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Transkript Bedeutung von Chelatkomplexen

Guten Tag und herzlich willkommen. Dieses Video heißt: "Bedeutung von Chelatkomplexen". Der Film gehört zur Reihe "Metallkomplexe". Als Vorkenntnisse solltest Du gründliches Wissen über Metallkomplexe mitbringen. Es gibt bereits eine Reihe Videos zu diesem Thema. Ziel des Videos ist es, bei Dir eine Vorstellung über die Bedeutung von Chelatkomplexen für die Lebensprozesse zu entwickeln. Gliederung: 1. Biochemische Chelatkomplexe 2. Metalloenzyme 3. Hämoglobin 4. Chelatoren in der Anwendung 5. Morbus Wilson 6. Zusammenfassung   1. Biochemische Chelatkomplexe Von den Elementen des Periodensystems der Elemente, sind vor allem die d-Elemente, die sogenannten Übergangsmetalle geeignet, um Metallionen für einen Chelatkomplex zu bilden. Ich möchte jene Metallionen aufzählen, die man hauptsächlich in der Biochemie antrifft. Außerdem möchte ich die entsprechenden Koordinationszahlen angeben. Manganionen trifft man in den Oxidationsstufen 2, 3 und 4 mit den Koordinationszahlen von 4 bis 6. Eisenionen weisen in beiden Oxidationsstufen +2 und +3 die Koordinationszahl 6 auf. Schließlich findet man Kupfer(II)-Ionen und Zinkionen. Beide Ionen besitzen die Koordinationszahl 4. Wichtig für die Bildung eines Chelatkomplexes sind nicht nur die Metallionen, sondern auch der Chelator, der zusammen mit den Metallionen, einen Chelatkomplex bildet. Dabei ist es wichtig, dass der Chelator einen geeigneten Hohlraum für das Metallion zur Verfügung stellt.

  1. Metalloenzyme Ein Drittel aller Enzyme enthalten Metallionen. In den sogenannten Peptidasen bewirken die Zinkionen, dass die Peptidasen eine reaktionsfähige Konformation einnehmen. Es gibt aber auch das Element Bor in Peptidasen. Hier ein Beispiel. Cytochrom C ist ein Eisenchelat. Es handelt sich um eine redoxaktive Verbindung. Das Eisenion kann die Oxidationsstufen 2 und 3 einnehmen. Cytochrom C übt eine wichtige Funktion in der Atmungskette aus. Schauen wir uns nun die Carboanhydrase an. Im Zentrum dieses Enzyms sitzt ein Zinkion. Carboanhydrase ist ein Enzym, das die Einstellung des Kohlenstoffdioxid-Hydrogencarbonat-Gleichgewichtes beschleunigt. Carboanhydrase dient der Überführung von Kohlenstoffdioxid in das wässrige Medium. Somit ist es die Voraussetzung für die Entstehung des Blutpuffers. Im Zusammenhang mit dem Begriff der Metalloenzyme möchte ich noch einige Sätze über Zinkfinger-Proteine verlieren. Zuerst möchte ich einen typischen Vertreter zeichnen. Ich beginne mit dem unteren Teil und Ihr seht, es handelt sich um eine Helix. Auf der Helix sitzt eine Aminosäure. Sie tritt in koordinative Wechselwirkung mit dem Zinkion. Hier grün gekennzeichnet. Eine weitere Aminosäure bildet ebenfalls eine koordinative Bindung mit dem Zinkion aus. Durch zwei weitere Aminosäurereste kommen zwei weitere koordinative Bindungen hinzu. Diese sitzen auf einer Proteinstruktur, die eine gewisse Faltung aufweist. Der obere Teil des Moleküls ist ein antiparalleles Beta-Faltblatt. Bei der Struktur unten handelt es sich um eine Alpha-Helix. Bei den Aminosäure Liganden handelt es sich oben um zwei Moleküle Cystein und unten um zwei Moleküle Histidin. Die Wirkung der Zinkfinger Proteine besteht in der strukturellen Wirkung auf das Protein, auf das sie einwirken. Mit ihrem Dazutun geschieht die Bindung an die DNA. Dadurch wird das Ablesen des genetischen Codes möglich. Zinkfinger-Proteine haben keine katalytische Wirkung. Sie sind keine Enzyme.

  2. Hämoglobin Ich möchte, bevor wir es besprechen, das Molekül Hämoglobin zeichnen. Zunächst einmal sind das 5 Fünf-Ringe heterozyklischer Verbindungen. Die unteren Heterozyklen haben Substituenten und sind über ein konjugiertes System miteinander zu einem Super-Ring verbunden. Bei den Heterozyklen handelt es sich durchweg um stickstoffheterozyklische Verbindungen. Der Heterozyklus oben hat zwei Stickstoff Atome im Ring. Ebenso beim Ring unten befindet sich in jedem einzelnen der kleinen Heterozyklen ein einziges Stickstoff Atom. Zwei der 4 Heterozyklen des Supermoleküls tragen eine negative elektrische Ladung und sind Anionen. Der Super-Ring unten besetzt bei einem Eisen(II)-Ion 4 der im ganzen 6 vorhandenen Koordinationsplätze. Man nennt den großen Ring auch Tetrapyrrolring System oder auch Porphyrin. Der 5. der 6 Ligandenplätze wird durch das Molekül oben belegt. Der Heterozyklus oben stellt einen Histidin-Rest dar. Am Histidin-Rest sitzt eine Proteinkette. Der 6. freie Ligandenplatz kann durch ein Sauerstoffmolekül besetzt werden. Die Koordinationszahl des Eisen(II)-Ions in diesem Chelatkomplex ist 6. Die Ladung des Chelatkomplexes ist 0. Hämoglobin gewährleistet im menschlichen Organismus den Sauerstofftransport im Blut. Der Komplex des Kohlenstoffmonoxids mit dem Hämoglobin ist etwa 200-mal stärker als der Komplex des Hämoglobins mit Sauerstoff. Daher können schon relativ geringe Mengen an Kohlenstoffmonoxid in kurzer Zeit zum Tode führen. Die Erklärung findet man in der Lewis-Struktur des Kohlenstoffmonoxidmoleküls.  Am Kohlenstoffatom befindet sich eine negative Ladung, am Sauerstoffatom eine positive Ladung. Mit der negativen Seite kann das Kohlenstoffmonoxidmolekül gut mit den Eisen(II)-Ionen wechselwirken. Es ist damit ein guter Ligand.

  3. Chelatoren in der Anwendung Ein Chelator kann verschiedene Funktionen ausüben. Er kann in seiner Funktion als Reaktiv auf Schwermetallionen bei Lebewesen einwirken. Dem Lebewesen werden essenzielle Spurenelemente entzogen. Es kommt zur Krankheit. Im schlimmsten Fall zum Tode. Chelatoren kann man bei der Vergiftung mit Schwermetallen einsetzen. Es bilden sich schwer lösliche Komplexe und die Schwermetallionen verlassen den Körper. Im Ergebnis kommt es zu einer Entgiftung. Chelatoren können im Blut das Calcium chelatisieren und vermindern somit seine Gerinnung. EDTA und Citronensäure werden als Chelatoren bei der Blutabnahme verwendet. Die dabei verwendeten Monovetten sind schon standardmäßig mit Chelatoren ausgestattet. Chelatoren werden in der qualitativen Analyse verwendet. Mit Ihrer Hilfe werden Schwermetallionen titriert. Den Umschlagpunkt bestimmt man mit Metallindikatoren.

  4. Morbus Wilson Morbus Wilson ist eine genetisch bedingte Kupferspeicherkrankheit, die zur Leberzirrhose oder psychischen Veränderungen führt. Charakteristisch für Morbus Wilson ist der braune Ring um die Pupille im Auge. Man nennt ihn Cornealring oder Kayser-Fleischer-Ring. Lebensrettend können zwei Maßnahmen eingeleitet werden. Die 1. Maßnahme ist die Lebertransplantation. Die 2. Möglichkeit ist die lebenslange Gabe eines Chelators z. B. von Pinicillamin.  

  5. Zusammenfassung Chelat-Komplexe haben eine große Bedeutung bei Lebensprozessen und in der Zivilisation. Bei Lebensprozessen muss der Chelator von seiner Größe auf das Metallion abgestimmt sein. Potenzielle Metallionen sind die d-Elemente. Am häufigsten treten bei Lebensprozessen Manganionen in den Oxidationsstufen 2, 3 und 4 auf. Außerdem trifft man Eisenionen in den Oxidationsstufen 2 und 3 sowie Cobalt ebenfalls in den beiden Oxidationsstufen 2 und 3. Ferner findet man Kupfer(II)-Ionen und Zinkionen. Etwa ein Drittel aller Enzyme sind Metalloenzyme. Zinkionen findet man in Metalloenzymen häufig. Der Chelatkomplex Cytochrom C ist redoxativ. Carboanhydrase bewirkt die Einstellung des chemischen Gleichgewichtes zwischen Kohlenstoffdioxid und Hydrogencarbonat. Hämoglobin ist für den Sauerstofftransport verantwortlich. Zinkfingerproteine enthalten Zink sind aber keine Enzyme. Sie schaffen bindungsfähige Strukturen für weitere Prozesse. Es gibt einige wichtige Anwendungen von Chelatoren. Bei der Vergiftung durch Schwermetallionen, führen Gaben von Chelatoren zur Entgiftung. Chelatoren binden Calcium und können somit die Koagulation des Blutes verhindern. Chelatoren führen zum Ionenentzug und können Organismen schädigen. Chelate spielen eine große Rolle in der quantitativen Analyse bei der Titration von Schwermetallionen. Außerdem werden sie bei der Therapie von Morbus Wilson eingesetzt.

Ich danke für die Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.      

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