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Transkript Enzyme – Einflüsse auf die Enzymaktivität

Thema dieser Einheit sind die Einflüsse auf die Enzymwirkung. Wie wir bereits wissen, beruht die Wirkung von Enzymen als Biokatalysatoren auf die Bindung des Substrats. Unterschiedliche Faktoren beeinflussen diese Enzym-Substrat-Komplexbildung. Unter diesem Gesichtspunkt betrachten wir im Folgenden den Einfluss von Temperatur und pH auf die Enzymaktivität und die Rolle der Substratkonzentration für die Enzymaktivität. Beginnen wir mit dem Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität. Einerseits bewirkt die Umgebungstemperatur den Ablauf der biochemischen enzymkatalysierten Reaktion durch die Überwindung der Aktivierungsenergiebarriere. Andererseits hat die Umgebungstemperatur auch einen Einfluss auf die enzymkatalysierte Substratumsatzrate. Die Ursache dafür ist eine erhöhte Teilchenbewegung mit steigender Temperatur. Dadurch geraten die Enzyme schneller, also auch häufiger, mit ihrem Substrat in Kontakt, was einen Anstieg der Enzymaktivität zur Folge hat. Die Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel, auch RGT-Regel, beschreibt diesen Zusammenhang von Temperatur und Reaktionsgeschwindigkeit. Sie besagt, dass ein Anstieg der Temperatur um 10 Kelvin in etwa eine Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit zur Folge hat. Wie wir sehen, gilt diese Regel aber nur in einem begrenzten Temperaturbereich. Was charakterisiert den Wendepunkt, und was passiert im Bereich höher Temperaturen? Der Wendepunkt beschreibt das spezifische Temperaturoptimum des Enzyms. Also die Temperatur, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist. Dieses Temperaturoptimum kann sich deutlich zwischen Organismen mit unterschiedlichen Lebensweisen unterscheiden. Das Temperaturoptimum beim Menschen entspricht seiner konstant hohen Körpertemperatur, wohingegen das Temperaturoptimum beim Eisfisch an eine Lebensweise in einem ständig kalten Lebensraum angepasst ist. Bei Temperaturen oberhalb des Temperaturoptimums, kommt es zu dramatischen Veränderungen, die die Funktionalität des Enzyms beeinträchtigen. Die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren des Proteins werden instabil und das Enzym beginnt in seiner 3-dimensionalen Struktur, seiner Tertiärstruktur, zu zerfallen. Betrachten wir als nächstes den Einfluss des umgebenen pH-Werts auf die Enzymaktivität. Wie wir wissen, beruht die Bindung des Substrats vom Enzym auf die Anwesenheit gewisser Aminosäuren im aktiven Zentrum des Enzyms. Die Reste einiger dieser Aminosäuren können sowohl als Säuren oder als Basen reagieren. Dadurch hat der umgebene pH-Wert einen Einfluss auf die Ladung dieser Aminosäure-Reste. Die Ladungen wirken sich wiederum auf die Konfirmation, also die räumliche Struktur des Enzyms, aus. Das bedeutet, dass Enzyme neben einem Temperaturoptimum auch ein pH-Optimum besitzen, bei dem die Enzymaktivität maximal ist. Ein gutes Beispiel für das pH-Optimum von Enzymen sind die 2 Verdauungsenzyme des Menschen: Pepsin und Trypsin. Pepsin finden wir im Magen, dem sauren Abschnitt der Verdauung. Trypsin hingegen im basischen Darm. Das bedeutet, Enzyme sind sehr gut an ihre unterschiedlichen Umgebungen angepasst. Gewöhnlich liegt das pH-Optimum der meisten Enzyme zwischen 6 und 8, also im mittleren Bereich. Nun wollen wir uns die Rolle der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit angucken. Zu je gleichen Mengen Enzym geben wir unterschiedliche Mengen Substrat. Nach einer Reaktionszeit, die bei allen gleich ist, messen wir die Menge an umgesetztem Substrat. Damit erhalten wir eine Reaktionsgeschwindigkeit in der Einheit "umgesetztes Substrat pro Zeiteinheit". Diese Reaktionsgeschwindigkeiten tragen wir nun auf und sehen, dass ein Anstieg der Substratkonzentration zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit führt. In unserem letzten Ansatz stellen wir fest, dass trotz einer Substraterhöhung die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter angestiegen ist. Die Erklärung für diese Enzymkinetik ist einfach. Gucken wir dafür in die einzelnen Reaktionsgefäße. Die Menge an Enzymen ist in allen gleich. Sie unterscheiden sich nur in den Substratkonzentrationen. Je höher die umgebene Substratkonzentration ist, desto größer ist auch die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammentreffen. Wir sehen auch, dass ab einer bestimmten Substratkonzentration eine weitere Erhöhung zu keinem Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit führt. In diesem Bereich liegt eine Substratsättigung vor und die Reaktionsgeschwindigkeit ist unabhängig von der Substratkonzentration. Abschließend noch ein Schema der Michaleis-Menten-Enzymkinetik. Den Wert der Maximalgeschwindigkeit bezeichnen wir als Vmax. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit ½Vmax erreicht ist, ist der Km-Wert des Enzyms. Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Gucken wir uns neben Enzym 1 noch ein weiteres Enzym an. Enzym 1 erreicht bei geringeren Substratkonzentrationen seine halbmaximale Geschwindigkeit und hat damit auch einen geringeren Km-Wert. Das bedeutet, dass Enzym 1 eine höhere Affinität zu seinem Substrat hat als Enzym 2. Das war’s von mir zu den Einflüssen auf die Enzymwirkung.

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9 Kommentare
  1. Default

    Ich muss leider mal Kritik äußern an der Art und Weise, wie Sie die Theme hier präsentieren. Es hört sich wie abgelesen an, da könnte man auch ein Buch aufschlagen. Etwas mehr Motivation, insbesondere in der Stimmfarbe mehr Variation wäre bei einer Nachhilfe empfehlenswert. Es ist sonst sehr anstrengend zuzuhören. In anderen Bio-Videos können Sie das sehr gut sehen. :)

    Von Denise Trzoska, vor 10 Monaten
  2. Marcel

    Hallo :)

    das kommt ganz drauf an wie viel Substrat vorliegt. Liegt bereits eine Sättiung vor, dann verändert eine höhere Enzymkonzentration die Kurve nicht. Liegt Substrat jedoch im Überschuss vor, dann wird dieses durch eine höhere Enzymkonzentration schneller umgesetzt (Reaktionsgewschwindigkeit steigt). Die Kurze kann also ein höheres Maximum erreichen.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
  3. Default

    ich hab ne frage und brauch die möglichst heute noch beantwortet da ja der chat nur unter der woche offen ist und ich morgen ne kursarbeit darüber schreibe.. wenn man bei gleicher substratkonzentration die enzymkonzentration verdoppelt, steigt dann die sättigungskurve schneller an oder langsamer?

    Von Kernsbox, vor mehr als 2 Jahren
  4. Default

    Warum steht der Text nicht mehr zur Verfügung?

    Von Connys Kolleg, vor mehr als 2 Jahren
  5. Marcel

    Die Textversionen unserer Videos sind leider nicht mehr zugänglich. In Textform existiert lediglich der Beschreibungstext.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
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    mir fehlt die Textversion des Videos

    Von Smail Hadjidj, vor mehr als 2 Jahren
  2. Marcel

    Hallo :)

    Ja du hast Recht. Leider steht nur noch der Beschreibungstext bei unseren Videos als Schriftform zur Verfügung.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
  3. Default

    mir fehlt die Textversion des Videos, nur der Beginn der Textversion läßt sich sehen

    Von Mgast@T Online.De, vor mehr als 2 Jahren
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    toll erklärt, danke :)

    Von Olgaandreewna07, vor etwa 3 Jahren
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