischer Effektor außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym. Der Effektor hat keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat. In Folge wird eine Konformationsänderung des Enzyms und damit auch des Bindungszentrums ausgelöst. Dabei ist der Effektor nicht von der Substratkonzentration abhängig.

  • Vergleiche Aktivierung und Inhibition von allosterischen Enzymen.

    Tipps

    Das allosterische Zentrum lässt sich gut mit einem Schalter vergleichen: Ein Inhibitor schaltet das Enzym aus, ein Aktivator dagegen an.

    Lösung

    Allosterische Enzyme
    Allosterische Enzyme besitzen ein aktives und ein allosterisches Zentrum. Im aktiven Zentrum wird ein Substrat gebunden und umgesetzt. Im allosterischen Zentrum kann ein inhibitorischer oder aktivatorischer Effektor binden. Die allosterische Bindung löst eine Konformationsänderung des Enzyms aus, wodurch es seine aktive oder inaktive Form annimmt. Die allosterische Hemmung ist ein Spezialfall der nicht-kompetitiven Hemmung.

    Allosterische Regulation
    Bei der Hemmung bindet ein Inhibitor an das allosterische Zentrum. Als Folge verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms so, dass das Substrat nicht binden kann. Das Enzym nimmt seine inaktive Form an und die Enzymaktivität wird gehemmt.
    Bindet dagegen ein Aktivator, so verändert sich die Struktur hin zur aktiven Form. Das heißt, dass das Substrat an das Enzym binden kann und umgesetzt wird. Die Enzymaktivität steigt.

  • Begründe, warum die Endprodukthemmung eine effiziente Form der Enzymregulation darstellt.

    Tipps

    Zwischenprodukte von Reaktionsketten liegen in niedrigeren Konzentrationen vor, weil sie weiterverarbeitet werden.

    Das erste Enzym einer Reaktionskette ist meist das Schlüsselenzym.

    Nur eine Aussage ist falsch.

    Lösung

    Das Enzym E1 ist die strategisch günstigste Stelle für die Endprodukthemmung, da damit die gesamte Reaktionskette unterbrochen wird. Das erste Enzym E1 ist meist auch das Schlüsselenzym.

    Das Endprodukt D bietet sich als Hemmstoff an, da es der einzige Stoff in der Reaktionskette ist, der nicht weiterverarbeitet wird und sich in der Zelle anhäufen kann. Die Zwischenprodukte B und C liegen in niedrigeren Konzentrationen vor, weil sie in folgenden Reaktionsschritten verarbeitet werden. Daher eignen sie sich nicht als Hemmstoff.

    Die Endprodukthemmung verläuft nach dem Mechanismus der nicht-kompetitiven Hemmung. Durch die Verarbeitung in mehreren Reaktionsschritten ist das Endprodukt D strukturell vom Ausgangsstoff A verschieden. D fungiert als Effektor – genauer als (allosterischer) Inhibitor. Je höher die Konzentration des Endprodukts D, desto niedriger ist die Enzymaktivität. Sinkt die Konzentration des Endprodukts, erhöht sich der Anteil aktiver Enzymmoleküle.

  • Definiere einige Grundbegriffe der Enzymregulation.

    Tipps

    Eine Enzymregulierung erfolgt durch eine Enzymmodifikation – also eine Veränderung des Enzyms. Diese kann temporär (zeitweilig) oder permanent (dauerhaft) sein.

    Temporäre Veränderungen können wieder rückgängig gemacht werden.

    In einem Gleichnis, in dem es um körperliche Fitness geht, kann man einen Inhibitor mit Fernseher und Couch sowie einen Aktivator mit einem Personal Trainer vergleichen.

    In geringen Dosen ist das Schmerzmittel Paracetamol laut Verpackungsbeilage meist unschädlich. Bei einer Überdosierungen kann es jedoch zu Leberschäden kommen.

    Lösung

    Eine reversible Regulation erfolgt durch eine Veränderung am Enzym, die wieder rückgängig gemacht werden kann.
    Eine irreversible Regulation erfolgt hingegen durch eine permanente Veränderung.

    Ein Inhibitor ist ein Stoff, der die Enzymaktivität hemmt – also ein Hemmstoff.
    Ein Aktivator dagegen fördert die Enzymaktivität.

    Die Dosis-Wirkungs-Beziehung erklärt, dass die Wirkung eines Stoffes abhängig von der jeweiligen Dosis ist. Eine Substanz, welche in niedrigen Dosen therapeutisch wirksam ist, kann in höheren Dosen giftig wirken.

  • Wende dein Wissen über allosterische Enzymregulation am Beispiel der Phosphofructokinase an.

    Tipps

    Die aktiven Zentren sind nur einmalig beschriftet, während die Enzyme (PFK) jeweils bezeichnet werden.

    Die Enzymregulation der Phosphofructokinase (PFK) ist ein Beispiel für die Endprodukthemmung.

    Die Namen des Substrates Fructose-6-phosphat (F-6-P) und des Produktes Fructose-1,6-biphosphat (F-1,6-BP) verraten, wie viele Phosphatgruppen sie enthalten. Die Phosphatgruppen sind im Bild als rote Kreise dargestellt.

    Lösung

    Allosterische Enzymregulation von Phosphofructokinase
    Das Substrat Fructose-6-phosphat (F-6-P) kann vom aktivierten Enzym Phosphofructokinase (PFK) zum Produkt Fructose-1,6-biphosphat (F-1,6-BP) umgewandelt werden. Hierzu muss ein ADP als Aktivator im allosterischen Zentrum des Enzyms sein.
    Ist hingegen ein ATP im allosterischen Zentrum von PFK, findet eine Hemmung statt, da das aktive Zentrum verändert wird. Daher findet keine Reaktion statt.

    Legende

    1. Fructose-6-phosphat (Substrat)
    2. Aktivierung durch
    3. ADP (Aktivator)
    4. Hemmung durch
    5. ATP (Inhibitor)
    6. aktive Zentren
    7. Phosphofructokinase (Enzym)
    8. allosterisches Zentrum
    9. Fructose-1,6-biphosphat (Produkt)
    10. keine Reaktion