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Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität

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Bio.Logisch
Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität
lernst du in der 11. Klasse - 12. Klasse - 13. Klasse

Beschreibung Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität

Du weißt bereits, dass Enzyme als Biokatalysatoren einen Einfluss auf die Bindung des Substrats haben. In diesem Video lernst du anhand ausgewählter Beispiel verschiedene Faktoren, wie Temperatur (Vergleich Eisfisch und Mensch), pH-Wert (Verdauungsenzyme Pepsin und Trypsin) und Substratkonzentration, kennen, die einen Einfluss auf die Enzymwirkung haben. In diesem Zusammenhang werden die RGT-Regel ( Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel ) und die Michaelis-Menten-Konstante erklärt. Anhand von Diagrammen wird der konkrete Zusammenhang der Faktoren und der Enzymaktivität deutlich.

Transkript Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität

Thema dieser Einheit sind die Einflüsse auf die Enzymwirkung. Wie wir bereits wissen, beruht die Wirkung von Enzymen als Biokatalysatoren auf die Bindung des Substrats. Unterschiedliche Faktoren beeinflussen diese Enzym-Substrat-Komplexbildung. Unter diesem Gesichtspunkt betrachten wir im Folgenden den Einfluss von Temperatur und pH auf die Enzymaktivität und die Rolle der Substratkonzentration für die Enzymaktivität. Beginnen wir mit dem Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität. Einerseits bewirkt die Umgebungstemperatur den Ablauf der biochemischen enzymkatalysierten Reaktion durch die Überwindung der Aktivierungsenergiebarriere. Andererseits hat die Umgebungstemperatur auch einen Einfluss auf die enzymkatalysierte Substratumsatzrate. Die Ursache dafür ist eine erhöhte Teilchenbewegung mit steigender Temperatur. Dadurch geraten die Enzyme schneller, also auch häufiger, mit ihrem Substrat in Kontakt, was einen Anstieg der Enzymaktivität zur Folge hat. Die Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel, auch RGT-Regel, beschreibt diesen Zusammenhang von Temperatur und Reaktionsgeschwindigkeit. Sie besagt, dass ein Anstieg der Temperatur um 10 Kelvin in etwa eine Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit zur Folge hat. Wie wir sehen, gilt diese Regel aber nur in einem begrenzten Temperaturbereich. Was charakterisiert den Wendepunkt, und was passiert im Bereich höher Temperaturen? Der Wendepunkt beschreibt das spezifische Temperaturoptimum des Enzyms. Also die Temperatur, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist. Dieses Temperaturoptimum kann sich deutlich zwischen Organismen mit unterschiedlichen Lebensweisen unterscheiden. Das Temperaturoptimum beim Menschen entspricht seiner konstant hohen Körpertemperatur, wohingegen das Temperaturoptimum beim Eisfisch an eine Lebensweise in einem ständig kalten Lebensraum angepasst ist. Bei Temperaturen oberhalb des Temperaturoptimums, kommt es zu dramatischen Veränderungen, die die Funktionalität des Enzyms beeinträchtigen. Die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren des Proteins werden instabil und das Enzym beginnt in seiner 3-dimensionalen Struktur, seiner Tertiärstruktur, zu zerfallen. Betrachten wir als nächstes den Einfluss des umgebenen pH-Werts auf die Enzymaktivität. Wie wir wissen, beruht die Bindung des Substrats vom Enzym auf die Anwesenheit gewisser Aminosäuren im aktiven Zentrum des Enzyms. Die Reste einiger dieser Aminosäuren können sowohl als Säuren oder als Basen reagieren. Dadurch hat der umgebene pH-Wert einen Einfluss auf die Ladung dieser Aminosäure-Reste. Die Ladungen wirken sich wiederum auf die Konfirmation, also die räumliche Struktur des Enzyms, aus. Das bedeutet, dass Enzyme neben einem Temperaturoptimum auch ein pH-Optimum besitzen, bei dem die Enzymaktivität maximal ist. Ein gutes Beispiel für das pH-Optimum von Enzymen sind die 2 Verdauungsenzyme des Menschen: Pepsin und Trypsin. Pepsin finden wir im Magen, dem sauren Abschnitt der Verdauung. Trypsin hingegen im basischen Darm. Das bedeutet, Enzyme sind sehr gut an ihre unterschiedlichen Umgebungen angepasst. Gewöhnlich liegt das pH-Optimum der meisten Enzyme zwischen 6 und 8, also im mittleren Bereich. Nun wollen wir uns die Rolle der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit angucken. Zu je gleichen Mengen Enzym geben wir unterschiedliche Mengen Substrat. Nach einer Reaktionszeit, die bei allen gleich ist, messen wir die Menge an umgesetztem Substrat. Damit erhalten wir eine Reaktionsgeschwindigkeit in der Einheit "umgesetztes Substrat pro Zeiteinheit". Diese Reaktionsgeschwindigkeiten tragen wir nun auf und sehen, dass ein Anstieg der Substratkonzentration zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit führt. In unserem letzten Ansatz stellen wir fest, dass trotz einer Substraterhöhung die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter angestiegen ist. Die Erklärung für diese Enzymkinetik ist einfach. Gucken wir dafür in die einzelnen Reaktionsgefäße. Die Menge an Enzymen ist in allen gleich. Sie unterscheiden sich nur in den Substratkonzentrationen. Je höher die umgebene Substratkonzentration ist, desto größer ist auch die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammentreffen. Wir sehen auch, dass ab einer bestimmten Substratkonzentration eine weitere Erhöhung zu keinem Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit führt. In diesem Bereich liegt eine Substratsättigung vor und die Reaktionsgeschwindigkeit ist unabhängig von der Substratkonzentration. Abschließend noch ein Schema der Michaleis-Menten-Enzymkinetik. Den Wert der Maximalgeschwindigkeit bezeichnen wir als Vmax. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit ½Vmax erreicht ist, ist der Km-Wert des Enzyms. Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Gucken wir uns neben Enzym 1 noch ein weiteres Enzym an. Enzym 1 erreicht bei geringeren Substratkonzentrationen seine halbmaximale Geschwindigkeit und hat damit auch einen geringeren Km-Wert. Das bedeutet, dass Enzym 1 eine höhere Affinität zu seinem Substrat hat als Enzym 2. Das war’s von mir zu den Einflüssen auf die Enzymwirkung.

11 Kommentare

11 Kommentare
  1. leider sehr unmotiviert und gelangweilt vorgetragen

    Von Lklenz, vor mehr als 2 Jahren
  2. Ich hätte gerne den Text haben

    Von Mr Samara96, vor mehr als 4 Jahren
  3. Ich muss leider mal Kritik äußern an der Art und Weise, wie Sie die Theme hier präsentieren. Es hört sich wie abgelesen an, da könnte man auch ein Buch aufschlagen. Etwas mehr Motivation, insbesondere in der Stimmfarbe mehr Variation wäre bei einer Nachhilfe empfehlenswert. Es ist sonst sehr anstrengend zuzuhören. In anderen Bio-Videos können Sie das sehr gut sehen. :)

    Von Deleted User 291810, vor mehr als 5 Jahren
  4. Hallo :)

    das kommt ganz drauf an wie viel Substrat vorliegt. Liegt bereits eine Sättiung vor, dann verändert eine höhere Enzymkonzentration die Kurve nicht. Liegt Substrat jedoch im Überschuss vor, dann wird dieses durch eine höhere Enzymkonzentration schneller umgesetzt (Reaktionsgewschwindigkeit steigt). Die Kurze kann also ein höheres Maximum erreichen.

    Von Marcel S., vor etwa 7 Jahren
  5. ich hab ne frage und brauch die möglichst heute noch beantwortet da ja der chat nur unter der woche offen ist und ich morgen ne kursarbeit darüber schreibe.. wenn man bei gleicher substratkonzentration die enzymkonzentration verdoppelt, steigt dann die sättigungskurve schneller an oder langsamer?

    Von Kernsbox, vor etwa 7 Jahren
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Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität kannst du es wiederholen und üben.
  • Definiere Schlüsselwörter der Enzymkinetik.

    Tipps

    Das Zeichen für die Michaelis-Menten-Konstante ist $K_{m}$. Sie gibt die Halbsättigung eines Enzyms mit seinem Substrat an.

    Die Abkürzung RGT steht für ReaktionsGeschwindigkeit-Temperatur.

    Die Konformation eines Enzyms wird durch die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur genauer beschrieben.

    Lösung

    Die RGT-Regel besagt, dass ein Temperaturanstieg von 10 K, eine Verdoppelung bis Verdreifachung der Reaktionsgeschwindigkeit zur Folge hat.

    Das Temperatur-Optimum eines Enzyms beschreibt die Temperatur, an der die Reaktionsgeschwindigkeit maximal hoch ist.

    Die Konformation eines Enzyms beschreibt die dreidimensionale Anordnung der Atome, aus denen es aufgebaut ist – also dessen räumliche Struktur.

    Die Affinität ist das Bestreben eines Enzyms, sich an „sein“ Substrat zu binden.

    Die Michaelis-Menten-Konstante $K_{m}$ ist ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat.

  • Skizziere Diagramme zur grafischen Bestimmung verschiedener Größen und Zusammenhänge der Enzymkinetik.

    Tipps

    Die Michaelis-Menten-Gleichung stellt eine Sättigungskurve dar. Das ist eine Kurve, die irgendwann ein Plateau erreicht.

    Bei der RGT-Regel werden Temperaturunterschiede in Kelvin angegeben.

    Das Wort Optima ist die Pluralform von Optimum. So sind in den entsprechenden Diagrammen mehrere Graphen eingezeichnet.

    Den Unterschied zwischen Temperatur- und pH-Optima-Kurven erkennst du an der Skalierung der x-Achse.

    Lösung

    Die richtige Reihenfolge der Beschriftung lautet wie folgt:

    1. pH-Optima
    2. Aktivierungsenergie
    3. Temperatur-Optima
    4. Michaelis-Menten-Gleichung
    5. RGT-Regel
  • Erläutere zwei Modellvorstellungen zur Substratspezifität.

    Tipps

    Das Induced fit model ist eine Weiterentwicklung des Schlüssel-Schloss-Prinzips.

    Das Wort induced bzw. induziert bedeutet, dass etwas durch äußere Umstände herbeigeführt wird.

    Lösung

    Schlüssel-Schloss-Prinzip (lock and key model): Diese Modellvorstellung wurde 1894 vom deutschen Chemiker Emil Fischer entdeckt. Sie erklärt auf einfache Weise die Substratspezifität eines Enzyms. Fischer nahm an, dass das aktive Zentrum des Enzyms und das dazu passende Substrat aufgrund ihrer jeweiligen Bauweisen komplementär zueinander sind. Das Substrat passt auf „sein“ Enzym wie ein Schlüssel ins Schloss.

    Induced fit model (Induzierte-Passform-Modell): Dieses Modell ist eine Weiterentwicklung des Schlüssel-Schloss-Prinzips. Es wurde 1958 vom amerikanischen Biochemiker Daniel E. Koshland beschrieben. Er fand heraus, dass der Erkennungsprozess vieler Enzyme dynamisch abläuft: Das Enzym erkennt „sein“ Substrat und passt die Gestalt des aktiven Zentrums nachträglich an. Meist sind die aktiven Zentren bis zu einem gewissen Grad vorgeformt. Die Substratbindung löst dann noch kleinere Konformationsänderungen aus, welche zu einer perfekten Passung führen.

  • Klassifiziere verschiedene Arten von Mikroorganismen anhand ihrer temperaturabhängigen Wachstumsrate.

    Tipps

    Die durchschnittliche menschliche Körpertemperatur von 37 °C gilt als mittlere (griechisch: meso) Lebenstemperatur.

    Zwei der Begriffe und zwei Temperaturangaben passen in keine Lücke.

    Pyrolobus fumarii kommt aus einem Schwarzen Raucher – einer heißen Quelle – etwa 3650 Meter tief unter dem Meeresspiegel. Hier ist es sogar noch heißer als in dem aktiven Vulkankrater auf der Insel Vulkano.

    Lösung

    Aufteilung der beschriebenen Mikroorganismen:

    1. Polaromonas vacuolata ist psychrophil und hat sein Optimum bei 4 °C.
    2. Escherichia coli ist mesophil und hat sein Optimum bei 39 °C.
    3. Geobacillus stearothermophilus ist thermophil und hat sein Optimum bei 60 °C.
    4. Thermococcus celer hat sein Optimum bei 88 °C. Pyrolobus fumarii hat sein Optimum bei 106 °C. Beide Arten sind hyperthermophil.
  • Stelle die Michaelis-Menten-Konstante eines Enzyms mit Hilfe eines Diagramms dar.

    Tipps

    Die Michaelis-Menten-Konstante befasst sich mit der Affinität eines Enzyms zu „seinem“ Substrat $S$. Was muss also auf der x-Achse aufgetragen werden?

    Lösung

    Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Substratkonzentration.

    Die Michaelis-Konstante $K_{m}$ gibt dabei die Halbsättigung des Enzyms mit Substrat an. In anderen Worten: Es benennt die Substratkonzentration $S$, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit $\frac{1}{2}V_{max}$ erreicht ist.

    Die Konstante ist also ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat. Dabei gilt, je niedriger der $K_{m}$-Wert, desto höher die Affinität des Enzyms, also das Bestreben, an sein Substrat zu binden.

  • Analysiere den Effekt des pH-Wertes auf die Enzymaktivität.

    Tipps

    Drei der Begriffe passen in keine Lücke.

    Die Ladung eines Ions erkennst du an den hochgestellten Symbolen:
    + bedeutet positiv geladen.
    - bedeutet negativ geladen.
    Kein Symbol bedeutet, dass die Ladung neutral ist.

    Donare (lateinisch) bedeutet schenken. Der Protonendonator „schenkt“ seiner Umgebung Protonen. Er gibt sie ab.

    Acceptare (lateinisch) bedeutet annehmen oder empfangen. Der Protonenakzeptor „empfängt“ Protonen aus der Umgebung. Er nimmt sie an.

    Lösung

    Enzyme sind Proteine mit katalytischen Fähigkeiten. Sie haben ein aktives Zentrum, welches passend für ein spezifisches Substrat gebaut ist. Hier abgebildet liegt ein vereinfachtes Enzym mit einem pH-Optimum von $7$ in einer Lösung vor, in der sich die Konzentration von Protonen und Hydroxidionen die Waage hält. Die Tertiärstruktur der Peptidkette wird durch eine Ionenbindung zwischen der positiv geladenen Aminogruppe und der negativ geladenen Carboxylgruppe zusammengehalten.

    Bei Zugabe einer Säure, also eines Protonendonators, wird die wässrige Lösung mit Protonen angereichert und der pH-Wert sinkt. Die positiv geladenen Wasserstoffionen können sich an die negativ geladenen Carboxylgruppen anlagern und diese zu neutralen Carboxylatgruppen umwandeln. Dadurch löst sich die Ionenbindung, weil zwischen den Resten keine Anziehungskraft mehr besteht. Die räumliche Struktur des aktiven Zentrums verändert sich, wodurch das Enzym das Substrat nicht mehr umsetzen kann. Die Enzymaktivität sinkt.

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