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Transkript Sekundärstruktur von Peptiden

Guten Tag und herzlich willkommen. In diesem Video geht es um die Sekundärstruktur von Peptiden. Welche Vorkenntnisse solltet Ihr mitbringen? Ihr solltet wissen, was Aminosäuren sind. Ihr solltet wissen, was Peptide sind und Euch über Proteine, ihre Primärstruktur und die damit zusammenhängende Sequenz der Aminosäuren, bereits gut auskennen. Mit dem Begriff der Peptidkette solltet Ihr vertraut sein. Das Ziel des Videos ist es, Euch grundlegende Vorstellungen über die Sekundärstruktur von Peptiden zu vermitteln. Der Film ist in 6 Abschnitte gegliedert. 1. Grenzen der Primärstruktur 2. Strukturelle Besonderheiten der Peptidgruppe 3. die Sekundärstrukturen 4. Faltblattstruktur 5. α-Helix 6. Zusammenfassung   1. Grenzen der Primärstruktur Nehmen wir einmal an, dass dieser grüne Streifen eine Peptidkette symbolisiert. Wir haben gelernt, dass diese aus Aminosäuren aufgebaut ist. Wir haben bereits einige wichtige Fragen zu den Aminosäuren gestellt und beantwortet. 1. Welche Aminosäuren sind das? 2. Um wieviele Aminsosäuren handelt es sich? 3. In welcher Reihenfolge bilden sie die Peptidkette? Die Benennung einer korrekten Reihenfolge beantwortet praktisch alle 3 Fragen gleichzeitig. Wir sprechen dann von der Sequenz der Aminosäure. Der Begriff der Sequenz ist ein gleichlautender Begriff zu dem Begriff der Primärstruktur einer Peptidkette. Wenn man allerdings Proteine wie dieses betrachtet, dann ist der Begriff der Primärstruktur nicht mehr ausreichend für die korrekte Beschreibung des Moleküls. Natülich ist der Begriff der Primärstruktur für die Peptidkette wichtig. Aber was wir suchen, ist gewissermaßen eine höhere Struktur. Wir suchen die Sekundärstruktur. Worum es sich dabei handelt, möchte ich in diesem Video erklären. Bevor wir jedoch zur eigentlichen Sekundärstruktur vordringen, möchte ich 2. über strukturelle Besonderheiten der Peptidgruppe sprechen. Die Peptidgruppe ist eine Amidgruppe und wichtiger Bestandteil der Peptide. Die C-α-Kohlensoffatome liegen fast ausschließlich in trans-Konfiguration vor. Sauerstoffatom und Wasserstoffatom können eine Wasserstoffbrückenbindung ausbilden. Wenn wir die Peptidbindung mit allen Au0enelektronen, das heißt in Louisschreibweise, betrachten, so können wir eine mesomere Grenzstruktur dazu aufschreiben. Das dargestellte Molekül links, hat eine negative Ladung am Sauerstoffatom und eine positive Ladung am Stickstoffatom. Beide Grenzstrukturen links und rechts verwirklichen die Mesomerie für die Peptidgruppe. Die Mesomerie führt zu 3 wichtigen Konsequenzen. 1. Die Basizität der Peptide vermindert sich im Vergleich zu Aminen. Das heißt, sie sind praktisch neutral. Durch den entstandenen Doppelbindungscharakter zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Stickstoffatom ist die Rotation um diese Bindung eingeschränkt. Das C-α-Kohlenstoffatom, das Carbonylkohlennstoffatom, dass Sauerstoffatom und das Stickstoffatom bilden eine planare Struktur. Das bedeutet, dass die genannten 4 Atome in einer Ebene liegen. 3. Sekundärstrukturen Ich möchte hier die Sekundärstrukturen nur kurz benennen. Ihre nähere Erläuterung erfolgt in den Abschnitten 4 und 5. Nehmen wir den 1. Fall. Es liegen 2 Peptidketten vor. Diese bilden die sogenannte Faltblattstruktur aus. Faltblattstruktur und α-Helix versieht man mit dem Oberbegriff Sekundärstruktur von Peptiden. Die entsprechenden Eiweiße bezeichnet man als β-Keratin und α-Keratin. Keratine findet man in Haaren und Nägeln, in Klauen, Krallen und Hufen von Wirbeltieren. Keratine sind Bausteine von Hörnern, Schnäbeln und Federn, Schuppen, Seide und Spinnennetze. 4. Faltblattstruktur Bei der Faltblattstruktur sind 2 Peptidketten gegenüber angeordnet. Die Stabilität des Gebildes resultiert aus Wasserstoffbrückenbildungen. Die Faltung des Gerüstes erfolgt an den α-Kohlenstoffatomen. Als aufmerksame Zuhörer werdet ihr festgestellt haben, dass die organischen Reste R im Modell noch fehlen. Die Reste R ragen sozusagen aus dem Dachfirst heraus. Bei den Faltlinien unten, sind sie aus der Tafelebene nach hinten gerichtet. Wenn die Reste R durch gelbe Kugeln symbolisiert werden, dann sieht das etwa so aus. 5. α-Helix Bei der α-Helix handelt es sich um eine Spirale, die aus einer Peptidkette gebildet wird. Ihre Stabilität erhält die Struktur durch intramolekulare Wasserstoffbrücken. Die α-Helix überwindet bei einer Windung einen Höhenunterschied von 0,54 Nanometern. Im Durchschnitt sind das 3,6 Aminosäuren pro Windung. Die organischen Reste R ragen aus der Spirale heraus. Die Spirale sieht aus wie ein Igel, dessen Stacheln aus organischen Resten R bestehen. 6. Zusammenfassung Sequenz und Primärstruktur sind gleichlautende Begriffe, die die Zusammensetzung an Aminosäuren für eine Peptidkette beschreiben. Wenn aus 2 gegenüberstehenden Peptidketten eine Faltung gebildet wird, so spricht man von einer Faltblattstruktur. Alternativ dazu kann aus einer Peptidkette eine Spirale entstehen. Man spricht dann von α-Helix. Der Höhenunterschied pro Windung beträgt 0,54 Nanometer. Das entspricht im Durchschnitt etwa 3,6 Aminosäuren pro Windung. Die organischen Reste R ragen wie Stacheln eines Igels aus der α-Helix heraus. Die Festigkeit der Strukturen ist das Ergebnis von Wasserstofbrückenbindungen. Der Oberbegriff von Faltblattstruktur und α-Helix ist Sekundärstruktur. Die beiden α-Kohlenstoffatome sind eine Peptidgruppe, fast ausschließlich in trans-Konfiguration angeordnet. Die Peptidgruppe bildet eine mesomere Grenzstruktur mit negatver Ladung am Sauerstoffatom und positiver Ladung am Stickstoffatom. Die Mesomerie führt zu 3 wichtigen Konsequenzen. 1. ist die Peptidgruppe neutral 2. ist die Drehung entlang der CN-Bindung, die nun mehr Doppelbindungscharakter hat, erschwert. Außerdem liegen die 4 Atome α-Kohlenstoffatom, Carbonylkohlenstoffatom, Sauerstoffatom und Stickstoffatom in einer Ebene. Ich danke für die Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.

Informationen zum Video
2 Kommentare
  1. 001

    Ich freue mich immer, wenn ich helfen kann.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor mehr als 2 Jahren
  2. Default

    Am dieser Stelle mal ein großes Dankeschön an den Tutor!! Ich habe am Montag meine Vorphysikumsprüfung in Chemie und mit diesen Videos den ganzen Stoff prima wiederholen können. Super ist natürlich, dass die Videos genau nach dem von meinem Prüfer bevorzugten Lehrbuch gehen. Dickes Lob!!! :) DANKE!

    Von Ladybird, vor mehr als 2 Jahren