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Transkript Enzymregulation durch Enzymmodifikation

Thema dieser Einheit ist die Regulation von Enzymen. Für die Regulation von Enzymen gibt es 2 wesentliche Regulationsebenen. Einerseits kann auf der Ebene der Proteinbiosynthese eine Regulation über die Menge an gebildetem Enzym stattfinden. Andererseits kann die Aktivität bereits gebildeter Enzyme reguliert werden, indem die Enzyme modifiziert, also verändert werden. Dieser Mechanismus hat den Vorteil gegenüber dem ersten, dass er wesentlich schneller ablaufen und damit anders auf Veränderung reagieren kann. Im Folgenden werden wir uns ausschließlich mit der Regulationsebene der Enzymmodifikation beschäftigen. Bevor wir uns die unterschiedlichen Möglichkeiten der Regulation angucken, müssen wir noch klären, warum Enzyme reguliert werden müssen. Betrachten wir den Stoffwechsel der Organismen, sind die Enzyme die Kreuzungen. Ohne eine Regulation würde der Stoffwechsel zusammenbrechen. Als Analogie können wir die Aufrechterhaltung eines geregelten Verkehrs durch Ampelsignale sehen. Zusätzlich noch ein genereller Aspekt der Enzymregulation: Die Frage, wie Stoffwechselwege reguliert werden. Die stets wirkende Kraft der Selektion führt dazu, dass nur die jeweils am besten angepassten Baupläne erhalten bleiben. Im Falle der Regulation von Stoffwechselwegen bedeutet das, dass nicht alle Enzyme einer Stoffwechselkette reguliert werden, sondern nur einige wenige Schlüsselenzyme. Mit diesem Vorwissen können wir jetzt die Enzymregulation genauer betrachten. Enzyme können reversibel oder irreversibel reguliert werden. Das bedeutet für den ersten Fall, dass die Veränderung des Enzyms nicht permanent ist, wohingegen im zweiten Fall die Veränderung am Enzym dauerhaft ist. Für den Fall der reversiblen Enzymregulation können wir zwischen kompetitiven und nicht-kompetitiven Inhibitoren, also Hemmstoffen, unterscheiden. Im Fall der nicht-kompetitiven Regulation gibt es auch Effektoren, die aktivierend auf die Enzymaktivität wirken. Geben wir der kompetitiven Hemmung ein Gesicht. Unser bekanntes Enzym bindet im Bereich des aktiven Zentrums ein Substrat und setzt es um. Ein kompetitiver Hemmstoff hat Ähnlichkeit zum Substrat und bindet an genau dieser Stelle des Enzyms. Der Unterschied ist: Er kann vom Enzym nicht umgesetzt werden und blockiert damit das aktive Zentrum des Enzyms. Erhöht sich aber die Substratkonzentration, wird der kompetitive Hemmstoff verdrängt. Substrat und Hemmstoff konkurrieren also um das aktive Zentrum des Enzyms. Ein therapeutisch wichtiger Aspekt der kompetitiven Hemmstoffe ist ihre Dosis-Wirkungs-Beziehung. Atropin, ein Alkaloid der Tollkirsche ist zum Beispiel ein Hemmer der Acetylcholinesterase. In geringen Dosen verabreicht, hat es einen therapeutischen Nutzen, aber in zu hohen Dosen sind die Auswirkungen negative. Es wäre also falsch, den Stoff alleine als Gift zu bezeichnen. Weiter geht's mit nicht-kompetitiven Inhibitoren. Wie bereits erwähnt, gibt es auch positive Effektoren. Ein analoger Begriff zur nicht-kompetitiven Regulation ist die allosterische Regulation. Anders als bei der kompetitiven Hemmung bindet der Effektor nicht im Bereich des aktiven Zentrums, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms, dem allosterischen Zentrum. Der Effektor hat auch keine Ähnlichkeit mit dem Substrat. Durch die Bindung eines Effektors ändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und damit auch seine Aktivität. Anders als bei der kompetitiven Hemmung wird der Hemmstoff nicht durch eine steigende Substratkonzentration verdrängt. Die irreversible Enzymregulation unterscheidet sich grundlegend von den bereits besprochenen reversiblen Regulationsmechanismen. Durch eine kovalente Bindung zwischen Enzym und irreversiblem Hemmstoff verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms bleibend. Es verliert dadurch auch seine katalytischen Fähigkeiten. Auch in diesem Fall können wir von Giften sprechen, deren toxische Wirkung aber um einiges potenter ist als im ersten Fall der reversiblen kompetitiven Hemmung.

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12 Kommentare
  1. Jan

    Obwohl eine Gleichsetzung fachlich nicht ganz richtig ist, ist eine Differenzierung in nicht-kompetitive Hemmung und allosterischen Hemmung nicht immer ganz klar umrissen. Vom Grundmechanismus sind beide Hemmungstypen gleich. Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung binden die Hemmstoffe an einer anderen Bindungsgelle am Enzym und nicht am aktiven Zentrum. Experimentell könnte man die kompetitive Hemmung dadurch identifizieren, dass man einen Hemmstoff in eine Lösung aus Enzym und Substrat einbringt. Man wird ein Stoppen der Reaktion wahrnehmen. Erhöht man dann die Konzentration des Substrates wieder, wird die Reaktion wieder in Gang gesetzt. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung müsste man genauere sterische Untersuchungen der Enzyme und des Hemmstoffes durchführen.

    Von Jan Ruppe, vor mehr als 2 Jahren
  2. Default

    Und wie erkennen wir ,welchen Hemmungstyp wir haben? Wenn wir einen Stoff x als Hemmstoff zu Enzymen bringen also in einem Experiment abhängig von der Konzentration?
    Hoffentlich haben sie meine Frage verstanden :)

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  3. Default

    Können Sie bitte andere Beispiele von Nichtkopetitiven Hemmungen (außer allosterischer Hemmung) nennen ?

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  4. Jan

    Hallo,
    in Grundzügen kann man die drei Arten der Hemmung wie folgt unterscheiden:
    Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein substratähnlicher Hemmstoff am aktiven Zentrum des Enzyms und blockiert dieses. Das ursprüngliche Substrat kann dann nicht mehr binden. Charakteristisch für die kompetitive Hemmung ist der Umstand, dass dieser Hemmstoff durch eine erhöhte Substratkonzentration wieder verdrängt werden kann. Die Begriffe der nicht-kompetetiven Hemmung und allosterischen Hemmung sind nicht gleichzusetzen. Die allosterische Hemmung ist ein Spezialfall der nicht-kompetetiven Hemmung. Bei der allosterischen Hemmung, bei der der Hemmstoff nicht an das aktive Zentrum des Enzyms bindet, sondern an eine weitere Bindungsstelle am Enzym. Diese wird auch allosterisches Zentrum genannt. Diese Bindung bewirkt eine räumliche Änderung des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nicht mehr passt und somit nicht mehr binden kann.

    Von Jan Ruppe, vor mehr als 2 Jahren
  5. Default

    Ich habe leider nicht verstanden was der Unterschied zwischen diesen 3 Typen von Hemmungen ist !
    (Kompetitiv - nicht kompetitiv und allosteriche ) .

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  1. Marcel

    Enzyme sind bio-Katalysatoen. Also so etwas wie die Motoren in deinem Körper. Sie ermöglichen erst viele Vorgänge in deinem Körper die du zum Leben brauchst. Ob es die Energiegewinnung, die Verdauung, die Zellteilung oder die Abwehr von Fremdstoffen ist, überall sind Enzyme beteiligt.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
  2. Default

    Warum sind Enzyme so wichtig für die Zelle? Also für unseren Körper.

    Von Giulia F., vor mehr als 2 Jahren
  3. Marcel

    Die Textversionen unserer Videos sind leider nicht mehr zugänglich. In Textform existiert lediglich der Beschreibungstext.

    Von Marcel Schenke, vor mehr als 2 Jahren
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    mir fehlt die Textversion des Videos

    Von Smail Hadjidj, vor mehr als 2 Jahren
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    ihm*

    Von Dav, vor etwa 3 Jahren
  6. Default

    Da stimme ich ihn zu!!

    Von Dav, vor etwa 3 Jahren
  7. Default

    Sehr, sehr gut erklärt! Besser hätte man es nicht zusammenfassen und darstellen können !

    Von Ronaraufi, vor mehr als 3 Jahren
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