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Transkript Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?

Guten Tag und herzlich willkommen! Dieses Video heißt "Proteine und Peptide - welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?"   Als Vorkenntnisse für dieses Video solltet ihr unbedingt mitbringen: Peptide, Primärstruktur, Sekundärstruktur. Was sind Wasserstoffbrücken? Was sind polare Gruppen? Was bedeutet Hydratisierung? Was versteht man unter den Begriffen hydrophob und hydrophil? Und was sind Chelatkomplexe? Ziel des Videos ist es, euch eine Übersicht über die wichtigsten Bindungskräfte, auch Bindekräfte genannt, zwischen Peptidketten zu vermitteln. Der Film ist klein und besteht aus drei Abschnitten: 1. Die vier Strukturebenen 2. Bindekräfte und 3. Zusammenfassung.   1. Die vier Strukturebenen Die vier Strukturebenen von Proteinen und Peptiden sind in der Abbildung dargestellt. Die Komplexität der Strukturen wächst von oben nach unten. Wir haben bereits erstens die Primärstruktur kennengelernt. Primärstruktur bedeutet Sequenz der Aminosäuren in der Polypeptidkette. Über Sekundärstruktur zweitens haben wir ebenfalls gesprochen. Sekundärstruktur liegt vor, wenn Polypeptidketten eine Faltblattstruktur oder eine α-Helix ausbilden. Darüber hinaus gibt es noch Strukturen, die eine höhere Organisation beinhalten. Drittens die Tertiärstruktur. Tertiärstruktur liegt vor, wenn ein Kontakt des Moleküls mit dem eigenen Peptidgerüst und der Umgebung stattfindet. Noch höher organisiert ist das Protein, wenn viertens die Quartärstruktur vorliegt. Quartärstruktur bedeutet eine nicht kovalente Verknüpfung von Untereinheiten.   2. Bindekräfte Es gibt verschiedene Bindekräfte im Polypeptidmolekül, die ich hier aufzählen möchte: A) die Wasserstoffbrücken B) polare Gruppen, die hydratisiert werden C) elektrostatische Anziehung D) hydrophobe Wechselwirkung E) Disulfidbrücken und F) Chelatkomplexe. Beginnen wir mit A), den Wasserstoffbrücken. Als Beispiel wählen wir die Wechselwirkung zwischen einer Hydroxylgruppe und einem Stickstoffatom, das sich in einem heterozyklischen Ring befindet. Die Reste entsprechen den Aminosäuren Serin und Histidin. B) polare Gruppen, die hydratisiert werden. Nehmen wir an, wir haben eine Aminosäure, die über freie Carboxylgruppen verfügt. Diese soll dissoziiert vorliegen. Dann sind die Wasserteilchen, die diese Carboxylgruppe umgeben, so gerichtet, dass ihre positive Ladung in Richtung der Carboxylgruppe zeigt. Man spricht dann von Hydratisierung. Alle Aminosäuren sind zur Hydratisierung befähigt. In unserem Fall haben wir es entweder mit Glycin oder einer sauren Aminosäure zu tun. C) Die elektrostatische Anziehung. Elektrostatische Anziehung ist besonders effektiv zwischen einer basischen Aminosäure, deren basischer Teil protoniert ist, und einer sauren Aminosäure, dessen saurer Teil dissoziiert ist. Positive und negative Ladung ziehen sich an. Es kommt zur sogenannten elektrostatischen Anziehung. Eine effektive Wechselwirkung könnte zwischen den Aminosäuren Lysin und Glutaminsäure stattfinden. D) Hydrophobe Wechselwirkung. Hydrophobe Wechselwirkungen finden besonders effektiv zwischen großen, unpolaren, organischen Gruppen statt. Man nennt diese Kräfte, wie in unserem Fall, auch Dispersionskräfte. In unserem Fall findet eine Wechselwirkung zwischen zwei Molekülen Phenylalanin über ihre Benzolringe statt. E) Disulfidbrücken. Disulfidbrücken können aus Aminosäuren entstehen, die schwefelhaltig sind. Es kommt dann zu einer kovalenten chemischen Bindung. In unserem Fall haben zwei Moleküle Cystein eine Disulfidbrücke gebildet. F) Chelatkomplexe. Chelate werden von Metallen gebildet, die eine Koordinationszahl von mindestens 4 besitzen. In unserem Fall haben wir drei verschiedene Liganden. Eine Carboxylgruppe, an der sich ein Aminosäurerest befindet, eine Hydroxylgruppe und noch eine Aminogruppe. Aus dem zweifach positiv geladenen Metallion und den vier Liganden hat sich ein Chelat gebildet. Das führt zur Stabilisierung des gesamten Moleküls.   3. Zusammenfassung Es gibt verschiedene Kräfte, die die Raumstruktur von Proteinen und Peptiden stabilisieren. Es handelt sich dabei um A) Wasserstoffbrücken, B) polare Gruppen, die hydratisiert werden, C) elektrostatische Anziehung, D) hydrophobe Wechselwirkung, E) Disulfidbrücken und F) Chelatkomplexe. Bei den Kräften A) bis F) handelt es sich um sogenannte Bindekräfte. Die aufgezählten Bindekräfte sind unerlässlich für den Aufbau von Proteinen und Peptiden, für deren Tertiär- und Quartärstruktur.   Ich danke für die Aufmerksamkeit! Alles Gute! Auf Wiedersehen!                                        

Informationen zum Video
2 Kommentare
  1. 001

    Das sind van-der-Waals-Kräfte. Ein Video dazu gibt es.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor mehr als 3 Jahren
  2. Default

    Die einzelnen Bindungskräfte könnten noch etwas eingehender erklärt werden. Ich weiss z.B. nicht, worin genau nun die hydrophoben Wechselwirkungen bestehen...

    Von Sonstewer, vor mehr als 3 Jahren