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Transkript Peptidbindung und Primärstruktur

Guten Tag und herzlich willkommen, dieses Video heißt: Peptidbindung und Primärstruktur. Welche Vorkenntnisse solltet Ihr mitbringen? Ihr solltet bereits gute Kenntnisse über Aminosäuren besitzen. Ihr solltet wissen, was ein Zwitterion ist. Ihr solltet die Neutralform eines Aminosäuremoleküls kennen. Ein Kation oder ein Anion eines Aminosäuremoleküls sollten Euch klare Begriffe sein. Das Video über die Acylierung solltet Ihr angeschaut haben. Ziel des Videos ist es, Euch die Reaktion von Aminosäuren miteinander zu vermitteln. Ihr sollt verstehen, dass diese Reaktion der erste Schritt auf dem Weg zur Bildung von Eiweißen ist. Das Video ist in 5 Abschnitte gegliedert: 1. Peptidbindung, 2. Oligopeptid und Polypeptid, 3. Sequenz und Primärstruktur, 4. Süßstoff Aspartam und 5. Zusammenfassung. 1. Peptidbindung: Bisher haben wir meist einzelne Aminosäuremoleküle betrachtet. Heute wollen wir 2 neutrale Aminosäuremoleküle in Wechselwirkung treten lassen. Es sollen 2 Moleküle der Aminosäure Glycin miteinander reagieren. Bei dieser Reaktion wird von dem einen Glycinmolekül eine Gruppe OH abgespalten, vom anderen Glycin ein Wasserstoffatom. In der Summe wird ein Wassermolekül freigesetzt. An den Stellen der Abspaltung kommt es zu einer Verknüpfung der beiden Molekülfragmente miteinander. Es entsteht ein größeres, neues Molekül. Ein sogenanntes Säureamid. Die rot markierte Bindung wird im Fall von Aminosäuren als Peptidbindung bezeichnet. Wir unterscheiden bei dem neu entstandenen Molekül zwischen Aminoende und Carboxylende. Die neu entstandene Verbindung bezeichnet man auch als Glycyl-glycin. In Drei-Buchstaben-Abkürzung auch H-Gly-Gly-OH. Das entstandene Molekül ist ein Dipeptid. 2. Oligopeptid und Polypeptid Ein Tripeptid, bestehend aus 3 Molekülen, Glycin, sieht so aus. Wir schreiben nach dem 3 Buchstaben-Code H-Gly-Gly-Gly-OH.  Das Tripeptid oben zählt zu den Oligopeptiden. Oligopeptide können bis zu 20 Aminosäuren enthalten. Polypeptide enthalten noch mehr Aminosäuren. Man spricht von einem Polypeptid, wenn die Molmasse des Moleküls größer als 10 Kilodalton ist. Das entspricht 10000 Units. Bei Oligo- und Polypeptiden trifft man Isomerie an. Wenn Glycin und Alanin ein Dipeptid bilden, so entstehen 2 isomere Verbindungen. Im oberen Fall befindet sich der Glycinrest am Aminoende. Und der Alaninrest am Carboxylende. Im unteren Fall ist es umgekehrt. Noch mehr Isomere erhält man, wenn man es mit Tripeptiden zu tun hat. Glycin, Alanin und Phenylalanin bilden ein Tripeptid. Man erhält 3!=1x2x3=6 Konstitutionsisomere. Wir betrachten nun ein Polypeptid mit verschiedenen Aminosäuren, wobei jede nur einmal auftauchen soll. Die Zahl der Konstitutionsisomeren errechnet sich dann nach n!. 3. Sequenz und Primärstruktur Man kann auch sagen, dass es bei den Konstitutionsisomeren des betrachteten Tripeptids Unterschiede in der Sequenz der Aminosäuren gibt. Sequenz bedeutet Abfolge oder Anordnung. Die Sequenz einer Polypeptidkette wird auch als Primärstruktur des Polypeptids bezeichnet. 4. Süßstoff Aspartam Ich möchte Euch nun eine Formel aufzeichnen, die auf den ersten Blick einen ziemlich ungelenkten Eindruck hinterlässt. Wenn ich mir allerdings das Molekül an der eingezeichneten Stelle getrennt vorstelle, so kann ich es in seine Bestandteile zerlegen. Es handelt sich um ein Dipeptid, das aus den Aminosäuren Asparaginsäure und Phenylananin besteht. Das Carboxylende der Verbindung ist methyliert. Das heißt, wir haben es zusätzlich mit einem Methylester zu tun. Beide chirale Zentren der Verbindung besitzen L-Konfiguration. Der systematische Name der Verbindung, die den trivialen Namen Aspartam trägt, lautet L-Aspatyl-L-phenyl-alaninmethylester. Bei Aspartam handelt es sich um einen Süßstoff, der 200 mal süßer als Zucker ist. Die Struktur ist auf unsere Rezeptoren zugeschnitten, der Ethylester zum Beispiel besitzt keine Süßkraft. Verändert man die Stereochemie, geht von einer L- in eine D-Konfiguration über, so schmeckt die Verbindung bitter. Bei Patienten mit Phenolketonurie, PKU, ist der Gebrauch von Aspartam kontraindiziert. Diese Patienten besitzen eine Phenylalaninunverträglichkeit. Bei gesunden Patienten wir der Dauergebrauch von Aspartam kontravers beurteilt. 5. Zusammenfassung Aspartam ist ein Beispiel für ein Dipeptid. Es entsteht aus 2 Aminosäuren, Asparaginsäure und Phenylalanin. Bei Peptiden, die aus verschiedenen Aminosäuren bestehen, wie zum Beispiel dem Tripeptid, das aus Glycin, Phenylalanin und Alanin gebildet wird, kommt es zu Konstitutionsisomeren. Die Isomere zeigen eine unterschiedliche Abfolge der Aminosäuren, das heißt, eine unterschiedliche Sequenz. Oligopeptide sind Peptide, die bis zu 20 Aminosäuren enthalten. Polypeptide besitzen eine Molmasse von mehr als 10 Kilodalton. Die Sequenz der Polypeptide, die man auch Biopolymere nennt, bezeichnet man als Primärstruktur. Ich danke für die Aufmerksamkeit, alles Gute, auf Wiedersehen.    

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3 Kommentare
  1. Default

    Hallo ..ist es immer so bei der Proteinsynthese dass sie mit Amino-gruppe anfängst und mit Carboxyl gruppe endet? Ich meine wann trennen sich die Aminosäuren und aufhören,miteinander zu reagieren?

    Von Rankh699, vor mehr als 2 Jahren
  2. 001

    Da gibt es in der Literatur verschiedene Angaben. Ich bin zu wenig Spezialist auf diesem Gebiet, um mich da festzulegen. Für dich ist bindend, was deine Lehrerin/dein Lehrer vorgibt.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor mehr als 3 Jahren
  3. Default

    Ich bin sogar in der 11. Klasse und habe es verstanden. Aber kann ein Oligopeptid nicht maximal 10 Aminosäuren betragen? In deinem Video erwähntest du, dass es bis zu 20 enthalten kann.

    Von Nick .., vor mehr als 3 Jahren